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- EMDB-19932: ATP-bound human mitochondrial Hsp60 double-ring complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-19932
タイトルATP-bound human mitochondrial Hsp60 double-ring complex
マップデータ
試料
  • 複合体: ATP-bound mitocondrial Hsp60-Hsp10 chaperonin double-ring complex
    • タンパク質・ペプチド: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: POTASSIUM ION
  • リガンド: water
キーワードmitochondrial / D7-symmetry / CHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


coated vesicle / isotype switching to IgG isotypes / mitochondrial unfolded protein response / TFAP2A acts as a transcriptional repressor during retinoic acid induced cell differentiation / apolipoprotein A-I binding / lipopolysaccharide receptor complex / protein import into mitochondrial intermembrane space / high-density lipoprotein particle binding / migrasome / cysteine-type endopeptidase activator activity ...coated vesicle / isotype switching to IgG isotypes / mitochondrial unfolded protein response / TFAP2A acts as a transcriptional repressor during retinoic acid induced cell differentiation / apolipoprotein A-I binding / lipopolysaccharide receptor complex / protein import into mitochondrial intermembrane space / high-density lipoprotein particle binding / migrasome / cysteine-type endopeptidase activator activity / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / Mitochondrial protein import / positive regulation of macrophage activation / negative regulation of execution phase of apoptosis / chaperonin ATPase / cellular response to interleukin-7 / MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway / 'de novo' protein folding / biological process involved in interaction with symbiont / sperm plasma membrane / apoptotic mitochondrial changes / B cell proliferation / B cell activation / positive regulation of interferon-alpha production / DNA replication origin binding / positive regulation of interleukin-10 production / apolipoprotein binding / response to unfolded protein / positive regulation of execution phase of apoptosis / Mitochondrial unfolded protein response (UPRmt) / isomerase activity / chaperone-mediated protein complex assembly / positive regulation of interleukin-12 production / clathrin-coated pit / Mitochondrial protein degradation / secretory granule / response to cold / T cell activation / ATP-dependent protein folding chaperone / lipopolysaccharide binding / protein maturation / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of type II interferon production / positive regulation of T cell activation / p53 binding / : / double-stranded RNA binding / single-stranded DNA binding / protein refolding / protein-folding chaperone binding / protein folding / sperm midpiece / early endosome / mitochondrial inner membrane / protein stabilization / mitochondrial matrix / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / enzyme binding / cell surface / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / mitochondrion / : / RNA binding / extracellular exosome / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Chaperonin Cpn60, conserved site / Chaperonins cpn60 signature. / Chaperonin Cpn60/GroEL / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family
類似検索 - ドメイン・相同性
60 kDa heat shock protein, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.44 Å
データ登録者Lopez-Alonso JP / Tascon I / Ubarretxena-Belandia I
資金援助 米国, スペイン, 3件
OrganizationGrant number国
United States - Israel Binational Science Foundation (BSF) 米国
Spanish Ministry of Science, Innovation, and Universities スペイン
Other government
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2025
タイトル: Structural basis for ATP-driven double-ring assembly of the human mitochondrial Hsp60 chaperonin.
著者: Igor Tascón / Jorge P López-Alonso / Yoel Shkolnisky / David Gil-Cartón / Jesús Vilchez-Garcia / Alberto G Berruezo / Yacob Gómez-Llorente / Radhika Malik / Fady Jebara / Malay Patra / ...著者: Igor Tascón / Jorge P López-Alonso / Yoel Shkolnisky / David Gil-Cartón / Jesús Vilchez-Garcia / Alberto G Berruezo / Yacob Gómez-Llorente / Radhika Malik / Fady Jebara / Malay Patra / Joel A Hirsch / Abdussalam Azem / Iban Ubarretxena-Belandia
要旨: The ATP-driven mHsp60:mHsp10 chaperonin system assists protein folding within the mitochondrial matrix of human cells. Substrate protein folding has been proposed to occur through interconnected ...The ATP-driven mHsp60:mHsp10 chaperonin system assists protein folding within the mitochondrial matrix of human cells. Substrate protein folding has been proposed to occur through interconnected single- and double-ring pathways. In the absence of nucleotide, mHsp60 exists in equilibrium between free protomers and heptameric single rings, while the formation of double rings requires ATP. Here, we present cryo-electron microscopy structures of mHsp60 in the apo state, bound to ATP, and bound to ATP in complex with the cochaperonin mHsp10. ATP binding to single-ring apo mHsp60 triggers coordinated conformational changes in the intermediate and apical domains, resulting in a highly dynamic apical region within the ring. Extensive inter-subunit rearrangements flatten the equatorial surface of each ring, thereby enabling inter-ring contacts that stitch the rings together to form double-ring mHsp60 . Collectively, these structures define the structural basis of ATP-driven double-ring assembly of a human mitochondrial chaperonin responsible for maintaining mitochondrial protein homeostasis.
履歴
登録2024年3月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年4月9日-
マップ公開2025年4月9日-
更新2025年12月10日-
現状2025年12月10日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_19932.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_19932.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 421.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.82 Å/pix.
x 480 pix.
= 395.424 Å		0.82 Å/pix.
x 480 pix.
= 395.424 Å		0.82 Å/pix.
x 480 pix.
= 395.424 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.8238 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.191
最小 - 最大-0.5985969 - 1.6423923
平均 (標準偏差)0.003174561 (±0.035119098)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ480480480
Spacing480480480
セルA=B=C: 395.424 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_19932_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_19932_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_19932_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : ATP-bound mitocondrial Hsp60-Hsp10 chaperonin double-ring complex

