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- EMDB-3894: S.aureus ClpC resting state, C2 symmetrised -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3894
タイトルS.aureus ClpC resting state, C2 symmetrised
マップデータResting state of ClpC from S. aureus. C2 symmetry applied.
試料
  • 複合体: Resting-state oligomeric complex of S. aureus ClpC
    • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpC
キーワードClpC / AAA+ protease / oligomeric complex / CHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


stress response to cadmium ion / stress response to copper ion / peptidase activity / cellular response to heat / ATP hydrolysis activity / proteolysis / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
UVR domain / UVR domain profile. / ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component / : ...UVR domain / UVR domain profile. / ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component / : / Clp, repeat (R) domain / Clp repeat (R) domain profile. / Clp, N-terminal domain superfamily / ClpA/B family / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpC / ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpC
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.4 Å
データ登録者Carroni M / Mogk A
引用ジャーナル: Elife / 年: 2017
タイトル: Regulatory coiled-coil domains promote head-to-head assemblies of AAA+ chaperones essential for tunable activity control.
著者: Marta Carroni / Kamila B Franke / Michael Maurer / Jasmin Jäger / Ingo Hantke / Felix Gloge / Daniela Linder / Sebastian Gremer / Kürşad Turgay / Bernd Bukau / Axel Mogk /
要旨: Ring-forming AAA+ chaperones exert ATP-fueled substrate unfolding by threading through a central pore. This activity is potentially harmful requiring mechanisms for tight repression and substrate- ...Ring-forming AAA+ chaperones exert ATP-fueled substrate unfolding by threading through a central pore. This activity is potentially harmful requiring mechanisms for tight repression and substrate-specific activation. The AAA+ chaperone ClpC with the peptidase ClpP forms a bacterial protease essential to virulence and stress resistance. The adaptor MecA activates ClpC by targeting substrates and stimulating ClpC ATPase activity. We show how ClpC is repressed in its ground state by determining ClpC cryo-EM structures with and without MecA. ClpC forms large two-helical assemblies that associate via head-to-head contacts between coiled-coil middle domains (MDs). MecA converts this resting state to an active planar ring structure by binding to MD interaction sites. Loss of ClpC repression in MD mutants causes constitutive activation and severe cellular toxicity. These findings unravel an unexpected regulatory concept executed by coiled-coil MDs to tightly control AAA+ chaperone activity.
履歴
登録2017年10月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年12月27日-
マップ公開2017年12月27日-
更新2024年5月15日-
現状2024年5月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6em8
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_3894.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3894.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Resting state of ClpC from S. aureus. C2 symmetry applied.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.34 Å/pix.
x 300 pix.
= 402. Å		1.34 Å/pix.
x 300 pix.
= 402. Å		1.34 Å/pix.
x 300 pix.
= 402. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.34 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.03 / ムービー #1: 0.03
最小 - 最大-0.15715489 - 0.25433508
平均 (標準偏差)0.0010562415 (±0.010013308)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 402.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.341.341.34
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z402.000402.000402.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-0.1570.2540.001

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_3894_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 1. Resting state of ClpC from...

ファイルemd_3894_half_map_1.map
注釈Half map 1. Resting state of ClpC from S. aureus. C2 symmetry applied.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 2. Resting state of ClpC from...

ファイルemd_3894_half_map_2.map
注釈Half map 2. Resting state of ClpC from S. aureus. C2 symmetry applied.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Resting-state oligomeric complex of S. aureus ClpC

全体名称: Resting-state oligomeric complex of S. aureus ClpC
要素
  • 複合体: Resting-state oligomeric complex of S. aureus ClpC
    • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpC

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超分子 #1: Resting-state oligomeric complex of S. aureus ClpC

超分子名称: Resting-state oligomeric complex of S. aureus ClpC / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
分子量理論値: 900 KDa

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分子 #1: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpC

分子名称: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpC / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
分子量理論値: 91.170352 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MLFGRLTERA QRVLAHAQEE AIRLNHSNIG TEHLLLGLMK EPEGIAAKVL ESFNITEDKV IEEVEKLIGH GQDHVGTLHY TPRAKKVIE LSMDEARKLH HNFVGTEHIL LGLIRENEGV AARVFANLDL NITKARAQVV KALGNPEMSN KNAQASKSNN T PTLDSLAR ...文字列:
MLFGRLTERA QRVLAHAQEE AIRLNHSNIG TEHLLLGLMK EPEGIAAKVL ESFNITEDKV IEEVEKLIGH GQDHVGTLHY TPRAKKVIE LSMDEARKLH HNFVGTEHIL LGLIRENEGV AARVFANLDL NITKARAQVV KALGNPEMSN KNAQASKSNN T PTLDSLAR DLTVIAKDGT LDPVIGRDKE ITRVIEVLSR RTKNNPVLIG EPGVGKTAIA EGLAQAIVNN EVPETLKDKR VM SLDMGTV VAGTKYRGEF EERLKKVMEE IQQAGNVILF IDELHTLVGA GGAEGAIDAS NILKPALARG ELQCIGATTL DEY RKNIEK DAALERRFQP VQVDEPSVVD TVAILKGLRD RYEAHHRINI SDEAIEAAVK LSNRYVSDRF LPDKAIDLID EASS KVRLK SHTTPNNLKE IEQEIEKVKN EKDAAVHAQE FENAANLRDK QTKLEKQYEE AKNEWKNAQN GMSTSLSEED IAEVI AGWT GIPLTKINET ESEKLLSLED TLHERVIGQK DAVNSISKAV RRARAGLKDP KRPIGSFIFL GPTGVGKTEL ARALAE SMF GDDDAMIRVD MSEFMEKHAV SRLVGAPPGY VGHDDGGQLT EKVRRKPYSV ILFDEIEKAH PDVFNILLQV LDDGHLT DT KGRTVDFRNT IIIMTSNVGA QELQDQRFAG FGGSSDGQDY ETIRKTMLKE LKNSFRPEFL NRVDDIIVFH KLTKEELK E IVTMMVNKLT NRLSEQNINI IVTDKAKDKI AEEGYDPEYG ARPLIRAIQK TIEDNLSELI LDGNQIEGKK VTVDHDGKE FKYDIAEQTS ETKTPSQA

UniProtKB: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpC

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: C-flat / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 40 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 297 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細concentration used was 6uM

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / 平均電子線量: 30.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Stochastic Gradient Descent
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.6) / 使用した粒子像数: 40000
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.3)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

詳細Phyre2 base on the crystal structure PDB: 3pxi
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-6em8:
S.aureus ClpC resting state, C2 symmetrised

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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