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- EMDB-18218: Structure of CUL9-RBX1 ubiquitin E3 ligase complex in unneddylate... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-18218
タイトルStructure of CUL9-RBX1 ubiquitin E3 ligase complex in unneddylated and neddylated conformation - focused dimeric core
マップデータdeepEMhancer map
試料
  • 複合体: Structure of CUL9-RBX1 ubiquitin E3 ligase complex in unneddylated and neddylated conformation - focused dimeric core
    • タンパク質・ペプチド: Cullin-9
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1
キーワードCullin-RING RBR E3 Ligase / LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of beige fat cell differentiation / cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase / NEDD8 transferase activity / cullin-RING ubiquitin ligase complex / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / cellular response to chemical stress / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / positive regulation of protein autoubiquitination / RNA polymerase II transcription initiation surveillance / protein neddylation ...negative regulation of beige fat cell differentiation / cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase / NEDD8 transferase activity / cullin-RING ubiquitin ligase complex / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / cellular response to chemical stress / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / positive regulation of protein autoubiquitination / RNA polymerase II transcription initiation surveillance / protein neddylation / NEDD8 ligase activity / protein K27-linked ubiquitination / negative regulation of response to oxidative stress / VCB complex / Cul5-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the C-end degron rule pathway / regulation of mitotic nuclear division / SCF ubiquitin ligase complex / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / negative regulation of type I interferon production / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / Prolactin receptor signaling / negative regulation of mitophagy / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / cullin family protein binding / protein monoubiquitination / site of DNA damage / signal transduction in response to DNA damage / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / protein K48-linked ubiquitination / transcription-coupled nucleotide-excision repair / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / regulation of cellular response to insulin stimulus / positive regulation of TORC1 signaling / post-translational protein modification / T cell activation / Regulation of BACH1 activity / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cellular response to amino acid stimulus / Degradation of DVL / Degradation of CRY and PER proteins / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / Degradation of GLI1 by the proteasome / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Negative regulation of NOTCH4 signaling / RING-type E3 ubiquitin transferase / Hedgehog 'on' state / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / Evasion by RSV of host interferon responses / DNA Damage Recognition in GG-NER / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / microtubule cytoskeleton organization / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / Formation of Incision Complex in GG-NER / Interleukin-1 signaling / Orc1 removal from chromatin / protein polyubiquitination / Dual incision in TC-NER / Regulation of RAS by GAPs / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / ubiquitin-protein transferase activity / Regulation of RUNX2 expression and activity / positive regulation of protein catabolic process / cellular response to UV / ubiquitin protein ligase activity / KEAP1-NFE2L2 pathway / MAPK cascade / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Neddylation / cellular response to oxidative stress / spermatogenesis / Potential therapeutics for SARS / molecular adaptor activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / protein ubiquitination / DNA damage response / ubiquitin protein ligase binding / centrosome / protein-containing complex binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
: / : / : / : / : / CUL7/CUL9, N-terminal beta-barrel domain / CUL7/CUL9 ARM repeat domain / CPH domain / Mouse development and cellular proliferation protein Cullin-7 / IBR domain, a half RING-finger domain ...: / : / : / : / : / CUL7/CUL9, N-terminal beta-barrel domain / CUL7/CUL9 ARM repeat domain / CPH domain / Mouse development and cellular proliferation protein Cullin-7 / IBR domain, a half RING-finger domain / IBR domain / APC10/DOC domain / Anaphase-promoting complex, subunit 10 (APC10) / DOC domain profile. / Anaphase-promoting complex, subunit 10 (APC10) / IBR domain / In Between Ring fingers / TRIAD supradomain / TRIAD supradomain profile. / Zinc finger, RING-H2-type / RING-H2 zinc finger domain / : / Cullin, conserved site / Cullin family signature. / Cullin protein, neddylation domain / Cullin / Cullin protein neddylation domain / : / Cullin alpha+beta domain / Cullin homology domain / Cullin homology domain superfamily / Cullin family profile. / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Galactose-binding-like domain superfamily / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ribosomal protein L2, domain 2 / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 / Cullin-9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Hopf LVM / Horn-Ghetko D / Schulman BA
資金援助European Union, ドイツ, 2件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)789016European Union
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Noncanonical assembly, neddylation and chimeric cullin-RING/RBR ubiquitylation by the 1.8 MDa CUL9 E3 ligase complex.
著者: Daniel Horn-Ghetko / Linus V M Hopf / Ishita Tripathi-Giesgen / Jiale Du / Sebastian Kostrhon / D Tung Vu / Viola Beier / Barbara Steigenberger / J Rajan Prabu / Luca Stier / Elias M Bruss / ...著者: Daniel Horn-Ghetko / Linus V M Hopf / Ishita Tripathi-Giesgen / Jiale Du / Sebastian Kostrhon / D Tung Vu / Viola Beier / Barbara Steigenberger / J Rajan Prabu / Luca Stier / Elias M Bruss / Matthias Mann / Yue Xiong / Brenda A Schulman /
要旨: Ubiquitin ligation is typically executed by hallmark E3 catalytic domains. Two such domains, 'cullin-RING' and 'RBR', are individually found in several hundred human E3 ligases, and collaborate with ...Ubiquitin ligation is typically executed by hallmark E3 catalytic domains. Two such domains, 'cullin-RING' and 'RBR', are individually found in several hundred human E3 ligases, and collaborate with E2 enzymes to catalyze ubiquitylation. However, the vertebrate-specific CUL9 complex with RBX1 (also called ROC1), of interest due to its tumor suppressive interaction with TP53, uniquely encompasses both cullin-RING and RBR domains. Here, cryo-EM, biochemistry and cellular assays elucidate a 1.8-MDa hexameric human CUL9-RBX1 assembly. Within one dimeric subcomplex, an E2-bound RBR domain is activated by neddylation of its own cullin domain and positioning from the adjacent CUL9-RBX1 in trans. Our data show CUL9 as unique among RBX1-bound cullins in dependence on the metazoan-specific UBE2F neddylation enzyme, while the RBR domain protects it from deneddylation. Substrates are recruited to various upstream domains, while ubiquitylation relies on both CUL9's neddylated cullin and RBR domains achieving self-assembled and chimeric cullin-RING/RBR E3 ligase activity.
履歴
登録2023年8月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年4月17日-
マップ公開2024年4月17日-
更新2024年7月31日-
現状2024年7月31日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_18218.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_18218.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 488.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈deepEMhancer map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.85 Å/pix.
x 504 pix.
= 429.005 Å		0.85 Å/pix.
x 504 pix.
= 429.005 Å		0.85 Å/pix.
x 504 pix.
= 429.005 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.8512 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0564
最小 - 最大-0.0017764473 - 2.011857
平均 (標準偏差)0.00054702564 (±0.01617327)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ504504504
Spacing504504504
セルA=B=C: 429.0048 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_18218_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Relion postprocess map