全体名称: ATP-bound mitocondrial Hsp60-Hsp10 chaperonin double-ring complex
要素
  • 複合体: ATP-bound mitocondrial Hsp60-Hsp10 chaperonin double-ring complex
    • タンパク質・ペプチド: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: POTASSIUM ION
  • リガンド: water

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超分子 #1: ATP-bound mitocondrial Hsp60-Hsp10 chaperonin double-ring complex

超分子名称: ATP-bound mitocondrial Hsp60-Hsp10 chaperonin double-ring complex
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial

分子名称: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 14 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ec: 3.6.4.9
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 58.178844 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GSAKDVKFGA DARALMLQGV DLLADAVAVT MGPKGRTVII EQSWGSPKVT KDGVTVAKSI DLKDKYKNIG AKLVQDVANN TNEEAGDGT TTATVLARSI AKEGFEKISK GANPVEIRRG VMLAVDAVIA ELKKQSKPVT TPEEIAQVAT ISANGDKEIG N IISDAMKK ...文字列:
GSAKDVKFGA DARALMLQGV DLLADAVAVT MGPKGRTVII EQSWGSPKVT KDGVTVAKSI DLKDKYKNIG AKLVQDVANN TNEEAGDGT TTATVLARSI AKEGFEKISK GANPVEIRRG VMLAVDAVIA ELKKQSKPVT TPEEIAQVAT ISANGDKEIG N IISDAMKK VGRKGVITVK DGKTLNDELE IIEGMKFDRG YISPYFINTS KGQKCEFQDA YVLLSEKKIS SIQSIVPALE IA NAHRKPL VIIAEDVDGE ALSTLVLNRL KVGLQVVAVK APGFGDNRKN QLKDMAIATG GAVFGEEGLT LNLEDVQPHD LGK VGEVIV TKDDAMLLKG KGDKAQIEKR IQEIIEQLDV TTSEYEKEKL NERLAKLSDG VAVLKVGGTS DVEVNEKKDR VTDA LNATR AAVEEGIVLG GGCALLRCIP ALDSLTPANE DQKIGIEIIK RTLKIPAMTI AKNAGVEGSL IVEKIMQSSS EVGYD AMAG DFVNMVEKGI IDPTKVVRTA LLDAAGVASL LTTAEVVVTE IPKEEKDPGM GAMGGMGGGM GGGMF

UniProtKB: 60 kDa heat shock protein, mitochondrial

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分子 #2: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 14 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #3: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 14 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #4: POTASSIUM ION

分子名称: POTASSIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 14 / 式: K
分子量理論値: 39.098 Da

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分子 #5: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2730 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.7
構成要素:
濃度式名称
20.0 mM(HOCH2)3CNH3ClTris-HCl
20.0 mMKClpotassium chloride
10.0 mMMgCl2magnesium chloride
2.0 mMC10H16N5O13P3ATP
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / 装置: LEICA EM GP

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 14018 / 平均電子線量: 50.084 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 16.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 8.0 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1525128
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.1) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / In silico モデル: CryoSPARC ab initio
最終 再構成使用したクラス数: 1
想定した対称性 - 点群: D7 (2回x7回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.44 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.1) / 使用した粒子像数: 105511
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.1)
最終 3次元分類クラス数: 2 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6mrc


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-9es2:
ATP-bound human mitochondrial Hsp60 double-ring complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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