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- EMDB-62353: Cryo-EM structure of Ufd2/Ubc4-Ub in complex with K29-linked diUb... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-62353
タイトルCryo-EM structure of Ufd2/Ubc4-Ub in complex with K29-linked diUb (monomeric conformation)
マップデータ
試料
  • 複合体: Ufd2/Ufd4-Ub in complex with K29-linked diUb
    • タンパク質・ペプチド: E4 ubiquitin-protein ligase UFD2
    • タンパク質・ペプチド: Polyubiquitin-C
    • タンパク質・ペプチド: Polyubiquitin-C
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 4
キーワードE4 enzyme / Ub ligase / Ufd2 / Ubc4 / Branching / K48/29 / LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Peroxisomal protein import / : / mitochondria-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / cytoplasm protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / : / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / ribosome-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex ...Peroxisomal protein import / : / mitochondria-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / cytoplasm protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / : / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / ribosome-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / proteasome binding / Ribosomal scanning and start codon recognition / Translation initiation complex formation / ubiquitin conjugating enzyme activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / SARS-CoV-1 modulates host translation machinery / Peptide chain elongation / cellular response to ethanol / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / Viral mRNA Translation / ubiquitin ligase complex / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / ERAD pathway / protein K48-linked ubiquitination / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Negative regulation of FLT3 / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / rescue of stalled cytosolic ribosome / cytosolic ribosome / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / p75NTR recruits signalling complexes / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / NF-kB is activated and signals survival / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NRIF signals cell death from the nucleus / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Regulation of PTEN localization / positive regulation of protein ubiquitination / VLDLR internalisation and degradation / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by REV1 / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Regulation of BACH1 activity / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Translesion synthesis by POLI / Josephin domain DUBs / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / TCF dependent signaling in response to WNT / Regulation of NF-kappa B signaling / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / ubiquitin binding / Asymmetric localization of PCP proteins / Regulation of signaling by CBL
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin conjugation factor E4, core / Ubiquitin conjugation factor E4 / Ubiquitin elongating factor core / U-box domain / U-box domain profile. / Modified RING finger domain / U-box domain / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 ...Ubiquitin conjugation factor E4, core / Ubiquitin conjugation factor E4 / Ubiquitin elongating factor core / U-box domain / U-box domain profile. / Modified RING finger domain / U-box domain / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / S27a-like superfamily / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc-binding ribosomal protein / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-C / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 4 / E4 ubiquitin-protein ligase UFD2 / Ubiquitin-ribosomal protein eS31 fusion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.31 Å
データ登録者Ai HS / Tong ZB / Liu L
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)22137005, 92253302, 22227810, 22407121, T2488301, 22277073 and 92253302, 中国
引用ジャーナル: Nat Chem Biol / 年: 2026
タイトル: Structural basis for E4 enzyme Ufd2-catalyzed K48/K29 branched ubiquitin chains.
著者: Zebin Tong / Xiangwei Wu / Hongyi Cai / Shidian Wu / Tianyi Zhang / Zhiheng Deng / Ziyu Xu / Rujing Yuan / Huasong Ai / Lei Liu / Man Pan /
要旨: E4 enzymes amplify and remodel ubiquitin chain signals beyond the conventional E1-E2-E3 cascade. The first identified E4 enzyme Ufd2 preferentially catalyzes K48/K29 branched ubiquitin chains, yet ...E4 enzymes amplify and remodel ubiquitin chain signals beyond the conventional E1-E2-E3 cascade. The first identified E4 enzyme Ufd2 preferentially catalyzes K48/K29 branched ubiquitin chains, yet the structural mechanism remains unknown. Here, we combined chemical biology and cryo-electron microscopy to visualize stable intermediates in Ufd2 loading ubiquitin at K48 of proximal ubiquitin on K29-linked di- and triubiquitin. Our data reveal that the core region of Ufd2 functions as an unprecedented K29 diubiquitin binding domain, interacting extensively with proximal and distal ubiquitin, which orients the K48 site of proximal ubiquitin toward the active site of Ubc4, facilitating K48/K29 branched ubiquitin chain formation. We also identified a unique dimeric conformation where dimerized Ufd2 and Ubc4 stabilize each other's distal ubiquitin during branching on K29 triubiquitin. Our findings provide mechanistic insights into the assembly of K48/K29 branched ubiquitin chains by the E4 enzyme Ufd2 and highlight the spatial cooperation among multiple pairs of ubiquitin-related enzymes on longer ubiquitin chains.
履歴
登録2024年11月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年7月30日-
マップ公開2025年7月30日-
更新2026年2月18日-
現状2026年2月18日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_62353.png

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_62353.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

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明度
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その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.1 Å/pix.
x 200 pix.
= 219.58 Å		1.1 Å/pix.
x 200 pix.
= 219.58 Å		1.1 Å/pix.
x 200 pix.
= 219.58 Å

表面

投影像

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断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.0979 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0165
最小 - 最大-0.16113347 - 0.18155321
平均 (標準偏差)0.000016348824 (±0.004643087)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 219.58 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_62353_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: #2

ファイルemd_62353_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: #1

ファイルemd_62353_additional_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_62353_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_62353_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Ufd2/Ufd4-Ub in complex with K29-linked diUb

