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万見
- EMDB-30708: Cryo-EM structure of human TSC complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-30708
タイトルCryo-EM structure of human TSC complex
マップデータ
試料
  • 複合体: Cryo-EM structure of human TSC complex
    • タンパク質・ペプチド: Hamartin
    • タンパク質・ペプチド: Isoform 7 of Tuberin
    • タンパク質・ペプチド: TBC1 domain family member 7
    • タンパク質・ペプチド: unknown protein
キーワードTSC complex / Regulator of cell growth / GTPase-activating protein / Elongated arch-shaped fold / GENE REGULATION
機能・相同性
機能・相同性情報


TSC1-TSC2 complex binding / TSC1-TSC2 complex / Inhibition of TSC complex formation by AKT (PKB) / memory T cell differentiation / regulation of insulin receptor signaling pathway / cellular response to decreased oxygen levels / negative regulation of cilium assembly / regulation of cell-matrix adhesion / negative regulation of ATP-dependent activity / activation of GTPase activity ...TSC1-TSC2 complex binding / TSC1-TSC2 complex / Inhibition of TSC complex formation by AKT (PKB) / memory T cell differentiation / regulation of insulin receptor signaling pathway / cellular response to decreased oxygen levels / negative regulation of cilium assembly / regulation of cell-matrix adhesion / negative regulation of ATP-dependent activity / activation of GTPase activity / response to growth factor / ATPase inhibitor activity / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / regulation of stress fiber assembly / negative regulation of cell size / cardiac muscle cell differentiation / negative regulation of TOR signaling / regulation of small GTPase mediated signal transduction / TBC/RABGAPs / anoikis / AKT phosphorylates targets in the cytosol / cell projection organization / : / negative regulation of macroautophagy / positive chemotaxis / Macroautophagy / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / negative regulation of mitophagy / ciliary transition zone / regulation of endocytosis / negative regulation of Wnt signaling pathway / positive regulation of macroautophagy / positive regulation of GTPase activity / associative learning / positive regulation of focal adhesion assembly / protein folding chaperone complex / phosphatase binding / vesicle-mediated transport / negative regulation of TORC1 signaling / myelination / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / lipid droplet / protein folding chaperone / Hsp70 protein binding / positive regulation of protein ubiquitination / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cellular response to starvation / cell-matrix adhesion / GTPase activator activity / TP53 Regulates Metabolic Genes / adult locomotory behavior / hippocampus development / neural tube closure / potassium ion transport / kidney development / Hsp90 protein binding / cerebral cortex development / response to insulin / synapse organization / small GTPase binding / endocytosis / protein import into nucleus / intracellular protein localization / lamellipodium / heart development / protein-folding chaperone binding / cytoplasmic vesicle / cell cortex / adaptive immune response / lysosome / cell population proliferation / regulation of cell cycle / postsynaptic density / protein stabilization / ciliary basal body / negative regulation of cell population proliferation / lysosomal membrane / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / protein-containing complex / membrane / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tuberin / Tuberin-type domain / Tuberin, N-terminal / Tuberin / Domain of unknown function (DUF3384) / TBC1 domain family member 7 / TBC1 domain family member 7, domain 2 / Hamartin / Hamartin protein / Tuberin/Ral GTPase-activating protein subunit alpha ...Tuberin / Tuberin-type domain / Tuberin, N-terminal / Tuberin / Domain of unknown function (DUF3384) / TBC1 domain family member 7 / TBC1 domain family member 7, domain 2 / Hamartin / Hamartin protein / Tuberin/Ral GTPase-activating protein subunit alpha / Rap/Ran-GAP domain / Rap/Ran-GAP superfamily / Rap/ran-GAP / Rap GTPase activating proteins domain profile. / Rab-GTPase-TBC domain / Rab-GTPase-TBC domain superfamily / Rab-GTPase-TBC domain / TBC/rab GAP domain profile. / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Tuberin / Hamartin / TBC1 domain family member 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.4 Å
データ登録者Yang H / Yu Z / Chen X / Li J / Li N / Cheng J / Gao N / Yuan H / Ye D / Guan K / Xu Y
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Structural insights into TSC complex assembly and GAP activity on Rheb.
著者: Huirong Yang / Zishuo Yu / Xizi Chen / Jiabei Li / Ningning Li / Jiaxuan Cheng / Ning Gao / Hai-Xin Yuan / Dan Ye / Kun-Liang Guan / Yanhui Xu /
要旨: Tuberous sclerosis complex (TSC) integrates upstream stimuli and regulates cell growth by controlling the activity of mTORC1. TSC complex functions as a GTPase-activating protein (GAP) towards small ...Tuberous sclerosis complex (TSC) integrates upstream stimuli and regulates cell growth by controlling the activity of mTORC1. TSC complex functions as a GTPase-activating protein (GAP) towards small GTPase Rheb and inhibits Rheb-mediated activation of mTORC1. Mutations in TSC genes cause tuberous sclerosis. In this study, the near-atomic resolution structure of human TSC complex reveals an arch-shaped architecture, with a 2:2:1 stoichiometry of TSC1, TSC2, and TBC1D7. This asymmetric complex consists of two interweaved TSC1 coiled-coil and one TBC1D7 that spans over the tail-to-tail TSC2 dimer. The two TSC2 GAP domains are symmetrically cradled within the core module formed by TSC2 dimerization domain and central coiled-coil of TSC1. Structural and biochemical analyses reveal TSC2 GAP-Rheb complimentary interactions and suggest a catalytic mechanism, by which an asparagine thumb (N1643) stabilizes γ-phosphate of GTP and accelerate GTP hydrolysis of Rheb. Our study reveals mechanisms of TSC complex assembly and GAP activity.
履歴
登録2020年11月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年12月16日-
マップ公開2020年12月16日-
更新2024年3月27日-
現状2024年3月27日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.016
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.016
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7dl2
  • 表面レベル: 0.016
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_30708.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_30708.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 536.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.36 Å/pix.
x 520 pix.
= 705.12 Å		1.36 Å/pix.
x 520 pix.
= 705.12 Å		1.36 Å/pix.
x 520 pix.
= 705.12 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.356 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.016 / ムービー #1: 0.016
最小 - 最大-0.02987119 - 0.06478125
平均 (標準偏差)-0.000027884756 (±0.0011846756)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ520520520
Spacing520520520
セルA=B=C: 705.12 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.3561.3561.356
M x/y/z520520520
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z705.120705.120705.120
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-225-225-225
NX/NY/NZ450450450
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS520520520
D min/max/mean-0.0300.065-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Cryo-EM structure of human TSC complex

