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- EMDB-26988: Class 2 of erythrocyte ankyrin-1 complex (Composite map) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-26988
タイトルClass 2 of erythrocyte ankyrin-1 complex (Composite map)
マップデータMain map used for model fitting; composite map of local refinements (EMDs: 26978, 26979, 26975, 26973, 26972, 26974) aligned to the class 2 consensus refinement.
試料
  • 複合体: Class 1 of erythrocyte ankyrin complex (composite map)
    • タンパク質・ペプチド: x 7種
  • リガンド: x 4種
キーワードMembrane Protein / Anion Exchange / Erythrocyte / Glycoprotein / TRANSPORT PROTEIN-STRUCTURAL PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


metanephric descending thin limb development / metanephric proximal straight tubule development / metanephric proximal convoluted tubule segment 2 development / metanephric glomerulus vasculature development / nitric oxide transmembrane transporter activity / methylammonium transmembrane transport / Defective RHAG causes regulator type Rh-null hemolytic anemia (RHN) / Rhesus blood group biosynthesis / methylammonium transmembrane transporter activity / hydrogen peroxide channel activity ...metanephric descending thin limb development / metanephric proximal straight tubule development / metanephric proximal convoluted tubule segment 2 development / metanephric glomerulus vasculature development / nitric oxide transmembrane transporter activity / methylammonium transmembrane transport / Defective RHAG causes regulator type Rh-null hemolytic anemia (RHN) / Rhesus blood group biosynthesis / methylammonium transmembrane transporter activity / hydrogen peroxide channel activity / Rhesus glycoproteins mediate ammonium transport / lipid digestion / renal water transport / corticotropin secretion / cellular response to salt stress / carbon dioxide transmembrane transport / carbon dioxide transmembrane transporter activity / glycerol transmembrane transporter activity / secretory granule organization / ammonium homeostasis / water transmembrane transporter activity / cerebrospinal fluid secretion / positive regulation of saliva secretion / Passive transport by Aquaporins / pancreatic juice secretion / spectrin-associated cytoskeleton / hemoglobin metabolic process / establishment or maintenance of actin cytoskeleton polarity / lateral ventricle development / glycerol transmembrane transport / maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / protein-glutamine gamma-glutamyltransferase activity / cellular response to mercury ion / response to increased oxygen levels / pH elevation / Defective SLC4A1 causes hereditary spherocytosis type 4 (HSP4), distal renal tubular acidosis (dRTA) and dRTA with hemolytic anemia (dRTA-HA) / intracellular water homeostasis / negative regulation of urine volume / renal water absorption / intracellularly cGMP-activated cation channel activity / NrCAM interactions / potassium ion transmembrane transporter activity / transepithelial water transport / Bicarbonate transporters / Neurofascin interactions / water channel activity / ammonium transmembrane transport / leak channel activity / ammonium channel activity / ankyrin-1 complex / intracellular monoatomic ion homeostasis / glomerular filtration / CHL1 interactions / monoatomic anion transmembrane transporter activity / plasma membrane phospholipid scrambling / camera-type eye morphogenesis / fibroblast migration / multicellular organismal-level water homeostasis / chloride:bicarbonate antiporter activity / water transport / cytoskeletal anchor activity / solute:inorganic anion antiporter activity / bicarbonate transmembrane transporter activity / cellular homeostasis / cellular hyperosmotic response / bicarbonate transport / cell volume homeostasis / monoatomic anion transport / chloride transmembrane transporter activity / hyperosmotic response / M band / positive regulation of fibroblast migration / : / odontogenesis / Interaction between L1 and Ankyrins / chloride transport / ankyrin binding / nitric oxide transport / hemoglobin binding / spectrin binding / erythrocyte maturation / negative regulation of glycolytic process through fructose-6-phosphate / exocytosis / cortical cytoskeleton / brush border / axolemma / cellular response to dexamethasone stimulus / potassium channel activity / transmembrane transporter activity / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / renal water homeostasis / ephrin receptor binding / spleen development / erythrocyte development / COPI-mediated anterograde transport / cellular response to retinoic acid / protein-membrane adaptor activity / cellular response to nitric oxide / cytoskeleton organization / sensory perception of pain
