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- EMDB-63188: Dimer of CRL2-FEM1B bound with PLD6 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-63188
タイトルDimer of CRL2-FEM1B bound with PLD6
マップデータ
試料
  • 複合体: Local refinement of FEM1B bound with PLD6
    • タンパク質・ペプチド: Mitochondrial cardiolipin hydrolase
    • タンパク質・ペプチド: Cullin-2
    • タンパク質・ペプチド: Elongin-C
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1, N-terminally processed
    • タンパク質・ペプチド: Protein fem-1 homolog B
    • タンパク質・ペプチド: Elongin-B
  • リガンド: ZINC ION
キーワードubiquitination E3 ligase / Cryo-EM / PROTEIN BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


cardiolipin phospholipase D activity / Synthesis of PG / P granule organization / regulation of ubiquitin-protein transferase activity / RNA endonuclease activity producing 5'-phosphomonoesters, hydrolytic mechanism / Synthesis of PA / epithelial cell maturation involved in prostate gland development / piRNA processing / positive regulation of mitochondrial fusion / branching involved in prostate gland morphogenesis ...cardiolipin phospholipase D activity / Synthesis of PG / P granule organization / regulation of ubiquitin-protein transferase activity / RNA endonuclease activity producing 5'-phosphomonoesters, hydrolytic mechanism / Synthesis of PA / epithelial cell maturation involved in prostate gland development / piRNA processing / positive regulation of mitochondrial fusion / branching involved in prostate gland morphogenesis / negative regulation of beige fat cell differentiation / phospholipid biosynthetic process / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; リン酸ジエステル加水分解酵素 / cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase / NEDD8 transferase activity / cullin-RING ubiquitin ligase complex / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / cellular response to chemical stress / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / regulation of DNA damage checkpoint / target-directed miRNA degradation / elongin complex / positive regulation of protein autoubiquitination / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / death receptor binding / RNA polymerase II transcription initiation surveillance / protein neddylation / NEDD8 ligase activity / mitochondrial fusion / protein K27-linked ubiquitination / negative regulation of response to oxidative stress / VCB complex / Cul5-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the C-end degron rule pathway / SCF ubiquitin ligase complex / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / negative regulation of type I interferon production / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / Prolactin receptor signaling / negative regulation of mitophagy / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / PIWI-interacting RNA (piRNA) biogenesis / ubiquitin ligase complex scaffold activity / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / spermatid development / cullin family protein binding / protein monoubiquitination / ubiquitin ligase complex / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / lipid catabolic process / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / site of DNA damage / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / signal transduction in response to DNA damage / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / protein K48-linked ubiquitination / transcription-coupled nucleotide-excision repair / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / regulation of cellular response to insulin stimulus / positive regulation of TORC1 signaling / post-translational protein modification / intrinsic apoptotic signaling pathway / T cell activation / Regulation of BACH1 activity / transcription corepressor binding / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / meiotic cell cycle / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / cellular response to amino acid stimulus / transcription elongation by RNA polymerase II / Degradation of DVL / Degradation of CRY and PER proteins / G1/S transition of mitotic cell cycle / Degradation of GLI1 by the proteasome / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Hedgehog 'on' state / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / RING-type E3 ubiquitin transferase / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription
類似検索 - 分子機能
: / Phospholipase D-like domain / PLD-like domain / Phospholipase D. Active site motifs. / Phospholipase D/Transphosphatidylase / Phospholipase D phosphodiesterase active site profile. / Zinc finger, RING-H2-type / RING-H2 zinc finger domain / Cullin, N-terminal / Cullin protein neddylation domain ...: / Phospholipase D-like domain / PLD-like domain / Phospholipase D. Active site motifs. / Phospholipase D/Transphosphatidylase / Phospholipase D phosphodiesterase active site profile. / Zinc finger, RING-H2-type / RING-H2 zinc finger domain / Cullin, N-terminal / Cullin protein neddylation domain / : / Cullin, conserved site / Cullin alpha solenoid domain / Cullin family signature. / Cullin repeat-like-containing domain superfamily / Cullin protein, neddylation domain / Cullin / Cullin protein neddylation domain / Elongin-C / Elongin B / Cullin / : / Cullin alpha+beta domain / Cullin homology domain / Cullin homology domain superfamily / Cullin family profile. / S-phase kinase-associated protein 1-like / SKP1 component, POZ domain / Skp1 family, tetramerisation domain / Found in Skp1 protein family / Ankyrin repeat / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 / Cullin-2 / Elongin-C / Elongin-B / Mitochondrial cardiolipin hydrolase / Protein fem-1 homolog B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.93 Å
データ登録者Zhao S / Xu C
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Nat Chem Biol / 年: 2026
タイトル: TOM20-driven E3 ligase recruitment regulates mitochondrial dynamics through PLD6.
著者: Anat Raiff / Shidong Zhao / Aizat Bekturova / Colin Zenge / Shir Mazor / Xinyan Chen / Wenwen Ru / Yaara Makaros / Tslil Ast / Alban Ordureau / Chao Xu / Itay Koren /
要旨: Mitochondrial homeostasis is maintained through complex regulatory mechanisms, including the balance of mitochondrial dynamics involving fusion and fission processes. A central player in this ...Mitochondrial homeostasis is maintained through complex regulatory mechanisms, including the balance of mitochondrial dynamics involving fusion and fission processes. A central player in this regulation is the ubiquitin-proteasome system (UPS), which controls the degradation of pivotal mitochondrial proteins. In this study, we identified cullin-RING E3 ligase 2 (CRL2) and its substrate receptor, FEM1B, as critical regulators of mitochondrial dynamics. Through proteomic analysis, we demonstrate here that FEM1B controls the turnover of PLD6, a key regulator of mitochondrial dynamics. Using structural and biochemical approaches, we show that FEM1B physically interacts with PLD6 and that this interaction is facilitated by the direct association of FEM1B with the mitochondrial import receptor TOM20. Ablation of FEM1B or disruption of the FEM1B-TOM20 interaction impairs PLD6 degradation and induces mitochondrial defects, phenocopying PLD6 overexpression. These findings underscore the importance of FEM1B in maintaining mitochondrial morphology and provide further mechanistic insights into how the UPS regulates mitochondrial homeostasis.
履歴
登録2025年1月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年4月9日-
マップ公開2025年4月9日-
更新2026年1月7日-
現状2026年1月7日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_63188.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_63188.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