全体名称: Ufd2/Ufd4-Ub in complex with K29-linked diUb
要素
  • 複合体: Ufd2/Ufd4-Ub in complex with K29-linked diUb
    • タンパク質・ペプチド: E4 ubiquitin-protein ligase UFD2
    • タンパク質・ペプチド: Polyubiquitin-C
    • タンパク質・ペプチド: Polyubiquitin-C
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 4

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超分子 #1: Ufd2/Ufd4-Ub in complex with K29-linked diUb

超分子名称: Ufd2/Ufd4-Ub in complex with K29-linked diUb / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #5, #2-#4, #1
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)

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分子 #1: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 4

分子名称: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: E2 ubiquitin-conjugating enzyme
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
分子量理論値: 16.442586 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSSSKRIAKE LSDLERDPPT SSSAGPVGDD LYHWQASIMG PADSPYAGGV FFLSIHFPTD YPFKPPKISF TTKIYHPNIN ANGNICLDI LKDQWSPALT LSKVLLSISS LLTDANPDDP LVPEIAHIYK TDRPKYEATA REWTKKYAV

UniProtKB: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 4

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分子 #2: Polyubiquitin-C

分子名称: Polyubiquitin-C / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 詳細: K29diUb (proximal Ub) / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 8.665881 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MQIFVKTLTG KTITLEVEPS DTIENVKAKI QDKEGIPPDQ QRLIFAGCQL EDGRTLSDYN IQKESTLHLV LRLRGGD

UniProtKB: Polyubiquitin-C

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分子 #3: Polyubiquitin-C

分子名称: Polyubiquitin-C / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 詳細: K29diUb (distal Ub) / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 8.604845 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MQIFVKTLTG KTITLEVEPS DTIENVKARI QDKEGIPPDQ QRLIFAGKQL EDGRTLSDYN IQKESTLHLV LRLRGG

UniProtKB: Polyubiquitin-C

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分子 #4: Ubiquitin

分子名称: Ubiquitin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / 詳細: K48Ub (Donor Ubiquitin) / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 8.576831 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MQIFVKTLTG KTITLEVEPS DTIENVKAKI QDKEGIPPDQ QRLIFAGKQL EDGRTLSDYN IQKESTLHLV LRLRGG

UniProtKB: Ubiquitin-ribosomal protein eS31 fusion protein

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分子 #5: E4 ubiquitin-protein ligase UFD2

分子名称: E4 ubiquitin-protein ligase UFD2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RING-type E3 ubiquitin transferase
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
分子量理論値: 110.044523 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MTAIEDILQI TTDPSDTRGY SLLKSEEVPQ GSTLGVDFID TLLLYQLTEN EKLDKPFEYL NDCFRRNQQQ KRITKNKPNA ESLHSTFQE IDRLVIGYGV VALQIENFCM NGAFINYITG IVSNVNSYTD FLSQIIQRAI LEGTALDLLN AVFPTLLEYC N KHVSHFDL ...文字列:
MTAIEDILQI TTDPSDTRGY SLLKSEEVPQ GSTLGVDFID TLLLYQLTEN EKLDKPFEYL NDCFRRNQQQ KRITKNKPNA ESLHSTFQE IDRLVIGYGV VALQIENFCM NGAFINYITG IVSNVNSYTD FLSQIIQRAI LEGTALDLLN AVFPTLLEYC N KHVSHFDL NESVIYNNVL TIFELFVTFK PIAEIFTKID GFFADYSCKP QDFERKTILG PILSLSPIEA AVAIRNYGDN LL RSKQQTA MIHESLQAEH KVVIDRLFFI VDKLVRGSLN SRTDMISYFA HIANKNHLRR ADHPPFKELS SNGFMSNITL LLV RFSQPF LDISYKKIDK IDANYFNNPS LFIDLSGETR LNSDFKEADA FYDKNRKTAD SKPNFISDCF FLTLTYLHYG LGGT LSFEE KMGSEIKALK EEIEKVKKIA ANHDVFARFI TAQLSKMEKA LKTTESLRFA LQGFFAHRSL QLEVFDFICG ASTFL IRVV DPEHEFPFKQ IKLPLIPDQI GVENVDNADF LRAHAPVPFK YYPEFVVEGP VNYSLYISKY QTSPIFRNPR LGSFVE FTT MVLRCPELVS NPHLKGKLVQ LLSVGAMPLT DNSPGFMMDI FEHDELVNKN LLYALLDFYV IVEKTGSSSQ FYDKFNS RY SISIILEELY YKIPSYKNQL IWQSQNNADF FVRFVARMLN DLTFLLDEGL SNLAEVHNIQ NELDNRARGA PPTREEED K ELQTRLASAS RQAKSSCGLA DKSMKLFEIY SKDIPAAFVT PEIVYRLASM LNYNLESLVG PKCGELKVKD PQSYSFNPK DLLKALTTVY INLSEQSEFI SAVAKDERSF NRNLFVRAVD ILGRKTGLAS PEFIEKLLNF ANKAEEQRKA DEEEDLEYGD VPDEFLDPL MYTIMKDPVI LPASKMNIDR STIKAHLLSD STDPFNRMPL KLEDVTPNEE LRQKILCFKK QKKEEAKHKA S E

UniProtKB: E4 ubiquitin-protein ligase UFD2

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.31 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 191564
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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