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-Structure paper
タイトル | Conformational Changes in Ige Contribute to its Uniquely Slow Dissociation Rate from Receptor Fceri |
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ジャーナル・号・ページ | Nat. Struct. Mol. Biol., Vol. 18, Page 571-, Year 2011 |
掲載日 | 2009年8月26日 (構造データの登録日) |
著者 | Holdom, M.D. / Davies, A.M. / Nettleship, J.E. / Bagby, S.C. / Dhaliwal, B. / Girardi, E. / Hunt, J. / Gould, H.J. / Beavil, A.J. / Mcdonnell, J.M. ...Holdom, M.D. / Davies, A.M. / Nettleship, J.E. / Bagby, S.C. / Dhaliwal, B. / Girardi, E. / Hunt, J. / Gould, H.J. / Beavil, A.J. / Mcdonnell, J.M. / Owens, R.J. / Sutton, B.J. |
リンク | Nat. Struct. Mol. Biol. / PubMed:21516097 |
手法 | X線回折 |
解像度 | 1.9 - 3.4 Å |
構造データ | PDB-2wqr: PDB-2y7q: |
化合物 | ChemComp-SO4: ChemComp-GOL: ChemComp-TRS: ChemComp-PG4: ChemComp-HOH: ChemComp-NAG: |
由来 |
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キーワード | IMMUNE SYSTEM / IMMUNOGLOBULIN DOMAIN / GLYCOPROTEIN / ALLERGY / ANTIBODY / IGE-BINDING PROTEIN / HIGH-AFFINITY RECEPTOR / IMMUNOGLOBULIN C REGION |