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万見
- PDB-6rey: Human 20S-PA200 Proteasome Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rey
タイトルHuman 20S-PA200 Proteasome Complex
要素
  • (Proteasome subunit alpha type- ...プロテアソーム) x 7
  • (Proteasome subunit beta type- ...プロテアソーム) x 7
  • Proteasome activator complex subunit 4
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / proteasome (プロテアソーム) / PA200 / activator
機能・相同性
機能・相同性情報


spermatoproteasome complex / sperm DNA condensation / peptidase activator activity / purine ribonucleoside triphosphate binding / regulation of endopeptidase activity / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / proteasome core complex / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / Somitogenesis / proteasomal ubiquitin-independent protein catabolic process ...spermatoproteasome complex / sperm DNA condensation / peptidase activator activity / purine ribonucleoside triphosphate binding / regulation of endopeptidase activity / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / proteasome core complex / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / Somitogenesis / proteasomal ubiquitin-independent protein catabolic process / immune system process / myofibril / proteasome binding / NF-kappaB binding / proteasome endopeptidase complex / proteasome core complex, beta-subunit complex / proteasome core complex, alpha-subunit complex / threonine-type endopeptidase activity / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / response to organonitrogen compound / proteasome complex / proteolysis involved in protein catabolic process / sarcomere / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / ciliary basal body / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Assembly of the pre-replicative complex / Vpu mediated degradation of CD4 / proteasomal protein catabolic process / Degradation of DVL / P-body / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Hh mutants are degraded by ERAD / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Degradation of AXIN / Defective CFTR causes cystic fibrosis / Degradation of GLI1 by the proteasome / lipopolysaccharide binding / Hedgehog ligand biogenesis / Activation of NF-kappaB in B cells / Negative regulation of NOTCH4 signaling / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / G2/M Checkpoints / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Hedgehog 'on' state / Regulation of RUNX3 expression and activity / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / MAPK6/MAPK4 signaling / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / lysine-acetylated histone binding / response to virus / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / ABC-family proteins mediated transport / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / response to organic cyclic compound / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / CLEC7A (Dectin-1) signaling / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / nuclear matrix / FCERI mediated NF-kB activation / Regulation of PTEN stability and activity / Interleukin-1 signaling / Orc1 removal from chromatin / Regulation of RAS by GAPs / Separation of Sister Chromatids / Regulation of RUNX2 expression and activity / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / UCH proteinases / KEAP1-NFE2L2 pathway / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Downstream TCR signaling / Neddylation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / peptidase activity / ER-Phagosome pathway / regulation of inflammatory response / postsynapse / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / secretory granule lumen / endopeptidase activity / response to oxidative stress / ficolin-1-rich granule lumen / nuclear body / リボソーム / Ub-specific processing proteases / nuclear speck / cadherin binding
類似検索 - 分子機能
Proteasome activator complex subunit 4 C-terminal domain / Proteasome activator Blm10, mid region / Proteasome activator complex subunit 4 / Domain of unknown function (DUF3437) / Proteasome-substrate-size regulator, mid region / Proteasome subunit alpha 1 / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Proteasome beta subunit, C-terminal / Proteasome beta subunits C terminal ...Proteasome activator complex subunit 4 C-terminal domain / Proteasome activator Blm10, mid region / Proteasome activator complex subunit 4 / Domain of unknown function (DUF3437) / Proteasome-substrate-size regulator, mid region / Proteasome subunit alpha 1 / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Proteasome beta subunit, C-terminal / Proteasome beta subunits C terminal / Proteasome subunit beta 4 / Proteasome subunit beta 2 / Proteasome beta 3 subunit / Proteasome subunit alpha6 / Proteasome subunit alpha5 / Proteasome beta-type subunits signature. / Peptidase T1A, proteasome beta-subunit / Proteasome beta-type subunit, conserved site / Proteasome subunit A N-terminal signature / Proteasome alpha-type subunits signature. / Proteasome alpha-subunit, N-terminal domain / Proteasome subunit A N-terminal signature Add an annotation / Proteasome alpha-type subunit / Proteasome alpha-type subunit profile. / Proteasome B-type subunit / Proteasome beta-type subunit profile. / Proteasome subunit / Proteasome, subunit alpha/beta / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / Armadillo-like helical / 4-Layer Sandwich / Armadillo-type fold / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