類似検索 - 分子機能
Aquaporin 1 / Blood group Rhesus C/E/D polypeptide / Glycophorin, conserved site / : / Glycophorin A / Glycophorin A signature. / Glycophorin / Ankyrin, UPA domain / UPA domain / : ...Aquaporin 1 / Blood group Rhesus C/E/D polypeptide / Glycophorin, conserved site / : / Glycophorin A / Glycophorin A signature. / Glycophorin / Ankyrin, UPA domain / UPA domain / : / Ammonium transporter AmtB-like domain / Ammonium Transporter Family / Transglutaminase, N-terminal / Transglutaminase, C-terminal / Transglutaminase, active site / Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase, animal / Transglutaminase, C-terminal domain superfamily / : / Transglutaminase family / Transglutaminase family, C-terminal ig like domain / Transglutaminases active site. / Aquaporin transporter / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. / Transglutaminase-like superfamily / Transglutaminase/protease-like homologues / Transglutaminase-like / Anion exchange protein 1 / Ammonium/urea transporter / Transglutaminase-like superfamily / Major intrinsic protein, conserved site / MIP family signature. / Anion exchange protein / Anion exchange, conserved site / Anion exchangers family signature 1. / Anion exchangers family signature 2. / Band 3 cytoplasmic domain / Band 3 cytoplasmic domain / Major intrinsic protein / Major intrinsic protein / Phosphotransferase/anion transporter / Bicarbonate transporter, eukaryotic / Bicarbonate transporter-like, transmembrane domain / HCO3- transporter integral membrane domain / Aquaporin-like / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Ankyrin repeats (many copies) / Ankyrin repeat / Death-like domain superfamily / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Glycophorin-A / Band 3 anion transport protein / Ankyrin-1 / Protein 4.2 / Blood group Rh(CE) polypeptide / Aquaporin-1 / Ammonium transporter Rh type A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Vallese F / Kim K / Yen LY / Johnston JD / Noble AJ / Cali T / Clarke OB
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2022
タイトル: Architecture of the human erythrocyte ankyrin-1 complex.
著者: Francesca Vallese / Kookjoo Kim / Laura Y Yen / Jake D Johnston / Alex J Noble / Tito Calì / Oliver Biggs Clarke /
要旨: The stability and shape of the erythrocyte membrane is provided by the ankyrin-1 complex, but how it tethers the spectrin-actin cytoskeleton to the lipid bilayer and the nature of its association ...The stability and shape of the erythrocyte membrane is provided by the ankyrin-1 complex, but how it tethers the spectrin-actin cytoskeleton to the lipid bilayer and the nature of its association with the band 3 anion exchanger and the Rhesus glycoproteins remains unknown. Here we present structures of ankyrin-1 complexes purified from human erythrocytes. We reveal the architecture of a core complex of ankyrin-1, the Rhesus proteins RhAG and RhCE, the band 3 anion exchanger, protein 4.2, glycophorin A and glycophorin B. The distinct T-shaped conformation of membrane-bound ankyrin-1 facilitates recognition of RhCE and, unexpectedly, the water channel aquaporin-1. Together, our results uncover the molecular details of ankyrin-1 association with the erythrocyte membrane, and illustrate the mechanism of ankyrin-mediated membrane protein clustering.
履歴
登録2022年5月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年7月20日-
マップ公開2022年7月20日-
更新2025年5月21日-
現状2025年5月21日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_26988.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_26988.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 347.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Main map used for model fitting; composite map of local refinements (EMDs: 26978, 26979, 26975, 26973, 26972, 26974) aligned to the class 2 consensus refinement.
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軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 450 pix.
= 373.5 Å		0.83 Å/pix.
x 450 pix.
= 373.5 Å		0.83 Å/pix.
x 450 pix.
= 373.5 Å

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ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
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最小 - 最大-0.041053895 - 5.9592032
平均 (標準偏差)0.0069169807 (±0.082703486)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ450450450
Spacing450450450
セルA=B=C: 373.5 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Composite map of local refinements (unsharpened, unfiltered), aligned...