ファイルemd_18218_additional_1.map
注釈Relion postprocess map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_18218_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_18218_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Structure of CUL9-RBX1 ubiquitin E3 ligase complex in unneddylate...

全体名称: Structure of CUL9-RBX1 ubiquitin E3 ligase complex in unneddylated and neddylated conformation - focused dimeric core
要素
  • 複合体: Structure of CUL9-RBX1 ubiquitin E3 ligase complex in unneddylated and neddylated conformation - focused dimeric core
    • タンパク質・ペプチド: Cullin-9
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1

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超分子 #1: Structure of CUL9-RBX1 ubiquitin E3 ligase complex in unneddylate...

超分子名称: Structure of CUL9-RBX1 ubiquitin E3 ligase complex in unneddylated and neddylated conformation - focused dimeric core
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Cullin-9

分子名称: Cullin-9 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MVGERHAGDL MVPLGPRLQA YPEELIRQRP GHDGHPEYLI RWSVLKCGEV GKVGVEEGKA EHILMWLSAP EVYANCPGLL GERALSKGL QHEPAGVSGS FPRDPGGLDE VAMGEMEADV QALVRRAARQ LAESGTPSLT AAVLHTIHVL SAYASIGPLT G VFRETGAL ...文字列:
MVGERHAGDL MVPLGPRLQA YPEELIRQRP GHDGHPEYLI RWSVLKCGEV GKVGVEEGKA EHILMWLSAP EVYANCPGLL GERALSKGL QHEPAGVSGS FPRDPGGLDE VAMGEMEADV QALVRRAARQ LAESGTPSLT AAVLHTIHVL SAYASIGPLT G VFRETGAL DLLMHMLCNP EPQIRRSAGK MLQALAAHDA GSRAHVLLSL SQQDGIEQHM DFDSRYTLLE LFAETTSSEE HC MAFEGIH LPQIPGKLLF SLVKRYLCVT SLLDQLNSSP ELGAGDQSSP CATREKSRGQ RELEFSMAVG NLISELVRSM GWA RNLSEQ GMSPPRPTRS IFQPYISGPS LLLPTIVTTP RRQGWVFRQR SEFSSRSGYG EYVQQTLQPG MRVRMLDDYE EISA GDEGE FRQSNNGIPP VQVFWQSTGR TYWVHWHMLE ILGPEEATED KASAAVEKGA GATVLGTAFP SWDWNPMDGL YPLPY LQPE PQKNERVGYL TQAEWWELLF FIKKLDLCEQ QPIFQNLWKN LDETLGEKAL GEISVSVEMA ESLLQVLSSR FEGSTL NDL LNSQIYTKYG LLSNEPSSSS TSRNHSCTPD PEEESKSEAS FSEEETESLK AKAEAPKTEA EPTKTRTETP MAQSDSQ LF NQLLVTEGMT LPTEMKEAAS EMARALRGPG PRSSLDQHVA AVVATVQISS LDTNLQLSGL SALSQAVEEV TERDHPLV R PDRSLREKLV KMLVELLTNQ VGEKMVVVQA LRLLYLLMTK HEWRPLFARE GGIYAVLVCM QEYKTSVLVQ QAGLAALKM LAVASSSEIP TFVTGRDSIH SLFDAQMTRE IFASIDSATR PGSESLLLTV PAAVILMLNT EGCSSAARNG LLLLNLLLCN HHTLGDQII TQELRDTLFR HSGIAPRTEP MPTTRTILMM LLNRYSEPPG SPERAALETP IIQGQDGSPE LLIRSLVGGP S AELLLDLE RVLCREGSPG GAVRPLLKRL QQETQPFLLL LRTLDAPGPN KTLLLSVLRV ITRLLDFPEA