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万見
- EMDB-37607: Cryo-EM structure of DSR2-DSAD1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-37607
タイトルCryo-EM structure of DSR2-DSAD1 complex
マップデータ
試料
  • 複合体: DSR2-DSAD1
    • タンパク質・ペプチド: SIR2-like domain-containing protein
    • タンパク質・ペプチド: SPbeta prophage-derived uncharacterized protein YotI
キーワードAnti-phage immune / NADase / Defense-associated sirtuin 2 / DSR2 / Phage tail tube protein / DSR Anti Defense 1 / DSAD1 / Bacteria-phage interaction / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性SIR2-like domain / SIR2-like domain / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / SIR2-like domain-containing protein / SPbeta prophage-derived uncharacterized protein YotI
機能・相同性情報
生物種Bacillus subtilis subsp. natto (strain BEST195) (納豆菌) / Caudoviricetes (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.86 Å
データ登録者Gao A / Huang J / Zhu K
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Molecular basis of bacterial DSR2 anti-phage defense and viral immune evasion.
著者: Jiafeng Huang / Keli Zhu / Yina Gao / Feng Ye / Zhaolong Li / Yao Ge / Songqing Liu / Jing Yang / Ang Gao /
要旨: Defense-associated sirtuin 2 (DSR2) systems are widely distributed across prokaryotic genomes, providing robust protection against phage infection. DSR2 recognizes phage tail tube proteins and ...Defense-associated sirtuin 2 (DSR2) systems are widely distributed across prokaryotic genomes, providing robust protection against phage infection. DSR2 recognizes phage tail tube proteins and induces abortive infection by depleting intracellular NAD, a process that is counteracted by another phage-encoded protein, DSR Anti Defense 1 (DSAD1). Here, we present cryo-EM structures of Bacillus subtilis DSR2 in its apo, Tube-bound, and DSAD1-bound states. DSR2 assembles into an elongated tetramer, with four NADase catalytic modules clustered in the center and the regulatory-sensing modules distributed at four distal corners. Interestingly, monomeric Tube protein, rather than its oligomeric states, docks at each corner of the DSR2 tetramer to form a 4:4 DSR2-Tube assembly, which is essential for DSR2 NADase activity. DSAD1 competes with Tube for binding to DSR2 by occupying an overlapping region, thereby inhibiting DSR2 immunity. Thus, our results provide important insights into the assembly, activation and inhibition of the DSR2 anti-phage defense system.
履歴
登録2023年9月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年5月22日-
マップ公開2024年5月22日-
更新2024年5月22日-
現状2024年5月22日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_37607.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_37607.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 536.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.04 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.3
最小 - 最大-0.70643383 - 1.532958
平均 (標準偏差)-0.00019815369 (±0.039199453)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ520520520
Spacing520520520
セルA=B=C: 540.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_37607_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_37607_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : DSR2-DSAD1

全体名称: DSR2-DSAD1
要素
  • 複合体: DSR2-DSAD1
    • タンパク質・ペプチド: SIR2-like domain-containing protein
    • タンパク質・ペプチド: SPbeta prophage-derived uncharacterized protein YotI

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超分子 #1: DSR2-DSAD1

超分子名称: DSR2-DSAD1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Bacillus subtilis subsp. natto (strain BEST195) (納豆菌)

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分子 #1: SIR2-like domain-containing protein

分子名称: SIR2-like domain-containing protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bacillus subtilis subsp. natto (strain BEST195) (納豆菌)
分子量理論値: 118.504602 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: VKVDLESKRY GEKLKEVFLM LDNNVVECIK EITESSRNGK LVFFVGAGVS TLSDYPQWWR LVDKYHEELY GSPKKGNYSS DEYLRIPQI FYNVKGEMAF DGILKDFFQV DKPTNPIHDK ILAMNPAHVI TTNYDNLIDT ACWKRGKYFS VISAEEDVAN A TSSRYLLK ...文字列:
VKVDLESKRY GEKLKEVFLM LDNNVVECIK EITESSRNGK LVFFVGAGVS TLSDYPQWWR LVDKYHEELY GSPKKGNYSS DEYLRIPQI FYNVKGEMAF DGILKDFFQV DKPTNPIHDK ILAMNPAHVI TTNYDNLIDT ACWKRGKYFS VISAEEDVAN A TSSRYLLK VHGDFRKGFK GENVVLKEDD YLNYDQNYPL ISNLMKTIIA THTIVFIGYG LGDYNINMLL NWVRKLQKDS FH KPFFIRT DPSPIENETL IYYENKGLRI IDAASLIDSN EYDYLERYSA VMDLLIESQE NKFITKDDEV IDYIYGKISP LFA LQYIRK IDLKHVFEYD YHFEVNGTVV RHKNKGFGYM ERFFELKESC DERSKLSKKQ YERFNALFNF FEKNGVICMA KDAG TLNTS IEINSLAYHG KYDVMKKFIE EQSVSIEDDY KKAFFLACLG RWEESYDLYS NIILNSIDES NGCVYYLSQI NRYRI YQSI TQAVTQFNGL GLLTFGRHYK PFTDEFLARI EREMTNFNID DLFNGMPFEF QKKYKILEFL SDNQFLYDDT VKLFEL TNK VRSEMSEGSY SFGMSSDIVV LLRLYDNLRF LYENCLWSVS FHEFHQYIRN SMSLLIEKAE YERTRDIDEL GFSFFGK KS GFFMEYYDFV NISRHFKIDD IKNLERSCSI DKIRFGEQEK IEEYLVGIAE EITKQFSANG MNVVFYTQFI SEAKAALY F AKYVKLSEEG LGKIVKALLF YFPERDLDIG KRYVWLERLT KCNELPKSII SIIDDFLVLQ AEKHIDQNYS EVSSNGLYS RDYGALIKHF EKNFISKRLS EITLCLTQDK QKQIDFLFKL LPLLSTNAKS HLLSFKSVEN INDLMNGIRI GLIDEFTPEH EELIIEYLE TRKVNYIVEK EKGIQTFSSN DYMSTFGIWY FLEEINNSKM EEFIGMDDQY DFFVDPENFD YKKFIPSWLK N YNDKLLGK IAGNKHMKHH VIEVLKERVK NSNDKRYLEI LMNYFI

UniProtKB: SIR2-like domain-containing protein

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分子 #2: SPbeta prophage-derived uncharacterized protein YotI

分子名称: SPbeta prophage-derived uncharacterized protein YotI
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2
詳細: Sequence reference for Caudoviricetes (tax id 2731619) is not available in UniProt at the time of biocuration. Current sequence reference is from UniProt id Q796A8.
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Caudoviricetes (ウイルス)
分子量理論値: 13.87293 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MIEIFKDTGA THDLVYHSKI NTFVWDVEFD IVLSDSKELN KCYFVKCFNP YRINGKCDFA VSSIDIFSEG KRLLIENEFN FKITKAVHV ATSKDVTEIV LHLSERISSP FPIVKEVVYL D

UniProtKB: SPbeta prophage-derived uncharacterized protein YotI

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.86 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 105782
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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