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明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.82 Å/pix.
x 512 pix.
= 419.84 Å		0.82 Å/pix.
x 512 pix.
= 419.84 Å		0.82 Å/pix.
x 512 pix.
= 419.84 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.82 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.07
最小 - 最大-0.3197482 - 0.5918949
平均 (標準偏差)0.00045545964 (±0.01196806)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 419.84 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_63188_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_63188_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Local refinement of FEM1B bound with PLD6

全体名称: Local refinement of FEM1B bound with PLD6
要素
  • 複合体: Local refinement of FEM1B bound with PLD6
    • タンパク質・ペプチド: Mitochondrial cardiolipin hydrolase
    • タンパク質・ペプチド: Cullin-2
    • タンパク質・ペプチド: Elongin-C
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1, N-terminally processed
    • タンパク質・ペプチド: Protein fem-1 homolog B
    • タンパク質・ペプチド: Elongin-B
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: Local refinement of FEM1B bound with PLD6

超分子名称: Local refinement of FEM1B bound with PLD6 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#6
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Mitochondrial cardiolipin hydrolase

分子名称: Mitochondrial cardiolipin hydrolase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; リン酸ジエステル加水分解酵素
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 22.884283 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: RPRREALFFP SQVTCTEALL RAPGAELAEL PEGCPCGLPH GESALSRLLR ALLAARASLD LCLFAFSSPQ LGRAVQLLHQ RGVRVRVVT DCDYMALNGS QIGLLRKAGI QVRHDQDPGY MHHKFAIVDK RVLITGSLNW TTQAIQNNRE NVLITEDDEY V RLFLEEFE ...文字列:
RPRREALFFP SQVTCTEALL RAPGAELAEL PEGCPCGLPH GESALSRLLR ALLAARASLD LCLFAFSSPQ LGRAVQLLHQ RGVRVRVVT DCDYMALNGS QIGLLRKAGI QVRHDQDPGY MHHKFAIVDK RVLITGSLNW TTQAIQNNRE NVLITEDDEY V RLFLEEFE RIWEQFNPTK YTFFPPKKSH GSCAPPVSRA GGRLLS