MVLPWHEVLE PC LNCLSGP SSDSEIVQEL TCFLHRLASM HKDYAVVLCC LGAKEILSKV LDKHSAQLLL GCELRDLVTE CEKYAQLYSN LTS SILAGC IQMVLGQIED HRRTHQPINI PFFDVFLRHL CQGSSVEVKE DKCWEKVEVS SNPHRASKLT DHNPKTYWES NGST GSHYI TLHMHRGVLV RQLTLLVASE DSSYMPARVV VFGGDSTSCI GTELNTVNVM PSASRVILLE NLNRFWPIIQ IRIKR CQQG GIDTRVRGVE VLGPKPTFWP LFREQLCRRT CLFYTIRAQA WSRDIAEDHR RLLQLCPRLN RVLRHEQNFA DRFLPD DEA AQALGKTCWE ALVSPLVQNI TSPDAEGVSA LGWLLDQYLE QRETSRNPLS RAASFASRVR RLCHLLVHVE PPPGPSP EP STRPFSKNSK GRDRSPAPSP VLPSSSLRNI TQCWLSVVQE QVSRFLAAAW RAPDFVPRYC KLYEHLQRAG SELFGPRA A FMLALRSGFS GALLQQSFLT AAHMSEQFAR YIDQQIQGGL IGGAPGVEML GQLQRHLEPI MVLSGLELAT TFEHFYQHY MADRLLSFGS SWLEGAVLEQ IGLCFPNRLP QLMLQSLSTS EELQRQFHLF QLQRLDKLFL EQEDEEEKRL EEEEEEEEEE EAEKELFIE DPSPAISILV LSPRCWPVSP LCYLYHPRKC LPTEFCDALD RFSSFYSQSQ NHPVLDMGPH RRLQWTWLGR A ELQFGKQI LHVSTVQMWL LLKFNQTEEV SVETLLKDSD LSPELLLQAL VPLTSGNGPL TLHEGQDFPH GGVLRLHEPG PQ RSGEALW LIPPQAYLNV EKDEGRTLEQ KRNLLSCLLV RILKAHGEKG LHIDQLVCLV LEAWQKGPNP PGTLGHTVAG GVA CTSTDV LSCILHLLGQ GYVKRRDDRP QILMYAAPEP MGPCRGQADV PFCGSQSETS KPSPEAVATL ASLQLPAGRT MSPQ EVEGL MKQTVRQVQE TLNLEPDVAQ HLLAHSHWGA EQLLQSYSED PEPLLLAAGL CVHQAQAVPV RPDHCPVCVS PLGCD DDLP SLCCMHYCCK SCWNEYLTTR IEQNLVLNCT CPIADCPAQP TGAFIRAIVS SPEVISKYEK ALLRGYVESC SNLTWC TNP QGCDRILCRQ GLGCGTTCSK CGWASCFNCS FPEAHYPASC GHMSQWVDDG GYYDGMSVEA QSKHLAKLIS KRCPSCQ AP IEKNEGCLHM TCAKCNHGFC WRCLKSWKPN HKDYYNCSAM VSKAARQEKR FQDYNERCTF HHQAREFAVN LRNRVSAI H EVPPPRSFTF LNDACQGLEQ ARKVLAYACV YSFYSQDAEY MDVVEQQTEN LELHTNALQI LLEETLLRCR DLASSLRLL RADCLSTGME LLRRIQERLL AILQHSAQDF RVGLQSPSVE AWEAKGPNMP GSQPQASSGP EAEEEEEDDE DDVPEWQQDE FDEELDNDS FSYDESENLD QETFFFGDEE EDEDEAYD

UniProtKB: Cullin-9

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分子 #2: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1

分子名称: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
MDVDTPSGTN SGAGKKRFEV KKWNAVALWA WDIVVDNCAI CRNHIMDLCI ECQANQASAT SEECTVAWGV CNHAFH FHC ISRWLKTRQV CPLDNREWEF QKYGH

UniProtKB: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度3 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
最大 デフォーカス（公称値）: 2.8000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.7000000000000001 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 71928
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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