ファイルemd_26988_additional_1.map
注釈Composite map of local refinements (unsharpened, unfiltered), aligned to the global consensus refinement provided in additional maps.
投影像・断面図
軸ZYX

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追加マップ: Composite map of local refinements (unsharpened, unfiltered), aligned...

ファイルemd_26988_additional_2.map
注釈Composite map of local refinements (unsharpened, unfiltered), aligned to the global consensus refinement provided in additional maps. Lowpass filtered at 4A.
投影像・断面図
軸ZYX

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追加マップ: Composite map of local refinements, aligned to the...

ファイルemd_26988_additional_3.map
注釈Composite map of local refinements, aligned to the global consensus refinement provided in additional maps. Density modified using phenix.resolve_cryo_em. Lowpass filtered at 4A.
投影像・断面図
軸ZYX

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密度ヒストグラム

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追加マップ: Class 2 consensus refinement. B-factor sharpened.

ファイルemd_26988_additional_4.map
注釈Class 2 consensus refinement. B-factor sharpened.
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追加マップ: Class 2 consensus refinement, unsharpened.

ファイルemd_26988_additional_5.map
注釈Class 2 consensus refinement, unsharpened.
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追加マップ: Mask used for FSC calculation.

ファイルemd_26988_additional_6.map
注釈Mask used for FSC calculation.
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ハーフマップ: Half map 1 (of global consensus refinement; main...

ファイルemd_26988_half_map_1.map
注釈Half map 1 (of global consensus refinement; main map is a composite of local refinements)
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軸ZYX

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ハーフマップ: Half map 2 (of global consensus refinement; main...

ファイルemd_26988_half_map_2.map
注釈Half map 2 (of global consensus refinement; main map is a composite of local refinements)
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試料の構成要素

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全体 : Class 1 of erythrocyte ankyrin complex (composite map)

全体名称: Class 1 of erythrocyte ankyrin complex (composite map)
要素
  • 複合体: Class 1 of erythrocyte ankyrin complex (composite map)
    • タンパク質・ペプチド: Ankyrin-1
    • タンパク質・ペプチド: Band 3 anion transport protein
    • タンパク質・ペプチド: Protein 4.2
    • タンパク質・ペプチド: Blood group Rh(CE) polypeptide
    • タンパク質・ペプチド: Ammonium transporter Rh type A
    • タンパク質・ペプチド: Glycophorin-A
    • タンパク質・ペプチド: Aquaporin-1
  • リガンド: CHOLESTEROL
  • リガンド: Digitonin
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: [(2R)-2-octanoyloxy-3-[oxidanyl-[(1R,2R,3S,4R,5R,6S)-2,3,6-tris(oxidanyl)-4,5-diphosphonooxy-cyclohexyl]oxy-phosphoryl]oxy-propyl] octanoate

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超分子 #1: Class 1 of erythrocyte ankyrin complex (composite map)

超分子名称: Class 1 of erythrocyte ankyrin complex (composite map)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#7
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
分子 #1: Ankyrin-1

