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万見
- EMDB-22650: Cryo-EM structure of STRIPAK complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-22650
タイトルCryo-EM structure of STRIPAK complex
マップデータSK7 primary map
試料
  • 複合体: SK7 complex
    • タンパク質・ペプチド: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform
    • タンパク質・ペプチド: Striatin-3
    • タンパク質・ペプチド: Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform
    • タンパク質・ペプチド: MOB-like protein phocein
    • タンパク質・ペプチド: Striatin-interacting protein 1
  • リガンド: MANGANESE (II) ION
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: INOSITOL HEXAKISPHOSPHATEフィチン酸
キーワードphosphorylation (リン酸化) / complex / PP2A (プロテインホスファターゼ2) / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


FAR/SIN/STRIPAK complex / armadillo repeat domain binding / meiotic spindle elongation / Integration of energy metabolism / PP2A-mediated dephosphorylation of key metabolic factors / regulation of microtubule binding / MASTL Facilitates Mitotic Progression / mitotic sister chromatid separation / regulation of meiotic cell cycle process involved in oocyte maturation / protein phosphatase type 2A complex ...FAR/SIN/STRIPAK complex / armadillo repeat domain binding / meiotic spindle elongation / Integration of energy metabolism / PP2A-mediated dephosphorylation of key metabolic factors / regulation of microtubule binding / MASTL Facilitates Mitotic Progression / mitotic sister chromatid separation / regulation of meiotic cell cycle process involved in oocyte maturation / protein phosphatase type 2A complex / meiotic sister chromatid cohesion, centromeric / peptidyl-serine dephosphorylation / negative regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / peptidyl-threonine dephosphorylation / positive regulation of microtubule binding / Regulation of glycolysis by fructose 2,6-bisphosphate metabolism / Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / female meiotic nuclear division / protein antigen binding / protein phosphatase regulator activity / GABA receptor binding / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / ERKs are inactivated / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / regulation of cell morphogenesis / regulation of growth / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / cortical actin cytoskeleton organization / negative regulation of glycolytic process through fructose-6-phosphate / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / Golgi cisterna membrane / myosin phosphatase activity / CTLA4 inhibitory signaling / protein serine/threonine phosphatase activity / Platelet sensitization by LDL / protein-serine/threonine phosphatase / regulation of cell differentiation / ERK/MAPK targets / T cell homeostasis / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / phosphoprotein phosphatase activity / mesoderm development / chromosome, centromeric region / DARPP-32 events / lateral plasma membrane / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / cytoskeleton organization / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / protein dephosphorylation / protein phosphatase 2A binding / meiotic cell cycle / protein tyrosine phosphatase activity / chromosome segregation / RHO GTPases Activate Formins / response to lead ion / regulation of protein phosphorylation / Spry regulation of FGF signaling / RAF activation / PKR-mediated signaling / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / tau protein binding / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / small GTPase binding / kinase binding / 紡錘体 / Negative regulation of MAPK pathway / Separation of Sister Chromatids / Cyclin D associated events in G1 / microtubule cytoskeleton / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Regulation of TP53 Degradation / response to estradiol / mitotic cell cycle / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / protein-containing complex assembly / 樹状突起スパイン / calmodulin binding / intracellular signal transduction / neuron projection
類似検索 - 分子機能
Far11/STRP, N-terminal / Far11/STRP, C-terminal / Far11/STRP / N1221-like protein / Domain of unknown function (DUF3402) / N1221-like protein / Domain of unknown function (DUF3402) / Striatin, N-terminal / Striatin family / MOB kinase activator family ...Far11/STRP, N-terminal / Far11/STRP, C-terminal / Far11/STRP / N1221-like protein / Domain of unknown function (DUF3402) / N1221-like protein / Domain of unknown function (DUF3402) / Striatin, N-terminal / Striatin family / MOB kinase activator family / MOB kinase activator superfamily / Mob1/phocein family / Mob1/phocein family / : / HEATリピート / HEATリピート / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 / HEAT repeats / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40リピート / WD40リピート / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform / Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform / Striatin-3 / Striatin-interacting protein 1 / MOB-like protein phocein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Jeong B-C / Bai XC
資金援助 米国, 5件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM132275 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)CA220283 米国
Welch FoundationI-1932 米国
Welch FoundationI-1944 米国
Welch FoundationI-1702 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2021
タイトル: Cryo-EM structure of the Hippo signaling integrator human STRIPAK.
著者: Byung-Cheon Jeong / Sung Jun Bae / Lisheng Ni / Xuewu Zhang / Xiao-Chen Bai / Xuelian Luo /
要旨: The striatin-interacting phosphatase and kinase (STRIPAK) complex is a large, multisubunit protein phosphatase 2A (PP2A) assembly that integrates diverse cellular signals in the Hippo pathway to ...The striatin-interacting phosphatase and kinase (STRIPAK) complex is a large, multisubunit protein phosphatase 2A (PP2A) assembly that integrates diverse cellular signals in the Hippo pathway to regulate cell proliferation and survival. The architecture and assembly mechanism of this critical complex are poorly understood. Using cryo-EM, we determine the structure of the human STRIPAK core comprising PP2AA, PP2AC, STRN3, STRIP1, and MOB4 at 3.2-Å resolution. Unlike the canonical trimeric PP2A holoenzyme, STRIPAK contains four copies of STRN3 and one copy of each the PP2AA-C heterodimer, STRIP1, and MOB4. The STRN3 coiled-coil domains form an elongated homotetrameric scaffold that links the complex together. An inositol hexakisphosphate (IP) is identified as a structural cofactor of STRIP1. Mutations of key residues at subunit interfaces disrupt the integrity of STRIPAK, causing aberrant Hippo pathway activation. Thus, STRIPAK is established as a noncanonical PP2A complex with four copies of regulatory STRN3 for enhanced signal integration.
履歴
登録2020年9月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年3月10日-
マップ公開2021年3月10日-
更新2024年3月6日-
現状2024年3月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.009
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.009
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7k36
  • 表面レベル: 0.009
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_22650.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_22650.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈SK7 primary map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.01 / ムービー #1: 0.009
最小 - 最大-0.018411795 - 0.041786376
平均 (標準偏差)0.00011531782 (±0.0013328071)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 298.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.830.830.83
M x/y/z360360360
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z298.800298.800298.800
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS360360360
D min/max/mean-0.0180.0420.000

