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- PDB-8by6: Structure of the human nuclear cap-binding complex bound to NCBP3... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8by6
タイトルStructure of the human nuclear cap-binding complex bound to NCBP3(560-620) and cap-analogue m7GpppG
要素
  • Nuclear cap-binding protein subunit 1
  • Nuclear cap-binding protein subunit 2
  • Nuclear cap-binding protein subunit 3
キーワードRNA BINDING PROTEIN (RNA結合タンパク質) / Nuclear cap-binding complex / NCBP3 / Pol II transcript metabolism
機能・相同性
機能・相同性情報


snRNA export from nucleus / nuclear cap binding complex / mRNA metabolic process / RNA cap binding complex / histone mRNA metabolic process / positive regulation of mRNA 3'-end processing / positive regulation of RNA export from nucleus / cap-dependent translational initiation / Processing of Intronless Pre-mRNAs / snRNA binding ...snRNA export from nucleus / nuclear cap binding complex / mRNA metabolic process / RNA cap binding complex / histone mRNA metabolic process / positive regulation of mRNA 3'-end processing / positive regulation of RNA export from nucleus / cap-dependent translational initiation / Processing of Intronless Pre-mRNAs / snRNA binding / positive regulation of RNA binding / RNA cap binding / alternative mRNA splicing, via spliceosome / SLBP independent Processing of Histone Pre-mRNAs / SLBP Dependent Processing of Replication-Dependent Histone Pre-mRNAs / regulation of mRNA processing / miRNA-mediated post-transcriptional gene silencing / primary miRNA processing / regulatory ncRNA-mediated post-transcriptional gene silencing / : / RNA 7-methylguanosine cap binding / mRNA 3'-end processing / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / mRNA 3'-end processing / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / mRNA cis splicing, via spliceosome / positive regulation of mRNA splicing, via spliceosome / RNA catabolic process / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / Abortive elongation of HIV-1 transcript in the absence of Tat / regulation of translational initiation / RNA Polymerase II Transcription Termination / FGFR2 alternative splicing / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / Signaling by FGFR2 IIIa TM / spliceosomal complex assembly / Formation of the Early Elongation Complex / Formation of the HIV-1 Early Elongation Complex / mRNA Capping / mRNA Splicing - Minor Pathway / 7-methylguanosine mRNA capping / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / mRNA export from nucleus / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / mRNA transcription by RNA polymerase II / mRNA splicing, via spliceosome / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / snRNP Assembly / positive regulation of cell growth / defense response to virus / molecular adaptor activity / nuclear speck / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / ミトコンドリア / DNA binding / RNA binding / 核質 / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Nuclear cap-binding protein subunit 3 / Nuclear cap-binding protein subunit 3 / Nuclear cap-binding protein subunit 2 / NCBP2, RNA recognition motif / MIF4G-like, type 1 / MIF4G-like, type 2 / Nuclear cap-binding protein subunit 1 / MIF4G like / MIF4G like / MIF4G domain ...Nuclear cap-binding protein subunit 3 / Nuclear cap-binding protein subunit 3 / Nuclear cap-binding protein subunit 2 / NCBP2, RNA recognition motif / MIF4G-like, type 1 / MIF4G-like, type 2 / Nuclear cap-binding protein subunit 1 / MIF4G like / MIF4G like / MIF4G domain / Middle domain of eukaryotic initiation factor 4G (eIF4G) / MIF4G-like, type 3 / RNA認識モチーフ / RNA認識モチーフ / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Armadillo-type fold / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
7-METHYL-GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE-5'-GUANOSINE / Nuclear cap-binding protein subunit 2 / Nuclear cap-binding protein subunit 1 / Nuclear cap-binding protein subunit 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.19 Å
データ登録者Dubiez, E. / Pellegrini, E. / Foucher, A.E. / Cusack, S. / Kadlec, J.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号
Agence Nationale de la Recherche (ANR) フランス
引用ジャーナル: Cell Rep / : 2024
タイトル: Structural basis for competitive binding of productive and degradative co-transcriptional effectors to the nuclear cap-binding complex.
著者: Etienne Dubiez / Erika Pellegrini / Maja Finderup Brask / William Garland / Anne-Emmanuelle Foucher / Karine Huard / Torben Heick Jensen / Stephen Cusack / Jan Kadlec /
要旨: The nuclear cap-binding complex (CBC) coordinates co-transcriptional maturation, transport, or degradation of nascent RNA polymerase II (Pol II) transcripts. CBC with its partner ARS2 forms mutually ...The nuclear cap-binding complex (CBC) coordinates co-transcriptional maturation, transport, or degradation of nascent RNA polymerase II (Pol II) transcripts. CBC with its partner ARS2 forms mutually exclusive complexes with diverse "effectors" that promote either productive or destructive outcomes. Combining AlphaFold predictions with structural and biochemical validation, we show how effectors NCBP3, NELF-E, ARS2, PHAX, and ZC3H18 form competing binary complexes with CBC and how PHAX, NCBP3, ZC3H18, and other effectors compete for binding to ARS2. In ternary CBC-ARS2 complexes with PHAX, NCBP3, or ZC3H18, ARS2 is responsible for the initial effector recruitment but inhibits their direct binding to the CBC. We show that in vivo ZC3H18 binding to both CBC and ARS2 is required for nuclear RNA degradation. We propose that recruitment of PHAX to CBC-ARS2 can lead, with appropriate cues, to competitive displacement of ARS2 and ZC3H18 from the CBC, thus promoting a productive rather than a degradative RNA fate.
履歴
登録2022年12月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年1月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nuclear cap-binding protein subunit 1
B: Nuclear cap-binding protein subunit 2
C: Nuclear cap-binding protein subunit 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,5044
ポリマ-114,7013
非ポリマー8031
0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551
Buried area6270 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area40880 Å2

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要素

#1: タンパク質 Nuclear cap-binding protein subunit 1 / 80 kDa nuclear cap-binding protein / CBP80 / NCBP 80 kDa subunit


分子量: 89809.984 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NCBP1, CBP80, NCBP / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q09161
#2: タンパク質 Nuclear cap-binding protein subunit 2 / 20 kDa nuclear cap-binding protein / Cell proliferation-inducing gene 55 protein / NCBP 20 kDa ...20 kDa nuclear cap-binding protein / Cell proliferation-inducing gene 55 protein / NCBP 20 kDa subunit / CBP20 / NCBP-interacting protein 1 / NIP1


分子量: 18156.260 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NCBP2, CBP20, PIG55 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P52298
#3: タンパク質 Nuclear cap-binding protein subunit 3 / Protein ELG


分子量: 6734.328 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NCBP3, C17orf85 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q53F19
#4: 化合物 ChemComp-GTG / 7-METHYL-GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE-5'-GUANOSINE / MRNA CAP ANALOG N7-METHYL GPPPG / 7-メチルGp3G


分子量: 803.440 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C21H30N10O18P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Ternary complex of CBP80, CBP20 and NCBP3 with bound m7GpppG
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 700 nm
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
9cryoSPARC3.3.2初期オイラー角割当
10cryoSPARC3.3.2最終オイラー角割当
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.19 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 152563 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0037779
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.55210531
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d8.9231069
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0351147
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0041344

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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