[日本語] English
万見
- EMDB-15562: rotor of the Trypanosoma brucei mitochondrial ATP synthase dimer -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-15562
タイトルrotor of the Trypanosoma brucei mitochondrial ATP synthase dimer
マップデータ
試料
  • 細胞器官・細胞要素: mitochondrial ATP synthase dimer from Trypanosoma brucei
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase gamma subunit
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase, epsilon chain, putative
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial
    • タンパク質・ペプチド: ATPase subunit 9, putative
  • リガンド: URIDINE 5'-TRIPHOSPHATE
キーワードATP synthase / mitochondria / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


H+-transporting two-sector ATPase / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・物質の膜輸送を触媒する / : / : / : / proton motive force-driven ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / mitochondrial inner membrane ...H+-transporting two-sector ATPase / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・物質の膜輸送を触媒する / : / : / : / proton motive force-driven ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / mitochondrial inner membrane / hydrolase activity / lipid binding / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit, mitochondrial / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase epsilon chain / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site ...ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit, mitochondrial / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase epsilon chain / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP synthase subunit gamma, mitochondrial / ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial / ATPase subunit 9, putative / ATP synthase, epsilon chain, putative
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Muehleip A / Gahura O / Zikova A / Amunts A
資金援助European Union, 1件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)European Union
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: An ancestral interaction module promotes oligomerization in divergent mitochondrial ATP synthases.
著者: Ondřej Gahura / Alexander Mühleip / Carolina Hierro-Yap / Brian Panicucci / Minal Jain / David Hollaus / Martina Slapničková / Alena Zíková / Alexey Amunts /
要旨: Mitochondrial ATP synthase forms stable dimers arranged into oligomeric assemblies that generate the inner-membrane curvature essential for efficient energy conversion. Here, we report cryo-EM ...Mitochondrial ATP synthase forms stable dimers arranged into oligomeric assemblies that generate the inner-membrane curvature essential for efficient energy conversion. Here, we report cryo-EM structures of the intact ATP synthase dimer from Trypanosoma brucei in ten different rotational states. The model consists of 25 subunits, including nine lineage-specific, as well as 36 lipids. The rotary mechanism is influenced by the divergent peripheral stalk, conferring a greater conformational flexibility. Proton transfer in the lumenal half-channel occurs via a chain of five ordered water molecules. The dimerization interface is formed by subunit-g that is critical for interactions but not for the catalytic activity. Although overall dimer architecture varies among eukaryotes, we find that subunit-g together with subunit-e form an ancestral oligomerization motif, which is shared between the trypanosomal and mammalian lineages. Therefore, our data defines the subunit-g/e module as a structural component determining ATP synthase oligomeric assemblies.
履歴
登録2022年8月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年10月26日-
マップ公開2022年10月26日-
更新2024年7月24日-
現状2024年7月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_15562.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_15562.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 669.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 560 pix.
= 464.8 Å		0.83 Å/pix.
x 560 pix.
= 464.8 Å		0.83 Å/pix.
x 560 pix.
= 464.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.01
最小 - 最大-0.036932096 - 0.06032497
平均 (標準偏差)-0.000673628 (±0.0010782134)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ560560560
Spacing560560560
セルA=B=C: 464.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_15562_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_15562_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_15562_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : mitochondrial ATP synthase dimer from Trypanosoma brucei

全体名称: mitochondrial ATP synthase dimer from Trypanosoma brucei
要素
  • 細胞器官・細胞要素: mitochondrial ATP synthase dimer from Trypanosoma brucei
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase gamma subunit
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase, epsilon chain, putative
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial
    • タンパク質・ペプチド: ATPase subunit 9, putative
  • リガンド: URIDINE 5'-TRIPHOSPHATE

-
超分子 #1: mitochondrial ATP synthase dimer from Trypanosoma brucei

超分子名称: mitochondrial ATP synthase dimer from Trypanosoma brucei
タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
株: Lister 427 / Organelle: Mitochondrion

-
分子 #1: ATP synthase gamma subunit

分子名称: ATP synthase gamma subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: H+-transporting two-sector ATPase
由来(天然)生物種: Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
分子量理論値: 34.472254 KDa
配列文字列: MSGKLRLYKE KLEGYNRFYS IVKTIKMVTL AKYRAAQGRI RTRDFSLRYT ELAFSKPQAS RDAVVAAKNA LVYIPITTNR GSCGALNSN IVRCIDSVVS SKMVLMPVGK RGIDSFSKLY PDEFRYGIIN DMKESMHFGY ATFVIENAYE VSKDADRYQV I FNRFVSAG ...文字列:
MSGKLRLYKE KLEGYNRFYS IVKTIKMVTL AKYRAAQGRI RTRDFSLRYT ELAFSKPQAS RDAVVAAKNA LVYIPITTNR GSCGALNSN IVRCIDSVVS SKMVLMPVGK RGIDSFSKLY PDEFRYGIIN DMKESMHFGY ATFVIENAYE VSKDADRYQV I FNRFVSAG VQRNAVYNIP SYEKWKEDLA DAASSDNQKN RYLFANALQN EEEQLIRDFF DFHAALAVLN AVGENELSEQ AA RLVAVEG QLTNISSLQQ RTSSLYNKTR QFGITAALIE ILSAMSSLEG NAMKGVRRNK FWEGAVTK

UniProtKB: ATP synthase subunit gamma, mitochondrial

-
分子 #2: ATP synthase, epsilon chain, putative

分子名称: ATP synthase, epsilon chain, putative / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・物質の膜輸送を触媒する
由来(天然)生物種: Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
株: 927/4 GUTat10.1
分子量理論値: 20.172938 KDa
配列文字列:
MFRTFGRRLV SCTLPLLQSA PHDLPEGFEF MEHKVVNKDI HAPHENLETL RLTLTRQDEF LLREEPVKCV TVTGTNGEYG IYPGHAYKI VQLNPSPLTV EYTDGTTKKY FVSGGFAHIN NEGSCDVNTV ECTLLDDLDL AIAEKELAAQ QAALGSAKDD K AKSVVEIR ISVIEAVIAA LKHH

UniProtKB: ATP synthase, epsilon chain, putative

-
分子 #3: ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial

分子名称: ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
分子量理論値: 8.70689 KDa
配列文字列:
MIRRSCALLS SSWRDHGISY LKYLNVCTET LHSTVKESRR AKYERWSKPC YTAQRPDGAG GQETIDKVPI HTKDY

UniProtKB: ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial

-
分子 #4: ATPase subunit 9, putative

分子名称: ATPase subunit 9, putative / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO / EC番号: H+-transporting two-sector ATPase
由来(天然)生物種: Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
株: 927/4 GUTat10.1
分子量理論値: 12.39887 KDa
配列文字列:
MMRRLALQSS IRRATPFATP LVASTKALNP MCSAITIREA STVAISVQGL HYVGTGLAAI ALAGVGLGIG TIFGNLLVAC ARQPNLTKM LFNYAILGFA LTEAIGLFAL MLAFLMLFS

UniProtKB: ATPase subunit 9, putative

-
分子 #5: URIDINE 5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: URIDINE 5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: UTP
分子量理論値: 484.141 Da
Chemical component information

ChemComp-UTP:
URIDINE 5'-TRIPHOSPHATE / UTP / UTP*YM

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 8
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 %

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度最低: 70.0 K / 最高: 70.0 K
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 33.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.6 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 118683
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る