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タイトルOctomeric pyruvate-ferredoxin oxidoreductase from Desulfovibrio vulgaris.
ジャーナル・号・ページJ Struct Biol, Vol. 159, Issue 1, Page 9-18, Year 2007
掲載日2007年2月17日
著者Florian Garczarek / Ming Dong / Dieter Typke / H Ewa Witkowska / Terry C Hazen / Eva Nogales / Mark D Biggin / Robert M Glaeser /
PubMed 要旨Pyruvate-ferredoxin oxidoreductatse (PFOR) carries out the central step in oxidative decarboxylation of pyruvate to acetyl-CoA. We have purified this enzyme from Desulfovibrio vulgaris Hildenborough ...Pyruvate-ferredoxin oxidoreductatse (PFOR) carries out the central step in oxidative decarboxylation of pyruvate to acetyl-CoA. We have purified this enzyme from Desulfovibrio vulgaris Hildenborough (DvH) as part of a systematic characterization of as many multiprotein complexes as possible for this organism, and the three-dimensional structure of this enzyme has been determined by a combination of electron microscopy (EM), single particle image analysis, homology modeling and computational molecular docking. Our results show that the 1MDa DvH PFOR complex is a homo-octomer, or more precisely, a tetramer of the dimeric form of the related enzyme found in Desulfovibrio africanus (Da), with which it shares a sequence identity of 69%. Our homology model of the DvH PFOR dimer is based on the Da PFOR X-ray structure. Docking of this model into our 17A resolution EM-reconstruction of negatively stained DvH PFOR octomers strongly suggests that the difference in oligomerization state for the two species is due to the insertion of a single valine residue (Val383) within a surface loop of the DvH enzyme. This study demonstrates that the strategy of intermediate resolution EM reconstruction coupled to homology modeling and docking can be powerful enough to infer the functionality of single amino acid residues.
リンクJ Struct Biol / PubMed:17400475
手法EM (単粒子)
解像度17.0 Å
構造データ

EMDB-1319:
Octomeric pyruvate-ferredoxin oxidoreductase from Desulfovibrio vulgaris.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 17.0 Å

由来
  • Desulfovibrio vulgaris str. Hildenborough (バクテリア)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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