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- EMDB-46539: Two HMGN5s in complex with the nucleosome -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-46539
タイトルTwo HMGN5s in complex with the nucleosome
マップデータThe map is unsharpened to better visualize the two HMGN5 copies (in blue).
試料
  • 複合体: Mono-nucleosome assembled with Xenopus borealis 5S rDNA and human histones in complex with human HMGN5, cross-linked with glutaraldehyde
    • 複合体: 5S rDNA
      • DNA: x 2種
    • 複合体: Human core histones
      • タンパク質・ペプチド: x 8種
    • 複合体: HMGN5
      • タンパク質・ペプチド: x 2種
キーワードhigh mobility group N proteins (HMGN proteins) / HMGN5 / nucleosome / non-histone chromosomal proteins / GENE REGULATION
生物種Xenopus borealis (カエル) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Alegrio-Louro J / Cruz-Becerra G / Kadonaga JT / Leschziner AE
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM145296 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM118060 米国
引用ジャーナル: Genes Dev / 年: 2025
タイトル: Structural basis of nucleosome recognition by the conserved Dsup and HMGN nucleosome-binding motif.
著者: Jaime Alegrio-Louro / Grisel Cruz-Becerra / George A Kassavetis / James T Kadonaga / Andres E Leschziner /
要旨: The tardigrade damage suppressor (Dsup) and vertebrate high-mobility group N (HMGN) proteins bind specifically to nucleosomes via a conserved motif whose structure has not been experimentally ...The tardigrade damage suppressor (Dsup) and vertebrate high-mobility group N (HMGN) proteins bind specifically to nucleosomes via a conserved motif whose structure has not been experimentally determined. Here we used cryo-EM to show that both proteins bind to the nucleosome acidic patch via analogous arginine anchors with one molecule bound to each face of the nucleosome. We additionally used the natural promoter-containing 5S rDNA sequence for structural analysis of the nucleosome. These structures of an ancient nucleosome-binding motif suggest that there is an untapped realm of proteins with a related mode of binding to chromatin.
履歴
登録2024年8月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年8月13日-
マップ公開2025年8月13日-
更新2026年2月25日-
現状2026年2月25日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_46539.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_46539.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 34.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈The map is unsharpened to better visualize the two HMGN5 copies (in blue).
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.94 Å/pix.
x 208 pix.
= 194.48 Å		0.94 Å/pix.
x 208 pix.
= 194.48 Å		0.94 Å/pix.
x 208 pix.
= 194.48 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.935 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.067
最小 - 最大-0.24872401 - 0.5837988
平均 (標準偏差)0.002609232 (±0.02141817)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ208208208
Spacing208208208
セルA=B=C: 194.48 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Half Map A

ファイルemd_46539_half_map_1.map
注釈Half Map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half Map B

ファイルemd_46539_half_map_2.map
注釈Half Map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Mono-nucleosome assembled with Xenopus borealis 5S rDNA and human...

全体名称: Mono-nucleosome assembled with Xenopus borealis 5S rDNA and human histones in complex with human HMGN5, cross-linked with glutaraldehyde
要素
  • 複合体: Mono-nucleosome assembled with Xenopus borealis 5S rDNA and human histones in complex with human HMGN5, cross-linked with glutaraldehyde
    • 複合体: 5S rDNA
      • DNA: 5S rDNA (noncoding strand)
      • DNA: 5S rDNA (coding strand)
    • 複合体: Human core histones
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A2A
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A2A
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B1C
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B1C
    • 複合体: HMGN5
      • タンパク質・ペプチド: HMGN5
      • タンパク質・ペプチド: HMGN5

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超分子 #1: Mono-nucleosome assembled with Xenopus borealis 5S rDNA and human...

