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-Structure paper
タイトル | The crystal structure of oxylipin-conjugated barley LTP1 highlights the unique plasticity of the hydrophobic cavity of these plant lipid-binding proteins. |
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ジャーナル・号・ページ | Biochem. Biophys. Res. Commun., Vol. 390, Page 780-785, Year 2009 |
掲載日 | 2009年3月27日 (構造データの登録日) |
![]() | Bakan, B. / Hamberg, M. / Larue, V. / Prange, T. / Marion, D. / Lascombe, M.B. |
![]() | ![]() ![]() |
手法 | X線回折 |
解像度 | 1.8 Å |
構造データ | ![]() PDB-3gsh: |
化合物 | ![]() ChemComp-ZN: ![]() ChemComp-NA: ![]() ChemComp-TFA: ![]() ChemComp-ASY: ![]() ChemComp-HOH: |
由来 |
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![]() | LIPID BINDING PROTEIN / LTP1 / POST-TRANSCRIPTIONAL MODIFICATION / OXYLIPIN / LIPID- BINDING / LIPOPROTEIN / TRANSPORT / Disulfide bond / Lipid-binding |