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万見
- EMDB-26595: CryoEM structure of human LACTB filament -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-26595
タイトルCryoEM structure of human LACTB filament
マップデータRefine3D map
試料
  • 複合体: LACTB
    • タンパク質・ペプチド: Serine beta-lactamase-like protein LACTB, mitochondrial
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / regulation of lipid metabolic process / lipid metabolic process / peptidase activity / ミトコンドリア / タンパク質分解 / identical protein binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Beta-lactamase-related / Β-ラクタマーゼ / Beta-lactamase/transpeptidase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine beta-lactamase-like protein LACTB, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Bennett JA / Steward LR / Aydin H
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
Other government 米国
引用ジャーナル: PLoS Biol / 年: 2022
タイトル: The structure of the human LACTB filament reveals the mechanisms of assembly and membrane binding.
著者: Jeremy A Bennett / Lottie R Steward / Johannes Rudolph / Adam P Voss / Halil Aydin /
要旨: Mitochondria are complex organelles that play a central role in metabolism. Dynamic membrane-associated processes regulate mitochondrial morphology and bioenergetics in response to cellular demand. ...Mitochondria are complex organelles that play a central role in metabolism. Dynamic membrane-associated processes regulate mitochondrial morphology and bioenergetics in response to cellular demand. In tumor cells, metabolic reprogramming requires active mitochondrial metabolism for providing key metabolites and building blocks for tumor growth and rapid proliferation. To counter this, the mitochondrial serine beta-lactamase-like protein (LACTB) alters mitochondrial lipid metabolism and potently inhibits the proliferation of a variety of tumor cells. Mammalian LACTB is localized in the mitochondrial intermembrane space (IMS), where it assembles into filaments to regulate the efficiency of essential metabolic processes. However, the structural basis of LACTB polymerization and regulation remains incompletely understood. Here, we describe how human LACTB self-assembles into micron-scale filaments that increase their catalytic activity. The electron cryo-microscopy (cryoEM) structure defines the mechanism of assembly and reveals how highly ordered filament bundles stabilize the active state of the enzyme. We identify and characterize residues that are located at the filament-forming interface and further show that mutations that disrupt filamentation reduce enzyme activity. Furthermore, our results provide evidence that LACTB filaments can bind lipid membranes. These data reveal the detailed molecular organization and polymerization-based regulation of human LACTB and provide new insights into the mechanism of mitochondrial membrane organization that modulates lipid metabolism.
履歴
登録2022年4月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年12月7日-
マップ公開2022年12月7日-
更新2023年1月11日-
現状2023年1月11日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_26595.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_26595.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Refine3D map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.8211 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0042
最小 - 最大-0.012025551 - 0.023476535
平均 (標準偏差)8.085424e-06 (±0.0010279961)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 262.752 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_26595_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Postprocess map

ファイルemd_26595_additional_1.map
注釈Postprocess map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Refine3D half map 1

ファイルemd_26595_half_map_1.map
注釈Refine3D half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Refine3D half map 2

ファイルemd_26595_half_map_2.map
注釈Refine3D half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : LACTB

全体名称: LACTB
要素
  • 複合体: LACTB
    • タンパク質・ペプチド: Serine beta-lactamase-like protein LACTB, mitochondrial

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超分子 #1: LACTB

超分子名称: LACTB / タイプ: complex / ID: 1 / キメラ: Yes / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Uniprot ID: P83111 - HUMAN LACTB, Serine beta-lactamase-like protein LACTB, mitochondrial
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 510 KDa

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分子 #1: Serine beta-lactamase-like protein LACTB, mitochondrial

分子名称: Serine beta-lactamase-like protein LACTB, mitochondrial
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 51.318648 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: APPCSRCFAR AIESSRDLLH RIKDEVGAPG IVVGVSVDGK EVWSEGLGYA DVENRVPCKP ETVMRIASIS KSLTMVALAK LWEAGKLDL DIPVQHYVPE FPEKEYEGEK VSVTTRLLIS HLSGIRHYEK DIKKVKEEKA YKALKMMKEN VAFEQEKEGK S NEKNDFTK ...文字列:
APPCSRCFAR AIESSRDLLH RIKDEVGAPG IVVGVSVDGK EVWSEGLGYA DVENRVPCKP ETVMRIASIS KSLTMVALAK LWEAGKLDL DIPVQHYVPE FPEKEYEGEK VSVTTRLLIS HLSGIRHYEK DIKKVKEEKA YKALKMMKEN VAFEQEKEGK S NEKNDFTK FKTEQENEAK CRNSKPGKKK NDFEQGELYL REKFENSIES LRLFKNDPLF FKPGSQFLYS TFGYTLLAAI VE RASGCKY LDYMQKIFHD LDMLTTVQEE NEPVIYNRAR FYVYNKKKRL VNTPYVDNSY KWAGGGFLST VGDLLKFGNA MLY GYQVGL FKNSNENLLP GYLKPETMVM MWTPVPNTEM SWDKEGKYAM AWGVVERKQT YGSCRKQRHY ASHTGGAVGA SSVL LVLPE ELDTETINNK VPPRGIIVSI ICNMQSVGLN STALKIALEF DKDRSD

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均露光時間: 3.985 sec. / 平均電子線量: 59.58 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Featureless cylinder
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 21.582 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -48.258 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 248548
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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