分子名称: Ankyrin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 206.522625 KDa
配列文字列: MPYSVGFREA DAATSFLRAA RSGNLDKALD HLRNGVDINT CNQNGLNGLH LASKEGHVKM VVELLHKEII LETTTKKGNT ALHIAALAG QDEVVRELVN YGANVNAQSQ KGFTPLYMAA QENHLEVVKF LLENGANQNV ATEDGFTPLA VALQQGHENV V AHLINYGT ...文字列:
MPYSVGFREA DAATSFLRAA RSGNLDKALD HLRNGVDINT CNQNGLNGLH LASKEGHVKM VVELLHKEII LETTTKKGNT ALHIAALAG QDEVVRELVN YGANVNAQSQ KGFTPLYMAA QENHLEVVKF LLENGANQNV ATEDGFTPLA VALQQGHENV V AHLINYGT KGKVRLPALH IAARNDDTRT AAVLLQNDPN PDVLSKTGFT PLHIAAHYEN LNVAQLLLNR GASVNFTPQN GI TPLHIAS RRGNVIMVRL LLDRGAQIET KTKDELTPLH CAARNGHVRI SEILLDHGAP IQAKTKNGLS PIHMAAQGDH LDC VRLLLQ YDAEIDDITL DHLTPLHVAA HCGHHRVAKV LLDKGAKPNS RALNGFTPLH IACKKNHVRV MELLLKTGAS IDAV TESGL TPLHVASFMG HLPIVKNLLQ RGASPNVSNV KVETPLHMAA RAGHTEVAKY LLQNKAKVNA KAKDDQTPLH CAARI GHTN MVKLLLENNA NPNLATTAGH TPLHIAAREG HVETVLALLE KEASQACMTK KGFTPLHVAA KYGKVRVAEL LLERDA HPN AAGKNGLTPL HVAVHHNNLD IVKLLLPRGG SPHSPAWNGY TPLHIAAKQN QVEVARSLLQ YGGSANAESV QGVTPLH LA AQEGHAEMVA LLLSKQANGN LGNKSGLTPL HLVAQEGHVP VADVLIKHGV MVDATTRMGY TPLHVASHYG NIKLVKFL L QHQADVNAKT KLGYSPLHQA AQQGHTDIVT LLLKNGASPN EVSSDGTTPL AIAKRLGYIS VTDVLKVVTD ETSFVLVSD KHRMSFPETV DEILDVSEDE GEELISFKAE RRDSRDVDEE KELLDFVPKL DQVVESPAIP RIPCAMPETV VIRSEEQEQA SKEYDEDSL IPSSPATETS DNISPVASPV HTGFLVSFMV DARGGSMRGS RHNGLRVVIP PRTCAAPTRI TCRLVKPQKL S TPPPLAEE EGLASRIIAL GPTGAQFLSP VIVEIPHFAS HGRGDRELVV LRSENGSVWK EHRSRYGESY LDQILNGMDE EL GSLEELE KKRVCRIITT DFPLYFVIMS RLCQDYDTIG PEGGSLKSKL VPLVQATFPE NAVTKRVKLA LQAQPVPDEL VTK LLGNQA TFSPIVTVEP RRRKFHRPIG LRIPLPPSWT DNPRDSGEGD TTSLRLLCSV IGGTDQAQWE DITGTTKLVY ANEC ANFTT NVSARFWLSD CPRTAEAVNF ATLLYKELTA VPYMAKFVIF AKMNDPREGR LRCYCMTDDK VDKTLEQHEN FVEVA RSRD IEVLEGMSLF AELSGNLVPV KKAAQQRSFH FQSFRENRLA MPVKVRDSSR EPGGSLSFLR KAMKYEDTQH ILCHLN ITM PPCAKGSGAE DRRRTPTPLA LRYSILSEST PGSLSGTEQA EMKMAVISEH LGLSWAELAR ELQFSVEDIN RIRVENP NS LLEQSVALLN LWVIREGQNA NMENLYTALQ SIDRGEIVNM LEGSGRQSRN LKPDRRHTDR DYSLSPSQMN GYSSLQDE L LSPASLGCAL SSPLRADQYW NEVAVLDAIP LAATEHDTML EMSDMQVWSA GLTPSLVTAE DSSLECSKAE DSDATGHEW KLEGALSEEP RGPELGSLEL VEDDTVDSDA TNGLIDLLEQ EEGQRSEEKL PGSKRQDDAT GAGQDSENEV SLVSGHQRGQ ARITHSPTV SQVTERSQDR LQDWDADGSI VSYLQDAAQG SWQEEVTQGP HSFQGTSTMT EGLEPGGSQE YEKVLVSVSE H TWTEQPEA ESSQADRDRR QQGQEEQVQE AKNTFTQVVQ GNEFQNIPGE QVTEEQFTDE QGNIVTKKII RKVVRQIDLS SA DAAQEHE EVTVEGPLED PSELEVDIDY FMKHSKDHTS TPNP