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添付データ

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追加マップ: Focused map

ファイルemd_22650_additional_1.map
注釈Focused map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : SK7 complex

全体名称: SK7 complex
要素
  • 複合体: SK7 complex
    • タンパク質・ペプチド: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform
    • タンパク質・ペプチド: Striatin-3
    • タンパク質・ペプチド: Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform
    • タンパク質・ペプチド: MOB-like protein phocein
    • タンパク質・ペプチド: Striatin-interacting protein 1
  • リガンド: MANGANESE (II) ION
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: INOSITOL HEXAKISPHOSPHATEフィチン酸

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超分子 #1: SK7 complex

超分子名称: SK7 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#5
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 817.8 KDa

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分子 #1: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit...

分子名称: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 65.378344 KDa
組換発現生物種: Baculovirus expression vector pFastBac1-HM (バキュロウイルス科)
配列文字列: MAAADGDDSL YPIAVLIDEL RNEDVQLRLN SIKKLSTIAL ALGVERTRSE LLPFLTDTIY DEDEVLLALA EQLGTFTTLV GGPEYVHCL LPPLESLATV EETVVRDKAV ESLRAISHEH SPSDLEAHFV PLVKRLAGGD WFTSRTSACG LFSVCYPRVS S AVKAELRQ ...文字列:
MAAADGDDSL YPIAVLIDEL RNEDVQLRLN SIKKLSTIAL ALGVERTRSE LLPFLTDTIY DEDEVLLALA EQLGTFTTLV GGPEYVHCL LPPLESLATV EETVVRDKAV ESLRAISHEH SPSDLEAHFV PLVKRLAGGD WFTSRTSACG LFSVCYPRVS S AVKAELRQ YFRNLCSDDT PMVRRAAASK LGEFAKVLEL DNVKSEIIPM FSNLASDEQD SVRLLAVEAC VNIAQLLPQE DL EALVMPT LRQAAEDKSW RVRYMVADKF TELQKAVGPE ITKTDLVPAF QNLMKDCEAE VRAAASHKVK EFCENLSADC REN VIMSQI LPCIKELVSD ANQHVKSALA SVIMGLSPIL GKDNTIEHLL PLFLAQLKDE CPEVRLNIIS NLDCVNEVIG IRQL SQSLL PAIVELAEDA KWRVRLAIIE YMPLLAGQLG VEFFDEKLNS LCMAWLVDHV YAIREAATSN LKKLVEKFGK EWAHA TIIP KVLAMSGDPN YLHRMTTLFC INVLSEVCGQ DITTKHMLPT VLRMAGDPVA NVRFNVAKSL QKIGPILDNS TLQSEV KPI LEKLTQDQDV DVKYFAQEAL TVLSLA