フィチン酸 / Chem-K0W / Proteasome subunit alpha type-7 / Proteasome subunit beta type-1 / Proteasome subunit alpha type-1 / Proteasome subunit alpha type-2 / Proteasome subunit alpha type-3 / Proteasome subunit alpha type-4 / Proteasome subunit alpha type-5 / Proteasome subunit beta type-4 ...フィチン酸 / Chem-K0W / Proteasome subunit alpha type-7 / Proteasome subunit beta type-1 / Proteasome subunit alpha type-1 / Proteasome subunit alpha type-2 / Proteasome subunit alpha type-3 / Proteasome subunit alpha type-4 / Proteasome subunit alpha type-5 / Proteasome subunit beta type-4 / Proteasome subunit beta type-6 / Proteasome subunit beta type-5 / Proteasome subunit beta type-3 / Proteasome subunit beta type-2 / Proteasome subunit alpha type-6 / Proteasome activator complex subunit 4 / Proteasome subunit beta type-7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å
データ登録者Toste Rego, A. / da Fonseca, P.C.A.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)MC_UP_1201/5 英国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2019
タイトル: Characterization of Fully Recombinant Human 20S and 20S-PA200 Proteasome Complexes.
著者: Ana Toste Rêgo / Paula C A da Fonseca /
要旨: Proteasomes are essential in all eukaryotic cells. However, their function and regulation remain considerably elusive, particularly those of less abundant variants. We demonstrate the human 20S ...Proteasomes are essential in all eukaryotic cells. However, their function and regulation remain considerably elusive, particularly those of less abundant variants. We demonstrate the human 20S proteasome recombinant assembly and confirmed the recombinant complex integrity biochemically and with a 2.6 Å resolution cryo-EM map. To assess its competence to form higher-order assemblies, we prepared and analyzed recombinant human 20S-PA200, a poorly characterized nuclear complex. Its 3.0 Å resolution cryo-EM structure reveals the PA200 unique architecture; the details of its intricate interactions with the proteasome, resulting in unparalleled proteasome α ring rearrangements; and the molecular basis for PA200 allosteric modulation of the proteasome active sites. Non-protein cryo-EM densities could be assigned to PA200-bound inositol phosphates, and we speculate regarding their functional role. Here we open extensive opportunities to study the fundamental properties of the diverse and distinct eukaryotic proteasome variants and to improve proteasome targeting under different therapeutic conditions.
履歴
登録2019年4月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年9月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22019年10月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 2.02020年10月7日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_validate_chiral / pdbx_validate_close_contact / struct_site
Item: _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y ..._atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.pdbx_formal_charge / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.id / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.comp_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_2 / _struct_site.details / _struct_site.pdbx_auth_comp_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-4860
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proteasome subunit alpha type-6
B: Proteasome subunit alpha type-2
C: Proteasome subunit alpha type-4
D: Proteasome subunit alpha type-7
E: Proteasome subunit alpha type-5
F: Proteasome subunit alpha type-1
G: Proteasome subunit alpha type-3
H: Proteasome subunit beta type-6
I: Proteasome subunit beta type-7
J: Proteasome subunit beta type-3
K: Proteasome subunit beta type-2
L: Proteasome subunit beta type-5
M: Proteasome subunit beta type-1
N: Proteasome subunit beta type-4
O: Proteasome subunit alpha type-6
P: Proteasome subunit alpha type-2
Q: Proteasome subunit alpha type-4
R: Proteasome subunit alpha type-7
S: Proteasome subunit alpha type-5
T: Proteasome subunit alpha type-1
U: Proteasome subunit alpha type-3
V: Proteasome subunit beta type-6
W: Proteasome subunit beta type-7
X: Proteasome subunit beta type-3
Y: Proteasome subunit beta type-2
Z: Proteasome subunit beta type-5
a: Proteasome subunit beta type-1
b: Proteasome subunit beta type-4
c: Proteasome activator complex subunit 4
d: Proteasome activator complex subunit 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,143,89834
ポリマ－1,140,93830
非ポリマー2,9604
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area114120 Å2
ΔGint-456 kcal/mol
Surface area331320 Å2
手法PISA