超分子名称: Mono-nucleosome assembled with Xenopus borealis 5S rDNA and human histones in complex with human HMGN5, cross-linked with glutaraldehyde
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Xenopus borealis (カエル)
分子量理論値: 60 KDa

+
超分子 #2: 5S rDNA

超分子名称: 5S rDNA / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Xenopus borealis (カエル)

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超分子 #3: Human core histones

超分子名称: Human core histones / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3-#10
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #4: HMGN5

超分子名称: HMGN5 / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #11-#12
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: 5S rDNA (noncoding strand)

分子名称: 5S rDNA (noncoding strand) / タイプ: dna / ID: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Xenopus borealis (カエル)
配列文字列:
TCAAGGCCGG GCTTGTTTT CCTGCCTGGG GGAAAAGACC CTGGCATGGG GAGGAGCTGG GCCCCCCCCA GAAGGCAGCA CAAGGGGAGG AAAAGTCAGC CTTGTGCTCG CCTACGGCCA TACCACCCTG AAAGTGCCCG ATATCGTCTG ATCTCGGA A GCCAAGCAG

+
分子 #2: 5S rDNA (coding strand)

分子名称: 5S rDNA (coding strand) / タイプ: dna / ID: 2 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Xenopus borealis (カエル)
配列文字列:
CTGCTTGGCT TCCGAGATCA GACGATATCG GGCACTTTCA GGGTGGTATG GCCGTAGGCG AGCACAAGGC TGACTTTTCC TCCCCTTGTG CTGCCTTCTG GGGGGGGCCC AGCTCCTCCC CATGCCAGGG TCTTTTCCCC CAGGCAGGAA AACAAGCCCG GCCTTGA

+
分子 #3: Histone H3.2

分子名称: Histone H3.2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MARTKQTARK STGGKAPRKQ LATKAARKSA PATGGVKKPH RYRPGTVALR EIRRYQKSTE LLIRKLPFQR LVREIAQDF KTDLRFQSSA VMALQEASEA YLVGLFEDTN LCAIHAKRVT IMPKDIQLAR RIRGERA

+
分子 #4: Histone H3.2

分子名称: Histone H3.2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MARTKQTARK STGGKAPRKQ LATKAARKSA PATGGVKKPH RYRPGTVALR EIRRYQKSTE LLIRKLPFQR LVREIAQDF KTDLRFQSSA VMALQEASEA YLVGLFEDTN LCAIHAKRVT IMPKDIQLAR RIRGERA

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分子 #5: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Xenopus borealis (カエル)
配列文字列:
MSGRGKGGKG LGKGGAKRHR KVLRDNIQGI TKPAIRRLAR RGGVKRISGL IYEETRGVLK VFLENVIRDA VTYTEHAKRK TVTAMDVVYA LKRQGRTLYG FGG

+
分子 #6: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Xenopus borealis (カエル)
配列文字列:
MSGRGKGGKG LGKGGAKRHR KVLRDNIQGI TKPAIRRLAR RGGVKRISGL IYEETRGVLK VFLENVIRDA VTYTEHAKRK TVTAMDVVYA LKRQGRTLYG FGG

+
分子 #7: Histone H2A2A

分子名称: Histone H2A2A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Xenopus borealis (カエル)
配列文字列:
MSGRGKQGGK ARAKAKSRSS RAGLQFPVGR VHRLLRKGNY AERVGAGAPV YMAAVLEYLT AEILELAGNA ARDNKKTRII PRHLQLAIRN DEELNKLLGK VTIAQGGVLP NIQAVLLPKK TESHHKAKGK

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分子 #8: Histone H2A2A

分子名称: Histone H2A2A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Xenopus borealis (カエル)
配列文字列:
MSGRGKQGGK ARAKAKSRSS RAGLQFPVGR VHRLLRKGNY AERVGAGAPV YMAAVLEYLT AEILELAGNA ARDNKKTRII PRHLQLAIRN DEELNKLLGK VTIAQGGVLP NIQAVLLPKK TESHHKAKGK