UniProtKB: Ankyrin-1

+
分子 #2: Band 3 anion transport protein

分子名称: Band 3 anion transport protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 101.883859 KDa
配列文字列: MEELQDDYED MMEENLEQEE YEDPDIPESQ MEEPAAHDTE ATATDYHTTS HPGTHKVYVE LQELVMDEKN QELRWMEAAR WVQLEENLG ENGAWGRPHL SHLTFWSLLE LRRVFTKGTV LLDLQETSLA GVANQLLDRF IFEDQIRPQD REELLRALLL K HSHAGELE ...文字列:
MEELQDDYED MMEENLEQEE YEDPDIPESQ MEEPAAHDTE ATATDYHTTS HPGTHKVYVE LQELVMDEKN QELRWMEAAR WVQLEENLG ENGAWGRPHL SHLTFWSLLE LRRVFTKGTV LLDLQETSLA GVANQLLDRF IFEDQIRPQD REELLRALLL K HSHAGELE ALGGVKPAVL TRSGDPSQPL LPQHSSLETQ LFCEQGDGGT EGHSPSGILE KIPPDSEATL VLVGRADFLE QP VLGFVRL QEAAELEAVE LPVPIRFLFV LLGPEAPHID YTQLGRAAAT LMSERVFRID AYMAQSRGEL LHSLEGFLDC SLV LPPTDA PSEQALLSLV PVQRELLRRR YQSSPAKPDS SFYKGLDLNG GPDDPLQQTG QLFGGLVRDI RRRYPYYLSD ITDA FSPQV LAAVIFIYFA ALSPAITFGG LLGEKTRNQM GVSELLISTA VQGILFALLG AQPLLVVGFS GPLLVFEEAF FSFCE TNGL EYIVGRVWIG FWLILLVVLV VAFEGSFLVR FISRYTQEIF SFLISLIFIY ETFSKLIKIF QDHPLQKTYN YNVLMV PKP QGPLPNTALL SLVLMAGTFF FAMMLRKFKN SSYFPGKLRR VIGDFGVPIS ILIMVLVDFF IQDTYTQKLS VPDGFKV SN SSARGWVIHP LGLRSEFPIW MMFASALPAL LVFILIFLES QITTLIVSKP ERKMVKGSGF HLDLLLVVGM GGVAALFG M PWLSATTVRS VTHANALTVM GKASTPGAAA QIQEVKEQRI SGLLVAVLVG LSILMEPILS RIPLAVLFGI FLYMGVTSL SGIQLFDRIL LLFKPPKYHP DVPYVKRVKT WRMHLFTGIQ IICLAVLWVV KSTPASLALP FVLILTVPLR RVLLPLIFRN VELQCLDAD DAKATFDEEE GRDEYDEVAM PV

UniProtKB: Band 3 anion transport protein

+
分子 #3: Protein 4.2

分子名称: Protein 4.2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 77.096914 KDa
配列文字列: MGQALGIKSC DFQAARNNEE HHTKALSSRR LFVRRGQPFT IILYFRAPVR AFLPALKKVA LTAQTGEQPS KINRTQATFP ISSLGDRKW WSAVVEERDA QSWTISVTTP ADAVIGHYSL LLQVSGRKQL LLGQFTLLFN PWNREDAVFL KNEAQRMEYL L NQNGLIYL ...文字列:
MGQALGIKSC DFQAARNNEE HHTKALSSRR LFVRRGQPFT IILYFRAPVR AFLPALKKVA LTAQTGEQPS KINRTQATFP ISSLGDRKW WSAVVEERDA QSWTISVTTP ADAVIGHYSL LLQVSGRKQL LLGQFTLLFN PWNREDAVFL KNEAQRMEYL L NQNGLIYL GTADCIQAES WDFGQFEGDV IDLSLRLLSK DKQVEKWSQP VHVARVLGAL LHFLKEQRVL PTPQTQATQE GA LLNKRRG SVPILRQWLT GRGRPVYDGQ AWVLAAVACT VLRCLGIPAR VVTTFASAQG TGGRLLIDEY YNEEGLQNGE GQR GRIWIF QTSTECWMTR PALPQGYDGW QILHPSAPNG GGVLGSCDLV PVRAVKEGTL GLTPAVSDLF AAINASCVVW KCCE DGTLE LTDSNTKYVG NNISTKGVGS DRCEDITQNY KYPEGSLQEK EVLERVEKEK MEREKDNGIR PPSLETASPL YLLLK APSS LPLRGDAQIS VTLVNHSEQE KAVQLAIGVQ AVHYNGVLAA KLWRKKLHLT LSANLEKIIT IGLFFSNFER NPPENT FLR LTAMATHSES NLSCFAQEDI AICRPHLAIK MPEKAEQYQP LTASVSLQNS LDAPMEDCVI SILGRGLIHR ERSYRFR SV WPENTMCAKF QFTPTHVGLQ RLTVEVDCNM FQNLTNYKSV TVVAPELSA

