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Structure paper

タイトルOrganization of the mitochondrial translation machinery studied in situ by cryoelectron tomography.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 6, Page 6019, Year 2015
掲載日2015年1月22日
著者Stefan Pfeffer / Michael W Woellhaf / Johannes M Herrmann / Friedrich Förster /
PubMed 要旨Whereas the structure and function of cytosolic ribosomes have been studied in great detail, we know surprisingly little about the structural basis of mitochondrial protein synthesis. Here we used ...Whereas the structure and function of cytosolic ribosomes have been studied in great detail, we know surprisingly little about the structural basis of mitochondrial protein synthesis. Here we used cryoelectron tomography and subtomogram analysis to visualize mitoribosomes in isolated yeast mitochondria, avoiding perturbations during ribosomal purification. Most mitoribosomes reside in immediate proximity to the inner mitochondrial membrane, in line with their specialization in the synthesis of hydrophobic membrane proteins. The subtomogram average of membrane-associated mitoribosomes reveals two distinct membrane contact sites, formed by the 21S rRNA expansion segment 96-ES1 and the inner membrane protein Mba1. On the basis of our data, we further hypothesize that Mba1 is not just a passive mitoribosome receptor on the inner membrane, but that it spatially aligns mitoribosomes with the membrane insertion machinery. This study reveals detailed insights into the supramolecular organization of the mitochondrial translation machinery and its association with the inner membrane in translation-competent mitochondria.
リンクNat Commun / PubMed:25609543
手法EM (サブトモグラム平均)
解像度30.0 - 40.0 Å
構造データ

EMDB-2826:
Structure of the membrane-bound mitoribosome from yeast
手法: EM (サブトモグラム平均) / 解像度: 30.0 Å

EMDB-2827:
Structure of the mitoribosome with a hyper-rotated 37S subunit from yeast
手法: EM (サブトモグラム平均) / 解像度: 40.0 Å

由来
  • Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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