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要素

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Proteasome subunit alpha type- ... , 7種, 14分子 AOBPCQDRESFTGU

#1: タンパク質 Proteasome subunit alpha type-6 / プロテアソーム / 27 kDa prosomal protein / p27K / Macropain iota chain / Multicatalytic endopeptidase complex iota ...27 kDa prosomal protein / p27K / Macropain iota chain / Multicatalytic endopeptidase complex iota chain / Proteasome iota chain


分子量: 27432.459 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSMA6, PROS27
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P60900, proteasome endopeptidase complex
#2: タンパク質 Proteasome subunit alpha type-2 / プロテアソーム / Macropain subunit C3 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit C3 / Proteasome component C3


分子量: 25927.535 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSMA2, HC3, PSC3
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P25787, proteasome endopeptidase complex
#3: タンパク質 Proteasome subunit alpha type-4 / プロテアソーム / Macropain subunit C9 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit C9 / Proteasome component C9 / ...Macropain subunit C9 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit C9 / Proteasome component C9 / Proteasome subunit L


分子量: 29525.842 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSMA4, HC9, PSC9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P25789, proteasome endopeptidase complex
#4: タンパク質 Proteasome subunit alpha type-7 / プロテアソーム / Proteasome subunit RC6-1 / Proteasome subunit XAPC7


分子量: 27929.891 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSMA7, HSPC
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O14818, proteasome endopeptidase complex
#5: タンパク質 Proteasome subunit alpha type-5 / プロテアソーム / Macropain zeta chain / Multicatalytic endopeptidase complex zeta chain / Proteasome zeta chain


分子量: 26435.977 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSMA5
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P28066, proteasome endopeptidase complex
#6: タンパク質 Proteasome subunit alpha type-1 / プロテアソーム / 30 kDa prosomal protein / PROS-30 / Macropain subunit C2 / Multicatalytic endopeptidase complex ...30 kDa prosomal protein / PROS-30 / Macropain subunit C2 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit C2 / Proteasome component C2 / Proteasome nu chain


分子量: 29595.627 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSMA1, HC2, NU, PROS30, PSC2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P25786, proteasome endopeptidase complex
#7: タンパク質 Proteasome subunit alpha type-3 / プロテアソーム / Macropain subunit C8 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit C8 / Proteasome component C8


分子量: 28469.252 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSMA3, HC8, PSC8
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P25788, proteasome endopeptidase complex

-
Proteasome subunit beta type- ... , 7種, 14分子 HVIWJXKYLZMaNb

#8: タンパク質 Proteasome subunit beta type-6 / プロテアソーム / Macropain delta chain / Multicatalytic endopeptidase complex delta chain / Proteasome delta chain / ...Macropain delta chain / Multicatalytic endopeptidase complex delta chain / Proteasome delta chain / Proteasome subunit Y


分子量: 21921.836 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSMB6, LMPY, Y
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P28072, proteasome endopeptidase complex
#9: タンパク質 Proteasome subunit beta type-7 / プロテアソーム / Macropain chain Z / Multicatalytic endopeptidase complex chain Z / Proteasome subunit Z


分子量: 25321.980 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSMB7, Z
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q99436, proteasome endopeptidase complex
#10: タンパク質 Proteasome subunit beta type-3 / PSMB3 / Proteasome chain 13 / Proteasome component C10-II / Proteasome theta chain


分子量: 22972.896 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSMB3
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P49720, proteasome endopeptidase complex
#11: タンパク質 Proteasome subunit beta type-2 / PSMB2 / Macropain subunit C7-I / Multicatalytic endopeptidase complex subunit C7-I / Proteasome component C7-I


分子量: 22864.277 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSMB2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P49721, proteasome endopeptidase complex
#12: タンパク質 Proteasome subunit beta type-5 / PSMB5 / Macropain epsilon chain / Multicatalytic endopeptidase complex epsilon chain / Proteasome chain 6 / ...Macropain epsilon chain / Multicatalytic endopeptidase complex epsilon chain / Proteasome chain 6 / Proteasome epsilon chain / Proteasome subunit MB1 / Proteasome subunit X