UniProtKB: Protein 4.2

+
分子 #4: Blood group Rh(CE) polypeptide

分子名称: Blood group Rh(CE) polypeptide / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 45.598918 KDa
配列文字列: MSSKYPRSVR RCLPLWALTL EAALILLFYF FTHYDASLED QKGLVASYQV GQDLTVMAAL GLGFLTSNFR RHSWSSVAFN LFMLALGVQ WAILLDGFLS QFPPGKVVIT LFSIRLATMS AMSVLISAGA VLGKVNLAQL VVMVLVEVTA LGTLRMVISN I FNTDYHMN ...文字列:
MSSKYPRSVR RCLPLWALTL EAALILLFYF FTHYDASLED QKGLVASYQV GQDLTVMAAL GLGFLTSNFR RHSWSSVAFN LFMLALGVQ WAILLDGFLS QFPPGKVVIT LFSIRLATMS AMSVLISAGA VLGKVNLAQL VVMVLVEVTA LGTLRMVISN I FNTDYHMN LRHFYVFAAY FGLTVAWCLP KPLPKGTEDN DQRATIPSLS AMLGALFLWM FWPSVNSPLL RSPIQRKNAM FN TYYALAV SVVTAISGSS LAHPQRKISM TYVHSAVLAG GVAVGTSCHL IPSPWLAMVL GLVAGLISIG GAKCLPVCCN RVL GIHHIS VMHSIFSLLG LLGEITYIVL LVLHTVWNGN GMIGFQVLLS IGELSLAIVI ALTSGLLTGL LLNLKIWKAP HVAK YFDDQ VFWKFPHLAV GF

UniProtKB: Blood group Rh(CE) polypeptide

+
分子 #5: Ammonium transporter Rh type A

分子名称: Ammonium transporter Rh type A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 44.229629 KDa
配列文字列: MRFTFPLMAI VLEIAMIVLF GLFVEYETDQ TVLEQLNITK PTDMGIFFEL YPLFQDVHVM IFVGFGFLMT FLKKYGFSSV GINLLVAAL GLQWGTIVQG ILQSQGQKFN IGIKNMINAD FSAATVLISF GAVLGKTSPT QMLIMTILEI VFFAHNEYLV S EIFKASDI ...文字列:
MRFTFPLMAI VLEIAMIVLF GLFVEYETDQ TVLEQLNITK PTDMGIFFEL YPLFQDVHVM IFVGFGFLMT FLKKYGFSSV GINLLVAAL GLQWGTIVQG ILQSQGQKFN IGIKNMINAD FSAATVLISF GAVLGKTSPT QMLIMTILEI VFFAHNEYLV S EIFKASDI GASMTIHAFG AYFGLAVAGI LYRSGLRKGH ENEESAYYSD LFAMIGTLFL WMFWPSFNSA IAEPGDKQCR AI VNTYFSL AACVLTAFAF SSLVEHRGKL NMVHIQNATL AGGVAVGTCA DMAIHPFGSM IIGSIAGMVS VLGYKFLTPL FTT KLRIHD TCGVHNLHGL PGVVGGLAGI VAVAMGASNT SMAMQAAALG SSIGTAVVGG LMTGLILKLP LWGQPSDQNC YDDS VYWKV PKTR

UniProtKB: Ammonium transporter Rh type A

+
分子 #6: Glycophorin-A

分子名称: Glycophorin-A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 16.348433 KDa
配列文字列:
MYGKIIFVLL LSEIVSISAS STTGVAMHTS TSSSVTKSYI SSQTNDTHKR DTYAATPRAH EVSEISVRTV YPPEEETGER VQLAHHFSE PEITLIIFGV MAGVIGTILL ISYGIRRLIK KSPSDVKPLP SPDTDVPLSS VEIENPETSD Q

