[日本語] English
万見
- EMDB-21925: Structural basis of alphaE-catenin - F-actin catch bond behavior -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-21925
タイトルStructural basis of alphaE-catenin - F-actin catch bond behavior
マップデータalphaE-catenin - F-actin catch bond behavior
試料
  • 複合体: Complex of alphaE-catenin actin binding domain with F-actin
    • 複合体: Actin, alpha skeletal muscle
      • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
    • 複合体: Catenin alpha-1
      • タンパク質・ペプチド: Catenin alpha-1
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードalphaE-catenin / catch bond / adherens junction / CELL ADHESION
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of integrin-mediated signaling pathway / VEGFR2 mediated vascular permeability / Adherens junctions interactions / RHO GTPases activate IQGAPs / epithelial cell-cell adhesion / Degradation of CDH1 / Regulation of CDH1 Function / zonula adherens / gamma-catenin binding / gap junction assembly ...negative regulation of integrin-mediated signaling pathway / VEGFR2 mediated vascular permeability / Adherens junctions interactions / RHO GTPases activate IQGAPs / epithelial cell-cell adhesion / Degradation of CDH1 / Regulation of CDH1 Function / zonula adherens / gamma-catenin binding / gap junction assembly / cellular response to indole-3-methanol / vinculin binding / Myogenesis / flotillin complex / apical junction assembly / catenin complex / negative regulation of cell motility / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / positive regulation of smoothened signaling pathway / axon regeneration / negative regulation of neuroblast proliferation / negative regulation of protein localization to nucleus / cytoskeletal motor activator activity / myosin heavy chain binding / odontogenesis of dentin-containing tooth / tropomyosin binding / actin filament bundle / troponin I binding / filamentous actin / mesenchyme migration / establishment or maintenance of cell polarity / skeletal muscle myofibril / actin filament bundle assembly / striated muscle thin filament / intercalated disc / skeletal muscle thin filament assembly / actin monomer binding / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / ovarian follicle development / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / acrosomal vesicle / filopodium / actin filament / adherens junction / cell-cell adhesion / beta-catenin binding / response to estrogen / male gonad development / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / cell-cell junction / actin filament binding / cell junction / intracellular protein localization / regulation of cell population proliferation / cell migration / lamellipodium / actin cytoskeleton / cell body / cadherin binding / protein domain specific binding / hydrolase activity / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / structural molecule activity / magnesium ion binding / Golgi apparatus / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Alpha-catenin / Vinculin, conserved site / Vinculin family talin-binding region signature. / Vinculin/alpha-catenin / Vinculin family / Alpha-catenin/vinculin-like superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site ...Alpha-catenin / Vinculin, conserved site / Vinculin family talin-binding region signature. / Vinculin/alpha-catenin / Vinculin family / Alpha-catenin/vinculin-like superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Catenin alpha-1 / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / Mus musculus (ハツカネズミ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.56 Å
データ登録者Xu XP / Pokutta S
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM118326 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: Structural basis of αE-catenin-F-actin catch bond behavior.
著者: Xiao-Ping Xu / Sabine Pokutta / Megan Torres / Mark F Swift / Dorit Hanein / Niels Volkmann / William I Weis /
要旨: Cell-cell and cell-matrix junctions transmit mechanical forces during tissue morphogenesis and homeostasis. α-Catenin links cell-cell adhesion complexes to the actin cytoskeleton, and mechanical ...Cell-cell and cell-matrix junctions transmit mechanical forces during tissue morphogenesis and homeostasis. α-Catenin links cell-cell adhesion complexes to the actin cytoskeleton, and mechanical load strengthens its binding to F-actin in a direction-sensitive manner. Specifically, optical trap experiments revealed that force promotes a transition between weak and strong actin-bound states. Here, we describe the cryo-electron microscopy structure of the F-actin-bound αE-catenin actin-binding domain, which in solution forms a five-helix bundle. In the actin-bound structure, the first helix of the bundle dissociates and the remaining four helices and connecting loops rearrange to form the interface with actin. Deletion of the first helix produces strong actin binding in the absence of force, suggesting that the actin-bound structure corresponds to the strong state. Our analysis explains how mechanical force applied to αE-catenin or its homolog vinculin favors the strongly bound state, and the dependence of catch bond strength on the direction of applied force.
履歴
登録2020年5月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年10月7日-
マップ公開2020年10月7日-
更新2025年4月2日-
現状2025年4月2日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1.6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6wvt
  • 表面レベル: 1.6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_21925.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_21925.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 17.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈alphaE-catenin - F-actin catch bond behavior
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.04 Å/pix.
x 165 pix.
= 170.775 Å		1.04 Å/pix.
x 165 pix.
= 170.775 Å		1.04 Å/pix.
x 165 pix.
= 170.775 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.035 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.6 / ムービー #1: 1.6
最小 - 最大-7.761227 - 16.695710999999999
平均 (標準偏差)-0.000000009345626 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin212121
サイズ165165165
Spacing165165165
セルA=B=C: 170.775 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0351.0351.035
M x/y/z165165165
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z170.775170.775170.775
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ360360360
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS212121
NC/NR/NS165165165
D min/max/mean-7.76116.696-0.000