UniProtKB: Mitochondrial cardiolipin hydrolase

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分子 #2: Cullin-2

分子名称: Cullin-2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 88.858664 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: SASWSHPQFE KGGGSGGGSG TSLKPRVVDF DETWNKLLTT IKAVVMLEYV ERATWNDRFS DIYALCVAYP EPLGERLYTE TKIFLENHV RHLHKRVLES EEQVLVMYHR YWEEYSKGAD YMDCLYRYLN TQFIKKNKLT EADLQYGYGG VDMNEPLMEI G ELALDMWR ...文字列:
SASWSHPQFE KGGGSGGGSG TSLKPRVVDF DETWNKLLTT IKAVVMLEYV ERATWNDRFS DIYALCVAYP EPLGERLYTE TKIFLENHV RHLHKRVLES EEQVLVMYHR YWEEYSKGAD YMDCLYRYLN TQFIKKNKLT EADLQYGYGG VDMNEPLMEI G ELALDMWR KLMVEPLQAI LIRMLLREIK NDRGGEDPNQ KVIHGVINSF VHVEQYKKKF PLKFYQEIFE SPFLTETGEY YK QEASNLL QESNCSQYME KVLGRLKDEE IRCRKYLHPS SYTKVIHECQ QRMVADHLQF LHAECHNIIR QEKKNDMANM YVL LRAVST GLPHMIQELQ NHIHDEGLRA TSNLTQENMP TLFVESVLEV HGKFVQLINT VLNGDQHFMS ALDKALTSVV NYRE PKSVC KAPELLAKYC DNLLKKSAKG MTENEVEDRL TSFITVFKYI DDKDVFQKFY ARMLAKRLIH GLSMSMDSEE AMINK LKQA CGYEFTSKLH RMYTDMSVSA DLNNKFNNFI KNQDTVIDLG ISFQIYVLQA GAWPLTQAPS STFAIPQELE KSVQMF ELF YSQHFSGRKL TWLHYLCTGE VKMNYLGKPY VAMVTTYQMA VLLAFNNSET VSYKELQDST QMNEKELTKT IKSLLDV KM INHDSEKEDI DAESSFSLNM NFSSKRTKFK ITTSMQKDTP QEMEQTRSAV DEDRKMYLQA AIVRIMKARK VLRHNALI Q EVISQSRARF NPSISMIKKC IEVLIDKQYI ERSQASADEY SYV

UniProtKB: Cullin-2

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分子 #3: Elongin-C

分子名称: Elongin-C / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 10.84342 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MYVKLISSDG HEFIVKREHA LTSGTIKAML SGPGQFAENE TNEVNFREIP SHVLSKVCMY FTYKVRYTNS STEIPEFPIA PEIALELLM AANFLDC

UniProtKB: Elongin-C

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分子 #4: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1, N-terminally processed

分子名称: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1, N-terminally processed
タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.19683 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SHMGAGKKRF EVKKWNAVAL WAWDIVVDNC AICRNHIMDL CIECQANQAS ATSEECTVAW GVCNHAFHFH CISRWLKTRQ VCPLDNREW EFQKYGH

UniProtKB: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1

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分子 #5: Protein fem-1 homolog B

分子名称: Protein fem-1 homolog B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 70.355062 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MEGLAGYVYK AASEGKVLTL AALLLNRSES DIRYLLGYVS QQGGQRSTPL IIAARNGHAK VVRLLLEHYR VQTQQTGTVR FDGYVIDGA TALWCAAGAG HFEVVKLLVS HGANVNHTTV TNSTPLRAAC FDGRLDIVKY LVENNANISI ANKYDNTCLM I AAYKGHTD ...文字列:
MEGLAGYVYK AASEGKVLTL AALLLNRSES DIRYLLGYVS QQGGQRSTPL IIAARNGHAK VVRLLLEHYR VQTQQTGTVR FDGYVIDGA TALWCAAGAG HFEVVKLLVS HGANVNHTTV TNSTPLRAAC FDGRLDIVKY LVENNANISI ANKYDNTCLM I AAYKGHTD VVRYLLEQRA DPNAKAHCGA TALHFAAEAG HIDIVKELIK WRAAIVVNGH GMTPLKVAAE SCKADVVELL LS HADCDRR SRIEALELLG ASFANDRENY DIIKTYHYLY LAMLERFQDG DNILEKEVLP PIHAYGNRTE CRNPQELESI RQD RDALHM EGLIVRERIL GADNIDVSHP IIYRGAVYAD NMEFEQCIKL WLHALHLRQK GNRNTHKDLL RFAQVFSQMI HLNE TVKAP DIECVLRCSV LEIEQSMNRV KNISDADVHN AMDNYECNLY TFLYLVCIST KTQCSEEDQC KINKQIYNLI HLDPR TREG FTLLHLAVNS NTPVDDFHTN DVCSFPNALV TKLLLDCGAE VNAVDNEGNS ALHIIVQYNR PISDFLTLHS IIISLV EAG AHTDMTNKQN KTPLDKSTTG VSEILLKTQM KMSLKCLAAR AVRANDINYQ DQIPRTLEEF VGFH

UniProtKB: Protein fem-1 homolog B

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分子 #6: Elongin-B

分子名称: Elongin-B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.147781 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MDVFLMIRRH KTTIFTDAKE SSTVFELKRI VEGILKRPPD EQRLYKDDQL LDDGKTLGEC GFTSQTARPQ APATVGLAFR ADDTFEALC IEPFSSPPEL PDVMKPQDSG SSANEQAVQ

UniProtKB: Elongin-B

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分子 #7: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 6 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI MORGAGNI
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 56.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.9 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.93 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 97465
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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