全体名称: Cryo-EM structure of human TSC complex
要素
  • 複合体: Cryo-EM structure of human TSC complex
    • タンパク質・ペプチド: Hamartin
    • タンパク質・ペプチド: Isoform 7 of Tuberin
    • タンパク質・ペプチド: TBC1 domain family member 7
    • タンパク質・ペプチド: unknown protein

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超分子 #1: Cryo-EM structure of human TSC complex

超分子名称: Cryo-EM structure of human TSC complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Hamartin

分子名称: Hamartin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 129.945367 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MAQQANVGEL LAMLDSPMLG VRDDVTAVFK ENLNSDRGPM LVNTLVDYYL ETSSQPALHI LTTLQEPHDK HLLDRINEYV GKAATRLSI LSLLGHVIRL QPSWKHKLSQ APLLPSLLKC LKMDTDVVVL TTGVLVLITM LPMIPQSGKQ HLLDFFDIFG R LSSWCLKK ...文字列:
MAQQANVGEL LAMLDSPMLG VRDDVTAVFK ENLNSDRGPM LVNTLVDYYL ETSSQPALHI LTTLQEPHDK HLLDRINEYV GKAATRLSI LSLLGHVIRL QPSWKHKLSQ APLLPSLLKC LKMDTDVVVL TTGVLVLITM LPMIPQSGKQ HLLDFFDIFG R LSSWCLKK PGHVAEVYLV HLHASVYALF HRLYGMYPCN FVSFLRSHYS MKENLETFEE VVKPMMEHVR IHPELVTGSK DH ELDPRRW KRLETHDVVI ECAKISLDPT EASYEDGYSV SHQISARFPH RSADVTTSPY ADTQNSYGCA TSTPYSTSRL MLL NMPGQL PQTLSSPSTR LITEPPQATL WSPSMVCGMT TPPTSPGNVP PDLSHPYSKV FGTTAGGKGT PLGTPATSPP PAPL CHSDD YVHISLPQAT VTPPRKEERM DSARPCLHRQ HHLLNDRGSE EPPGSKGSVT LSDLPGFLGD LASEEDSIEK DKEEA AISR ELSEITTAEA EPVVPRGGFD SPFYRDSLPG SQRKTHSAAS SSQGASVNPE PLHSSLDKLG PDTPKQAFTP IDLPCG SAD ESPAGDRECQ TSLETSIFTP SPCKIPPPTR VGFGSGQPPP YDHLFEVALP KTAHHFVIRK TEELLKKAKG NTEEDGV PS TSPMEVLDRL IQQGADAHSK ELNKLPLPSK SVDWTHFGGS PPSDEIRTLR DQLLLLHNQL LYERFKRQQH ALRNRRLL R KVIKAAALEE HNAAMKDQLK LQEKDIQMWK VSLQKEQARY NQLQEQRDTM VTKLHSQIRQ LQHDREEFYN QSQELQTKL EDCRNMIAEL RIELKKANNK VCHTELLLSQ VSQKLSNSES VQQQMEFLNR QLLVLGEVNE LYLEQLQNKH SDTTKEVEMM KAAYRKELE KNRSHVLQQT QRLDTSQKRI LELESHLAKK DHLLLEQKKY LEDVKLQARG QLQAAESRYE AQKRITQVFE L EILDLYGR LEKDGLLKKL EEEKAEAAEA AEERLDCCND GCSDSMVGHN EEASGHNGET KTPRPSSARG SSGSRGGGGS SS SSSELST PEKPPHQRAG PFSSRWETTM GEASASIPTT VGSLPSSKSF LGMKARELFR NKSESQCDED GMTSSLSESL KTE LGKDLG VEAKIPLNLD GPHPSPPTPD SVGQLHIMDY NETHHEHS