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : Complex of alphaE-catenin actin binding domain with F-actin

全体名称: Complex of alphaE-catenin actin binding domain with F-actin
要素
  • 複合体: Complex of alphaE-catenin actin binding domain with F-actin
    • 複合体: Actin, alpha skeletal muscle
      • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
    • 複合体: Catenin alpha-1
      • タンパク質・ペプチド: Catenin alpha-1
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

-
超分子 #1: Complex of alphaE-catenin actin binding domain with F-actin

超分子名称: Complex of alphaE-catenin actin binding domain with F-actin
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2

-
超分子 #2: Actin, alpha skeletal muscle

超分子名称: Actin, alpha skeletal muscle / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)

-
超分子 #3: Catenin alpha-1

超分子名称: Catenin alpha-1 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

-
分子 #1: Actin, alpha skeletal muscle

分子名称: Actin, alpha skeletal muscle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
分子量理論値: 42.109973 KDa
配列文字列: MCDEDETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTLK YPIE(HIC)G IIT NWDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE KMTQIMFETF NVPAMYVAIQ AVLSLYASGR TTGIVLD SG ...文字列:
MCDEDETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTLK YPIE(HIC)G IIT NWDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE KMTQIMFETF NVPAMYVAIQ AVLSLYASGR TTGIVLD SG DGVTHNVPIY EGYALPHAIM RLDLAGRDLT DYLMKILTER GYSFVTTAER EIVRDIKEKL CYVALDFENE MATAASSS S LEKSYELPDG QVITIGNERF RCPETLFQPS FIGMESAGIH ETTYNSIMKC DIDIRKDLYA NNVMSGGTTM YPGIADRMQ KEITALAPST MKIKIIAPPE RKYSVWIGGS ILASLSTFQQ MWITKQEYDE AGPSIVHRKC F

UniProtKB: Actin, alpha skeletal muscle

-
分子 #2: Catenin alpha-1

分子名称: Catenin alpha-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 25.999281 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列: AIMAQLPQEQ KAKIAEQVAS FQEEKSKLDA EVSKWDDSGN DIIVLAKQMC MIMMEMTDFT RGKGPLKNTS DVISAAKKIA EAGSRMDKL GRTIADHCPD SACKQDLLAY LQRIALYCHQ LNICSKVKAE VQNLGGELVV SGVDSAMSLI QAAKNLMNAV V QTVKASYV ...文字列:
AIMAQLPQEQ KAKIAEQVAS FQEEKSKLDA EVSKWDDSGN DIIVLAKQMC MIMMEMTDFT RGKGPLKNTS DVISAAKKIA EAGSRMDKL GRTIADHCPD SACKQDLLAY LQRIALYCHQ LNICSKVKAE VQNLGGELVV SGVDSAMSLI QAAKNLMNAV V QTVKASYV ASTKYQKSQG MASLNLPAVS WKMKAPEKKP LVKREKQDET QTKIKRASQK KHVNPVQALS EFKAMDSI

UniProtKB: Catenin alpha-1

-
分子 #3: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 6 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

-
分子 #4: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 6 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

-
試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 2-7 / 撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 5573 / 平均露光時間: 1.0 sec. / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
最大 デフォーカス（公称値）: 2.8000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 75000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 27.4 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -166.9 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.56 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3) / 使用した粒子像数: 422822
Segment selection選択した数: 728331
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: in-house rabbit skeletal actin filament reconstruction filtered to 4 nm
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3)

-
原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

6djo

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

6dv1

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER
得られたモデル

PDB-6wvt:
Structural basis of alphaE-catenin - F-actin catch bond behavior

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る