UniProtKB: Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform

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分子 #2: Striatin-3

分子名称: Striatin-3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 77.833484 KDa
組換発現生物種: Baculovirus expression vector pFastBac1-HM (バキュロウイルス科)
配列文字列: MDELAGGGGG GPGMAAPPRQ QQGPGGNLGL SPGGNGAAGG GGPPASEGAG PAAGPELSRP QQYTIPGILH YIQHEWARFE MERAHWEVE RAELQARIAF LQGERKGQEN LKKDLVRRIK MLEYALKQER AKYHKLKYGT ELNQGDLKMP TFESEETKDT E APTAPQNS ...文字列:
MDELAGGGGG GPGMAAPPRQ QQGPGGNLGL SPGGNGAAGG GGPPASEGAG PAAGPELSRP QQYTIPGILH YIQHEWARFE MERAHWEVE RAELQARIAF LQGERKGQEN LKKDLVRRIK MLEYALKQER AKYHKLKYGT ELNQGDLKMP TFESEETKDT E APTAPQNS QLTWKQGRQL LRQYLQEVGY TDTILDVRSQ RVRSLLGLSN SEPNGSVETK NLEQILNGGE SPKQKGQEIK RS SGDVLET FNFLENADDS DEDEENDMIE GIPEGKDKHR MNKHKIGNEG LAADLTDDPD TEEALKEFDF LVTAEDGEGA GEA RSSGDG TEWAEPITFP SGGGKSFIMG SDDVLLSVLG LGDLADLTVT NDADYSYDLP ANKDAFRKTW NPKYTLRSHF DGVR ALAFH PVEPVLVTAS EDHTLKLWNL QKTVPAKKSA SLDVEPIYTF RAHIGPVLSL AISSNGEQCF SGGIDATIQW WNMPS PSVD PYDTYEPNVL AGTLVGHTDA VWGLAYSGIK NQLLSCSADG TVRLWNPQEK LPCICTYNGD KKHGIPTSVD FIGCDP AHM VTSFNTGSAV IYDLETSQSL VILSSQVDSG LQSNNHINRV VSHPTLPVTI TAHEDRHIKF FDNKTGKMIH SMVAHLD AV TSLAVDPNGI YLMSGSHDCS IRLWNLDSKT CVQEITAHRK KLDESIYDVA FHSSKAYIAS AGADALAKVF V

UniProtKB: Striatin-3

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分子 #3: Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha i...

分子名称: Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform
タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: protein-serine/threonine phosphatase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 35.636152 KDa
組換発現生物種: Baculovirus expression vector pFastBac1-HM (バキュロウイルス科)
配列文字列: MDEKVFTKEL DQWIEQLNEC KQLSESQVKS LCEKAKEILT KESNVQEVRC PVTVCGDVHG QFHDLMELFR IGGKSPDTNY LFMGDYVDR GYYSVETVTL LVALKVRYRE RITILRGNHE SRQITQVYGF YDECLRKYGN ANVWKYFTDL FDYLPLTALV D GQIFCLHG ...文字列:
MDEKVFTKEL DQWIEQLNEC KQLSESQVKS LCEKAKEILT KESNVQEVRC PVTVCGDVHG QFHDLMELFR IGGKSPDTNY LFMGDYVDR GYYSVETVTL LVALKVRYRE RITILRGNHE SRQITQVYGF YDECLRKYGN ANVWKYFTDL FDYLPLTALV D GQIFCLHG GLSPSIDTLD HIRALDRLQE VPHEGPMCDL LWSDPDDRGG WGISPRGAGY TFGQDISETF NHANGLTLVS RA HQLVMEG YNWCHDRNVV TIFSAPNYCY RCGNQAAIME LDDTLKYSFL QFDPAPRRGE PHVTRRTPDY FL

UniProtKB: Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform

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分子 #4: MOB-like protein phocein