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分子 #9: Histone H2B1C

分子名称: Histone H2B1C / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MPEPAKSAPA PKKGSKKAVT KAQKKDGKKR KRSRKESYSV YVYKVLKQVH PDTGISSKAM GIMNSFVNDI FERIAGEASR LAHYNKRSTI TSREIQTAVR LLLPGELAKH AVSEGTKAVT KYTSSK

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分子 #10: Histone H2B1C

分子名称: Histone H2B1C / タイプ: protein_or_peptide / ID: 10 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MPEPAKSAPA PKKGSKKAVT KAQKKDGKKR KRSRKESYSV YVYKVLKQVH PDTGISSKAM GIMNSFVNDI FERIAGEASR LAHYNKRSTI TSREIQTAVR LLLPGELAKH AVSEGTKAVT KYTSSK

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分子 #11: HMGN5

分子名称: HMGN5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 11 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MPKRKAAGQG DMRQEPKRRS ARLSAMLVPV TPEVKPKRTS SSRKMKTKSD MMEENIDTSA QAVAETKQEA VVEEDYNENA KNGEAKITEA PASEKEIVEV KEENIEDATE KGGEKKEAVA AEVKNEEEDQ KEDEEDQNEE KGEAGKEDKD EKGEEDGKED KNGNEKGEDA ...文字列:
MPKRKAAGQG DMRQEPKRRS ARLSAMLVPV TPEVKPKRTS SSRKMKTKSD MMEENIDTSA QAVAETKQEA VVEEDYNENA KNGEAKITEA PASEKEIVEV KEENIEDATE KGGEKKEAVA AEVKNEEEDQ KEDEEDQNEE KGEAGKEDKD EKGEEDGKED KNGNEKGEDA KEKEDGKKGE DGKGNGEDGK EKGEDEKEEE DRKETGDGKE NEDGKEKGDK KEGKDVKVKE DEKEREDGKE DEGGNEEEAG KEKEDLKEEE EGKEEDEIKE DDGKKEEPQS IV

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分子 #12: HMGN5

分子名称: HMGN5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MPKRKAAGQG DMRQEPKRRS ARLSAMLVPV TPEVKPKRTS SSRKMKTKSD MMEENIDTSA QAVAETKQEA VVEEDYNENA KNGEAKITEA PASEKEIVEV KEENIEDATE KGGEKKEAVA AEVKNEEEDQ KEDEEDQNEE KGEAGKEDKD EKGEEDGKED KNGNEKGEDA ...文字列:
MPKRKAAGQG DMRQEPKRRS ARLSAMLVPV TPEVKPKRTS SSRKMKTKSD MMEENIDTSA QAVAETKQEA VVEEDYNENA KNGEAKITEA PASEKEIVEV KEENIEDATE KGGEKKEAVA AEVKNEEEDQ KEDEEDQNEE KGEAGKEDKD EKGEEDGKED KNGNEKGEDA KEKEDGKKGE DGKGNGEDGK EKGEDEKEEE DRKETGDGKE NEDGKEKGDK KEGKDVKVKE DEKEREDGKE DEGGNEEEAG KEKEDLKEEE EGKEEDEIKE DDGKKEEPQS IV

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.13 mg/mL
緩衝液pH: 7.6
構成要素:
濃度名称
0.25 %(m/V)Glutaraldehyde
23.0 mMHEPES-potassium
0.62 mMEDTA
0.0085 %(w/V)NP-40
77.0 mMPotassium chloride
2.1 %(V/V)Glycerol
50.0 mMTris
59.0 mMSodium chloride
12.0 mMImidazole
1.2 mMKxHyPO4
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 2 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK II

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: TFS Selectris X / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 13648 / 実像数: 12318 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.7000000000000001 µm
倍率（公称値）: 130000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア: (名称: cryoSPARC, RELION) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 220875
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 詳細: Ab-initio job in cryoSPARC.
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 詳細: Non-uniform refinement job in cryoSPARC.
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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