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Structure paper

タイトルDirected evolution of a virus exclusively utilizing human epidermal growth factor receptor as the entry receptor.
ジャーナル・号・ページJ Virol, Vol. 87, Issue 20, Page 11231-11243, Year 2013
掲載日2013年8月7日
著者Hong-Sheng Dai / Zheng Liu / Wen Jiang / Richard J Kuhn
PubMed 要旨Rational design and directed evolution are powerful tools to generate and improve protein function; however, their uses are mostly limited to enzyme and antibody engineering. Here we describe a ...Rational design and directed evolution are powerful tools to generate and improve protein function; however, their uses are mostly limited to enzyme and antibody engineering. Here we describe a directed-evolution strategy, named the tandem selection and enrichment system (TSES), and its use in generating virus with exclusive specificity for a particular cellular receptor. In TSES, evolving viruses are sequentially and iteratively transferred between two different host cells, one for selection of receptor specificity and the other for enrichment of the fittest virus. By combining rational design and TSES, we generated human epidermal growth factor receptor (EGFR)-specific virus 1 (ESV1). ESV1 has the backbone of Sindbis virus (SINV) and displays an EGF domain engrafted onto structural protein E2 after residue Pro192, together with eight amino acid changes stabilizing the E2-EGF chimera. ESV1 uses EGFR to initiate infection and has lost the capacity to interact with all known SINV receptors. A 12.2-Å cryoelectron microscopic (cryoEM) reconstruction of ESV1 reveals that the E2-EGF fusion adopts a fixed conformation, with EGF sitting at the top of the E2 spike; The EGFR binding interface faces outward, and the EGF domain completely masks SINV receptor binding. The cryoEM structure of ESV1 explains the desirable properties of ESV1 and provides insights for its further modification. TSES expands the scope of directed evolution and can be easily extended to other targeting molecules and viral systems.
リンクJ Virol / PubMed:23926357 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度12.2 Å
構造データ

EMDB-5699:
CryoEM structure of EGFR-specific virus (derived from sindbis virus)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 12.2 Å

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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