分子名称: MOB-like protein phocein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 26.064447 KDa
組換発現生物種: Baculovirus expression vector pFastBac1-HM (バキュロウイルス科)
配列文字列: MVMAEGTAVL RRNRPGTKAQ DFYNWPDESF DEMDSTLAVQ QYIQQNIRAD CSNIDKILEP PEGQDEGVWK YEHLRQFCLE LNGLAVKLQ SECHPDTCTQ MTATEQWIFL CAAHKTPKEC PAIDYTRHTL DGAACLLNSN KYFPSRVSIK ESSVAKLGSV C RRIYRIFS ...文字列:
MVMAEGTAVL RRNRPGTKAQ DFYNWPDESF DEMDSTLAVQ QYIQQNIRAD CSNIDKILEP PEGQDEGVWK YEHLRQFCLE LNGLAVKLQ SECHPDTCTQ MTATEQWIFL CAAHKTPKEC PAIDYTRHTL DGAACLLNSN KYFPSRVSIK ESSVAKLGSV C RRIYRIFS HAYFHHRQIF DEYENETFLC HRFTKFVMKY NLMSKDNLIV PILEEEVQNS VSGESEA

UniProtKB: MOB-like protein phocein

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分子 #5: Striatin-interacting protein 1

分子名称: Striatin-interacting protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 95.695656 KDa
組換発現生物種: Baculovirus expression vector pFastBac1-HM (バキュロウイルス科)
配列文字列: MEPAVGGPGP LIVNNKQPQP PPPPPPAAAQ PPPGAPRAAA GLLPGGKARE FNRNQRKDSE GYSESPDLEF EYADTDKWAA ELSELYSYT EGPEFLMNRK CFEEDFRIHV TDKKWTELDT NQHRTHAMRL LDGLEVTARE KRLKVARAIL YVAQGTFGEC S SEAEVQSW ...文字列:
MEPAVGGPGP LIVNNKQPQP PPPPPPAAAQ PPPGAPRAAA GLLPGGKARE FNRNQRKDSE GYSESPDLEF EYADTDKWAA ELSELYSYT EGPEFLMNRK CFEEDFRIHV TDKKWTELDT NQHRTHAMRL LDGLEVTARE KRLKVARAIL YVAQGTFGEC S SEAEVQSW MRYNIFLLLE VGTFNALVEL LNMEIDNSAA CSSAVRKPAI SLADSTDLRV LLNIMYLIVE TVHQECEGDK AE WRTMRQT FRAELGSPLY NNEPFAIMLF GMVTKFCSGH APHFPMKKVL LLLWKTVLCT LGGFEELQSM KAEKRSILGL PPL PEDSIK VIRNMRAASP PASASDLIEQ QQKRGRREHK ALIKQDNLDA FNERDPYKAD DSREEEEEND DDNSLEGETF PLER DEVMP PPLQHPQTDR LTCPKGLPWA PKVREKDIEM FLESSRSKFI GYTLGSDTNT VVGLPRPIHE SIKTLKQHKY TSIAE VQAQ MEEEYLRSPL SGGEEEVEQV PAETLYQGLL PSLPQYMIAL LKILLAAAPT SKAKTDSINI LADVLPEEMP TTVLQS MKL GVDVNRHKEV IVKAISAVLL LLLKHFKLNH VYQFEYMAQH LVFANCIPLI LKFFNQNIMS YITAKNSISV LDYPHCV VH ELPELTAESL EAGDSNQFCW RNLFSCINLL RILNKLTKWK HSRTMMLVVF KSAPILKRAL KVKQAMMQLY VLKLLKVQ T KYLGRQWRKS NMKTMSAIYQ KVRHRLNDDW AYGNDLDARP WDFQAEECAL RANIERFNAR RYDRAHSNPD FLPVDNCLQ SVLGQRVDLP EDFQMNYDLW LEREVFSKPI SWEELLQ

UniProtKB: Striatin-interacting protein 1

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分子 #6: MANGANESE (II) ION

分子名称: MANGANESE (II) ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 2 / 式: MN
分子量理論値: 54.938 Da

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分子 #7: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 2 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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分子 #8: INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE

分子名称: INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 1 / 式: IHP
分子量理論値: 660.035 Da
Chemical component information

ChemComp-IHP:
INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / フィチン酸 / フィチン酸

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2.0 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMHEPES4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acid
100.0 mMNaCl塩化ナトリウムSodium Chloride塩化ナトリウム
1.0 mMTCEPtris(2-carboxyethyl)phosphine
2.0 mMMgCl2Magnesium Chloride
0.005 %NP-404-Nonylphenyl-polyethylene glycol
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 80 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 詳細: The grid was coated with gold prior to use
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 倍率（補正後）: 59524 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 実像数: 4356 / 平均電子線量: 64.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 2451582
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY / 詳細: PDB ID 2NPP, 4N6J, 2YMU, 5YF4
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3)
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3) / 使用した粒子像数: 87779

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

2npp

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

4n6j

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

2ymu

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

5yf4

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-7k36:
Cryo-EM structure of STRIPAK complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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