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万見
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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-48495
タイトルThe intermediate state cryo-EM map of nucleosome-bound DNA methyltransferases DNMT3A2 and DNMT3L
マップデータThe intermediate state cryo-EM unsharpened map of nucleosome-bound DNA methyltransferases DNMT3A2 and DNMT3L
試料
  • 複合体: Nucleosome-bound DNA methyltransferases DNMT3A2 and DNMT3L
    • 複合体: human DNA methyltransferases DNMT3A2 and DNMT3L complex
    • 複合体: Nucleosome
キーワードmethyltransferase / DNMT-nucleosome complex / TRANSFERASE / TRANSFERASE-DNA complex / DNA BINDING PROTEIN
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.29 Å
データ登録者Yan Y / Zhou XE / Xu TH
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
Other privateStartup funds
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R35CA209859 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2026
タイトル: Mechanisms of DNMT3A-3L-mediated de novo DNA methylation on chromatin.
著者: Yan Yan / X Edward Zhou / Stacey L Thomas / Minmin Liu / Gan-Qiang Lai / Evan J Worden / Peter A Jones / Ting-Hai Xu /
要旨: De novo DNA methylation is mediated by DNA methyltransferases DNMT3A and DNMT3B, in cooperation with the catalytically inactive paralogs DNMT3L and DNMT3B3. DNMT3L is predominantly expressed in ...De novo DNA methylation is mediated by DNA methyltransferases DNMT3A and DNMT3B, in cooperation with the catalytically inactive paralogs DNMT3L and DNMT3B3. DNMT3L is predominantly expressed in embryonic stem cells to establish methylation patterns and is silenced upon differentiation, with DNMT3B3 substituting in somatic cells. Here we present high-resolution cryo-electron microscopy structures of nucleosome-bound, full-length DNMT3A2-3L and its oligomeric assemblies in the nucleosome-free state. We identified the critical role of DNMT3L as a histone modification sensor, guiding chromatin engagement through a mechanism distinct from DNMT3B3. The structures show a 180° rotated 'switching helix' in DNMT3L that prevents direct interaction with the nucleosome acidic patch. Instead, nucleosome binding is mediated by the DNMT3L ADD domain, while the DNMT3A PWWP domain exhibits reduced engagement in the absence of H3K36 methylation. The oligomeric arrangement of DNMT3A2-3L in nucleosome-free states highlights its dynamic assembly and potential allosteric regulation. We further capture dynamic structural movements of DNMT3A2-3L on nucleosomes. These findings uncover a previously unknown mechanism by which DNMT3A-3L mediates de novo DNA methylation on chromatin through complex assembly, histone tail sensing, dynamic DNA search and regulated nucleosome engagement, providing insights into epigenetic regulation.
履歴
登録2024年12月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年10月8日-
マップ公開2025年10月8日-
更新2026年2月4日-
現状2026年2月4日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_48495.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_48495.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈The intermediate state cryo-EM unsharpened map of nucleosome-bound DNA methyltransferases DNMT3A2 and DNMT3L
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 400 pix.
= 331.2 Å		0.83 Å/pix.
x 400 pix.
= 331.2 Å		0.83 Å/pix.
x 400 pix.
= 331.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.828 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.03
最小 - 最大-0.13770913 - 0.34364462
平均 (標準偏差)0.00025753598 (±0.009601575)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 331.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_48495_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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マスク #2

ファイルemd_48495_msk_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: The intermediate state cryo-EM sharpened map of nucleosome-bound...

ファイルemd_48495_additional_1.map
注釈The intermediate state cryo-EM sharpened map of nucleosome-bound DNA methyltransferases DNMT3A2 and DNMT3L
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: The intermediate state cryo-EM half map of nucleosome-bound...

ファイルemd_48495_half_map_1.map
注釈The intermediate state cryo-EM half map of nucleosome-bound DNA methyltransferases DNMT3A2 and DNMT3L
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: The intermediate state cryo-EM half map of nucleosome-bound...

ファイルemd_48495_half_map_2.map
注釈The intermediate state cryo-EM half map of nucleosome-bound DNA methyltransferases DNMT3A2 and DNMT3L
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Nucleosome-bound DNA methyltransferases DNMT3A2 and DNMT3L

全体名称: Nucleosome-bound DNA methyltransferases DNMT3A2 and DNMT3L
要素
  • 複合体: Nucleosome-bound DNA methyltransferases DNMT3A2 and DNMT3L
    • 複合体: human DNA methyltransferases DNMT3A2 and DNMT3L complex
    • 複合体: Nucleosome

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超分子 #1: Nucleosome-bound DNA methyltransferases DNMT3A2 and DNMT3L

超分子名称: Nucleosome-bound DNA methyltransferases DNMT3A2 and DNMT3L
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#8
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 454 KDa

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超分子 #2: human DNA methyltransferases DNMT3A2 and DNMT3L complex

超分子名称: human DNA methyltransferases DNMT3A2 and DNMT3L complex
タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#4

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超分子 #3: Nucleosome

超分子名称: Nucleosome / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #7-#8

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.2 mg/mL
緩衝液pH: 8
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 31987 / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 10464848
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.29 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6) / 使用した粒子像数: 406772
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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