分子量: 22484.369 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSMB5, LMPX, MB1, X
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P28074, proteasome endopeptidase complex
#13: タンパク質 Proteasome subunit beta type-1 / PSMB1 / Macropain subunit C5 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit C5 / Proteasome component C5 / ...Macropain subunit C5 / Multicatalytic endopeptidase complex subunit C5 / Proteasome component C5 / Proteasome gamma chain


分子量: 23578.986 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSMB1, PSC5
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P20618, proteasome endopeptidase complex
#14: タンパク質 Proteasome subunit beta type-4 / PSMB4 / 26 kDa prosomal protein / PROS-26 / Macropain beta chain / Multicatalytic endopeptidase complex ...26 kDa prosomal protein / PROS-26 / Macropain beta chain / Multicatalytic endopeptidase complex beta chain / Proteasome beta chain / Proteasome chain 3 / HsN3


分子量: 24414.740 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSMB4, PROS26
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P28070, proteasome endopeptidase complex

-
タンパク質 , 1種, 2分子 cd

#15: タンパク質 Proteasome activator complex subunit 4 / Proteasome activator PA200


分子量: 211593.344 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: I6P and K0W molecules bound to PA200 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSME4, KIAA0077
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q14997

-
非ポリマー , 2種, 4分子

#16: 化合物 ChemComp-IHP / INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / MYO-INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / INOSITOL 1,2,3,4,5,6-HEXAKISPHOSPHATE / フィチン酸 / フィチン酸


分子量: 660.035 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H18O24P6
#17: 化合物 ChemComp-K0W / [(1~{S},2~{R},3~{R},4~{S},5~{S},6~{R})-2-[oxidanyl(phosphonooxy)phosphoryl]oxy-3,4,5,6-tetraphosphonooxy-cyclohexyl] phosphono hydrogen phosphate / D-myo-イノシト-ル1,2-ビス二りん酸3,4,5,6-テトラキスりん酸


分子量: 819.995 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H20O30P8

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Entity IDParent-ID由来
1Human 20S-PA200 Proteasome complexCOMPLEXHuman 20S Proteasome in complex with activator PA200#1-#140RECOMBINANT
220S ProteasomeプロテアソームCOMPLEX#1-#141RECOMBINANT
3PA200 activatorORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT#151RECOMBINANT
分子量
IDEntity assembly-ID値 (°)実験値
111.138 MDaNO
210.716 MDaNO
310.211 MDaNO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
32Homo sapiens (ヒト)9606
43Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
32Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)7108
43Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)7108
緩衝液pH: 7.4
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
150 mMTrizma bufferTris-HClトリスヒドロキシメチルアミノメタン1
2100 mMSodium Chloride塩化ナトリウムNaCl塩化ナトリウム1
31 mMEthylenediaminetetraacetic acidエチレンジアミン四酢酸EDTAエチレンジアミン四酢酸1
試料濃度: 0.1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: The sample was homogeneous
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 295.15 K

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 95000 X
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 60 sec. / 電子線照射量: 45.7 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
実像数: 717

-
解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリFitting-ID
3EPU画像取得
5cisTEM1.0.0CTF補正
8Cootモデルフィッティング1
12PHENIXモデル精密化1
13Cootモデル精密化1
16cisTEM1.0.0.初期オイラー角割当
18cisTEM1.0.0.最終オイラー角割当
21cisTEM1.0.0.３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 29434
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 20351 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築
IDプロトコル空間詳細
1FLEXIBLE FITREALThe model of the human recombinant 20S proteasome was built based on PDB: 5LE5 using real-space refinement in Coot and Phenix
2AB INITIO MODELthe model for the human PA200 derived from Phyre2 and I-Tasser. These PA200 models were used as initial guides for the assignment of secondary structure using real-space refinement in Coot and Phenix, followed by correction of the sequence register using the amino acid side chain densities clearly resolved in our cryo-EM map. Connecting loops and all other regions were built ab initio from the cryo-EM density.
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-ID
15LE5

5le5

1
22

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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