UniProtKB: Hamartin

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分子 #2: Isoform 7 of Tuberin

分子名称: Isoform 7 of Tuberin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 188.182312 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MECGLNNRIR MIGQICEVAK TKKFEEHAVE ALWKAVADLL QPERPLEARH AVLALLKAIV QGQGERLGVL RALFFKVIKD YPSNEDLHE RLEVFKALTD NGRHITYLEE ELADFVLQWM DVGLSSEFLL VLVNLVKFNS CYLDEYIARM VQMICLLCVR T ASSVDIEV ...文字列:
MECGLNNRIR MIGQICEVAK TKKFEEHAVE ALWKAVADLL QPERPLEARH AVLALLKAIV QGQGERLGVL RALFFKVIKD YPSNEDLHE RLEVFKALTD NGRHITYLEE ELADFVLQWM DVGLSSEFLL VLVNLVKFNS CYLDEYIARM VQMICLLCVR T ASSVDIEV SLQVLDAVVC YNCLPAESLP LFIVTLCRTI NVKELCEPCW KLMRNLLGTH LGHSAIYNMC HLMEDRAYME DA PLLRGAV FFVGMALWGA HRLYSLRNSP TSVLPSFYQA MACPNEVVSY EIVLSITRLI KKYRKELQVV AWDILLNIIE RLL QQLQTL DSPELRTIVH DLLTTVEELC DQNEFHGSQE RYFELVERCA DQRPESSLLN LISYRAQSIH PAKDGWIQNL QALM ERFFR SESRGAVRIK VLDVLSFVLL INRQFYEEEL INSVVISQLS HIPEDKDHQV RKLATQLLVD LAEGCHTHHF NSLLD IIEK VMARSLSPPP ELEERDVAAY SASLEDVKTA VLGLLVILQT KLYTLPASHA TRVYEMLVSH IQLHYKHSYT LPIASS IRL QAFDFLLLLR ADSLHRLGLP NKDGVVRFSP YCVCDYMEPE RGSEKKTSGP LSPPTGPPGP APAGPAVRLG SVPYSLL FR VLLQCLKQES DWKVLKLVLG RLPESLRYKV LIFTSPCSVD QLCSALCSML SGPKTLERLR GAPEGFSRTD LHLAVVPV L TALISYHNYL DKTKQREMVY CLEQGLIHRC ASQCVVALSI CSVEMPDIII KALPVLVVKL THISATASMA VPLLEFLST LARLPHLYRN FAAEQYASVF AISLPYTNPS KFNQYIVCLA HHVIAMWFIR CRLPFRKDFV PFITKGLRSN VLLSFDDTPE KDSFRARST SLNERPKSRI QTSLTSASLG SADENSVAQA DDSLKNLHLE LTETCLDMMA RYVFSNFTAV PKRSPVGEFL L AGGRTKTW LVGNKLVTVT TSVGTGTRSL LGLDSGELQS GPESSSSPGV HVRQTKEAPA KLESQAGQQV SRGARDRVRS MS GGHGLRV GALDVPASQF LGSATSPGPR TAPAAKPEKA SAGTRVPVQE KTNLAAYVPL LTQGWAEILV RRPTGNTSWL MSL ENPLSP FSSDINNMPL QELSNALMAA ERFKEHRDTA LYKSLSVPAA STAKPPPLPR SNTDSAVVME EGSPGEVPVL VEPP GLEDV EAALGMDRRT DAYSRSSSVS SQEEKSLHAE ELVGRGIPIE RVVSSEGGRP SVDLSFQPSQ PLSKSSSSPE LQTLQ DILG DPGDKADVGR LSPEVKARSQ SGTLDGESAA WSASGEDSRG QPEGPLPSSS PRSPSGLRPR GYTISDSAPS RRGKRV ERD ALKSRATASN AEKVPGINPS FVFLQLYHSP FFGDESNKPI LLPNESQSFE RSVQLLDQIP SYDTHKIAVL YVGEGQS NS ELAILSNEHG SYRYTEFLTG LGRLIELKDC QPDKVYLGGL DVCGEDGQFT YCWHDDIMQA VFHIATLMPT KDVDKHRC D KKRHLGNDFV SIVYNDSGED FKLGTIKGQF NFVHVIVTPL DYECNLVSLQ CRKDMEGLVD TSVAKIVSDR NLPFVARQM ALHANMASQV HHSRSNPTDI YPSKWIARLR HIKRLRQRIC EEAAYSNPSL PLVHPPSHSK APAQTPAEPT PGYEVGQRKR LISSVEDFT EFV

UniProtKB: Tuberin

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分子 #3: TBC1 domain family member 7

分子名称: TBC1 domain family member 7 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 30.911129 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: GVEEKKSLEI LLKDDRLDTE KLCTFSQRFP LPSMYRALVW KVLLGILPPH HESHAKVMMY RKEQYLDVLH ALKVVRFVSD ATPQAEVYL RMYQLESGKL PRSPSFPLEP DDEVFLAIAK AMEEMVEDSV DCYWITRRFV NQLNTKYRDS LPQLPKAFEQ Y LNLEDGRL ...文字列:
GVEEKKSLEI LLKDDRLDTE KLCTFSQRFP LPSMYRALVW KVLLGILPPH HESHAKVMMY RKEQYLDVLH ALKVVRFVSD ATPQAEVYL RMYQLESGKL PRSPSFPLEP DDEVFLAIAK AMEEMVEDSV DCYWITRRFV NQLNTKYRDS LPQLPKAFEQ Y LNLEDGRL LTHLRMCSAA PKLPYDLWFK RCFAGCLPES SLQRVWDKVV SGSCKILVFV AVEILLTFKI KVMALNSAEK IT KFLENIP QDSSDAIVSK AIDLWHKHCG

UniProtKB: TBC1 domain family member 7

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分子 #4: unknown protein

分子名称: unknown protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4
詳細: The author does not know what chain F is derived from.
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 22.230297 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK) ...文字列:
(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 131022
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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