UniProtKB: Glycophorin-A

+
分子 #7: Aquaporin-1

分子名称: Aquaporin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 28.78832 KDa
配列文字列: MASEFKKKLF WRAVVAEFLA TTLFVFISIG SALGFKYPVG NNQTAVQDNV KVSLAFGLSI ATLAQSVGHI SGAHLNPAVT LGLLLS(P1L)QI SIFRALMYII AQCVGAIVAT AILSGITSSL TGNSLGRNDL ADGVNSGQGL GIEIIGTLQL VLCVLAT TD ...文字列:
MASEFKKKLF WRAVVAEFLA TTLFVFISIG SALGFKYPVG NNQTAVQDNV KVSLAFGLSI ATLAQSVGHI SGAHLNPAVT LGLLLS(P1L)QI SIFRALMYII AQCVGAIVAT AILSGITSSL TGNSLGRNDL ADGVNSGQGL GIEIIGTLQL VLCVLAT TD RRRRDLGGSA PLAIGLSVAL GHLLAIDYTG CGINPARSFG SAVITHNFSN HWIFWVGPFI GGALAVLIYD FILAPRSS D LTDRVKVWTS GQVEEYDLDA DDINSRVEMK PK

UniProtKB: Aquaporin-1

+
分子 #8: CHOLESTEROL

分子名称: CHOLESTEROL / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 10 / 式: CLR
分子量理論値: 386.654 Da
Chemical component information

ChemComp-CLR:
CHOLESTEROL

+
分子 #9: Digitonin

分子名称: Digitonin / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 2 / 式: AJP
分子量理論値: 1.229312 KDa
Chemical component information

ChemComp-AJP:
Digitonin / 可溶化剤*YM

+
分子 #10: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 2 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

+
分子 #11: [(2R)-2-octanoyloxy-3-[oxidanyl-[(1R,2R,3S,4R,5R,6S)-2,3,6-tris(o...

分子名称: [(2R)-2-octanoyloxy-3-[oxidanyl-[(1R,2R,3S,4R,5R,6S)-2,3,6-tris(oxidanyl)-4,5-diphosphonooxy-cyclohexyl]oxy-phosphoryl]oxy-propyl] octanoate
タイプ: ligand / ID: 11 / コピー数: 2 / 式: PIO
分子量理論値: 746.566 Da
Chemical component information

ChemComp-PIO:
[(2R)-2-octanoyloxy-3-[oxidanyl-[(1R,2R,3S,4R,5R,6S)-2,3,6-tris(oxidanyl)-4,5-diphosphonooxy-cyclohexyl]oxy-phosphoryl]oxy-propyl] octanoate

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度8 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
詳細: Final gel filtration buffer contained 0.05% w/v digitonin, 130 mM KCl, 20 mM HEPES, pH 7.4, 1 mM ATP, 1 mM MgCl2, 1 mM PMSF. Peak fractions were concentrated to 8 mg/mL, and 0.01% w/v ...詳細: Final gel filtration buffer contained 0.05% w/v digitonin, 130 mM KCl, 20 mM HEPES, pH 7.4, 1 mM ATP, 1 mM MgCl2, 1 mM PMSF. Peak fractions were concentrated to 8 mg/mL, and 0.01% w/v glycyrrhizic acid was added immediately prior to vitrification.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: 4-6 seconds, wait time 30 seconds.
詳細Ankyrin complex mixture purified from digitonin-solubilized erythrocyte ghost membranes

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 14464 / 平均露光時間: 2.5 sec. / 平均電子線量: 58.0 e/Å2 / 詳細: Two grids were imaged in a single session.
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: Patch CTF (cryoSPARC v3) followed by per particle defocus refinement and refinement of higher order aberrations (cryoSPARC v3)
タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
In silico モデル: Generated by stochastic gradient descent using ab intio reconstruction job type in cryoSPARC v3.
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
詳細: Composite reconstruction; local refinements aligned to global consensus refinement, provided in additional maps.
使用した粒子像数: 145465
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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