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- EMDB-4098: Cryo-EM reconstruction of bacteriophage AP205 virus-like particles. -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4098
タイトルCryo-EM reconstruction of bacteriophage AP205 virus-like particles.
マップデータBacteriophage AP205 cryo-EM map
試料AP205 != Acinetobacter phage AP205

AP205

  • ウイルス: Acinetobacter phage AP205 (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Coat protein
機能・相同性カプシド / Coat protein
機能・相同性情報
生物種Acinetobacter phage AP205 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.0 Å
データ登録者Diebolder CA / Rumnieks J / Tars K / Koning RI
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2016
タイトル: Structure of AP205 Coat Protein Reveals Circular Permutation in ssRNA Bacteriophages.
著者: Mihails Shishovs / Janis Rumnieks / Christoph Diebolder / Kristaps Jaudzems / Loren B Andreas / Jan Stanek / Andris Kazaks / Svetlana Kotelovica / Inara Akopjana / Guido Pintacuda / Roman I ...著者: Mihails Shishovs / Janis Rumnieks / Christoph Diebolder / Kristaps Jaudzems / Loren B Andreas / Jan Stanek / Andris Kazaks / Svetlana Kotelovica / Inara Akopjana / Guido Pintacuda / Roman I Koning / Kaspars Tars /
要旨: AP205 is a single-stranded RNA bacteriophage that has a coat protein sequence not similar to any other known single-stranded RNA phage. Here, we report an atomic-resolution model of the AP205 virus- ...AP205 is a single-stranded RNA bacteriophage that has a coat protein sequence not similar to any other known single-stranded RNA phage. Here, we report an atomic-resolution model of the AP205 virus-like particle based on a crystal structure of an unassembled coat protein dimer and a cryo-electron microscopy reconstruction of the assembled particle, together with secondary structure information from site-specific solid-state NMR data. The AP205 coat protein dimer adopts the conserved Leviviridae coat protein fold except for the N-terminal region, which forms a beta-hairpin in the other known single-stranded RNA phages. AP205 has a similar structure at the same location formed by N- and C-terminal beta-strands, making it a circular permutant compared to the other coat proteins. The permutation moves the coat protein termini to the most surface-exposed part of the assembled particle, which explains its increased tolerance to long N- and C-terminal fusions.
履歴
登録2016年8月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年12月14日-
マップ公開2016年12月14日-
更新2019年10月23日-
現状2019年10月23日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.014
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.014
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5lqp
  • 表面レベル: 0.014
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-5lqp
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_4098.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4098.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Bacteriophage AP205 cryo-EM map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.34 Å
密度
表面レベルBy EMDB: 0.012 / ムービー #1: 0.014
最小 - 最大-0.026991447 - 0.053230528
平均 (標準偏差)0.000009012775 (±0.0041545494)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 1.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.341.341.34
M x/y/z400400400
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z536.000536.000536.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS400400400
D min/max/mean-0.0270.0530.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : AP205

全体名称: AP205
要素
  • ウイルス: Acinetobacter phage AP205 (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Coat protein

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超分子 #1: Acinetobacter phage AP205

超分子名称: Acinetobacter phage AP205 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 154784 / 生物種: Acinetobacter phage AP205 / ウイルスタイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No

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分子 #1: Coat protein

分子名称: Coat protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 180 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Acinetobacter phage AP205 (ファージ)
分子量理論値: 13.820569 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
ANKPMQPITS TANKIVWSDP TRLSTTFSAS LLRQRVKVGI AELNNVSGQY VSVYKRPAPK PEGCADACVI MPNENQSIRT VISGSAENL ATLKAEWETH KRNVDTLFAS GNAGLGFLDP TAAIVSSDTT

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系最大 デフォーカス（補正後）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 1.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 59000
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: FEI SFEG
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-7 / 平均電子線量: 8.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 63253
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND
初期モデルモデルのタイプ: NONE / 詳細: xmipp ransac
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: Xmipp
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: Xmipp
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Xmipp / 使用した粒子像数: 2215
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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