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- EMDB-12466: Rabbit HCN4 stabilised in amphipol A8-35 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-12466
タイトルRabbit HCN4 stabilised in amphipol A8-35
マップデータ
試料
  • 複合体: Rabbit HCN4 cAMP-unbound stabilised in amphipol A8-35
    • タンパク質・ペプチド: Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 4,Rabbit HCN4
機能・相同性
機能・相同性情報


HCN channel complex / regulation of membrane depolarization / intracellularly cAMP-activated cation channel activity / sodium channel activity / voltage-gated potassium channel activity / cAMP binding / cellular response to cAMP / potassium ion transmembrane transport / regulation of heart rate / axon ...HCN channel complex / regulation of membrane depolarization / intracellularly cAMP-activated cation channel activity / sodium channel activity / voltage-gated potassium channel activity / cAMP binding / cellular response to cAMP / potassium ion transmembrane transport / regulation of heart rate / axon / dendrite / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ion transport N-terminal / Ion transport protein N-terminal / Potassium channel, voltage-dependent, EAG/ELK/ERG / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily ...Ion transport N-terminal / Ion transport protein N-terminal / Potassium channel, voltage-dependent, EAG/ELK/ERG / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily / RmlC-like jelly roll fold / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 4
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Swuec P
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2021
タイトル: Gating movements and ion permeation in HCN4 pacemaker channels.
著者: Andrea Saponaro / Daniel Bauer / M Hunter Giese / Paolo Swuec / Alessandro Porro / Federica Gasparri / Atiyeh Sadat Sharifzadeh / Antonio Chaves-Sanjuan / Laura Alberio / Giacomo Parisi / ...著者: Andrea Saponaro / Daniel Bauer / M Hunter Giese / Paolo Swuec / Alessandro Porro / Federica Gasparri / Atiyeh Sadat Sharifzadeh / Antonio Chaves-Sanjuan / Laura Alberio / Giacomo Parisi / Gabriele Cerutti / Oliver B Clarke / Kay Hamacher / Henry M Colecraft / Filippo Mancia / Wayne A Hendrickson / Steven A Siegelbaum / Dario DiFrancesco / Martino Bolognesi / Gerhard Thiel / Bina Santoro / Anna Moroni /
要旨: The HCN1-4 channel family is responsible for the hyperpolarization-activated cation current I/I that controls automaticity in cardiac and neuronal pacemaker cells. We present cryoelectron microscopy ...The HCN1-4 channel family is responsible for the hyperpolarization-activated cation current I/I that controls automaticity in cardiac and neuronal pacemaker cells. We present cryoelectron microscopy (cryo-EM) structures of HCN4 in the presence or absence of bound cAMP, displaying the pore domain in closed and open conformations. Analysis of cAMP-bound and -unbound structures sheds light on how ligand-induced transitions in the channel cytosolic portion mediate the effect of cAMP on channel gating and highlights the regulatory role of a Mg coordination site formed between the C-linker and the S4-S5 linker. Comparison of open/closed pore states shows that the cytosolic gate opens through concerted movements of the S5 and S6 transmembrane helices. Furthermore, in combination with molecular dynamics analyses, the open pore structures provide insights into the mechanisms of K/Na permeation. Our results contribute mechanistic understanding on HCN channel gating, cyclic nucleotide-dependent modulation, and ion permeation.
履歴
登録2021年2月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年6月30日-
マップ公開2021年6月30日-
更新2021年7月28日-
現状2021年7月28日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.035
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.035
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7nmn
  • 表面レベル: 0.035
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_12466.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_12466.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 98.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.889 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.035 / ムービー #1: 0.035
最小 - 最大-0.1351381 - 0.20094103
平均 (標準偏差)1.5620984e-05 (±0.0068359766)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ296296296
Spacing296296296
セルA=B=C: 263.144 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.8890.8890.889
M x/y/z296296296
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z263.144263.144263.144
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS296296296
D min/max/mean-0.1350.2010.000

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添付データ

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追加マップ: #1

ファイルemd_12466_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Rabbit HCN4 cAMP-unbound stabilised in amphipol A8-35

全体名称: Rabbit HCN4 cAMP-unbound stabilised in amphipol A8-35
要素
  • 複合体: Rabbit HCN4 cAMP-unbound stabilised in amphipol A8-35
    • タンパク質・ペプチド: Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 4,Rabbit HCN4

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超分子 #1: Rabbit HCN4 cAMP-unbound stabilised in amphipol A8-35

超分子名称: Rabbit HCN4 cAMP-unbound stabilised in amphipol A8-35
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換株: HEK-293

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分子 #1: Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-ga...

分子名称: Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 4,Rabbit HCN4
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
分子量理論値: 98.208383 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MDKLPPSMRK RLYSLPQQVG AKAWIMDEEE DAEEEGAGGR QDPRRRSIRL RPLPSPSPSP SAAAAAAGGA ESRGAALGGA ADGEGPARG AAKSSTNGDC RRFRGSLASL GSRGGGGGGG STGGGSHGHL HDSAEERRLI AEGDASPGED RTPPGLAAEP E RPGAPAPP ...文字列:
MDKLPPSMRK RLYSLPQQVG AKAWIMDEEE DAEEEGAGGR QDPRRRSIRL RPLPSPSPSP SAAAAAAGGA ESRGAALGGA ADGEGPARG AAKSSTNGDC RRFRGSLASL GSRGGGGGGG STGGGSHGHL HDSAEERRLI AEGDASPGED RTPPGLAAEP E RPGAPAPP AASPPQVPSS CGEQRPADAA VKVEGGAAAG DQILPEAEAR LGQAGFMQRQ FGAMLQPGVN KFSLRMFGSQ KA VEREQER VKSAGFWIIH PYSDFRFYWD LTMLLLMVGN LIIIPVGITF FKDENTTPWI VFNVVSDTFF LIDLVLNFRT GIV VEDNTD IILDPRRIKM KYLKSWFVVD FVSSIPVDYI FLIVETRIDS EVYKTARALR IVRFTKILSL LRLLRLSRLI RYIH QWEEI FHMTYDLASA VVRIVNLIGM MLLLCHWDGC LQFLVPMLQD FPDDCWVSLN NMVNNSWGKQ YSYALFKAMS HMLCI GYGR QAPMGMSDVW LTMLSMIVGA TCYAMFIGHA TALIQSLDSS RRQYQEKYKQ VEQYMSFHKL PPDTRQRIHD YYEHRY QGK MFDEESILGE LSEPLREEII NFNCRKLVAS MPLFANADPN FVTSMLTKLR FEVFQPGDYI IREGTIGKKM YFIQHGV VS VLTKGNKETK LADGSYFGEI CLLTRGRRTA SVRADTYCRL YSLSVDNFNE VLEEYPMMRR AFETVALDRL DRIGKKNS I HKVQHDLSSG VSNYQENAIV QRIVQHDREM AHCARRAQAT TPVAPAIWTP LIQAPLQAAA QDLKLISASQ PALPQDGAQ TLRRASPHSS SGESVAALPP AGGPFPRAPG RPPGAGPGQH VTLTLPRKAS SGSLPPPLSL FGPRAAPRLT AAPQREPGAK SEPVRSKLP

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 7
グリッドモデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1571 / 平均露光時間: 62.0 sec. / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 100130
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4.1.10)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C4 (4回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 11406
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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