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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4xi9 | ||||||
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タイトル | Human OGT in complex with UDP-5S-GlcNAc and substrate peptide (RBL2) | ||||||
要素 |
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キーワード | TRANSFERASE (転移酵素) / O-GlcNAc transferase inverting GT-B substrate complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 regulation of lipid kinase activity / protein N-acetylglucosaminyltransferase complex / O-GlcNAc転移酵素 / regulation of insulin receptor signaling pathway / protein O-acetylglucosaminyltransferase activity / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / FOXO-mediated transcription of cell cycle genes / acetylglucosaminyltransferase activity / regulation of necroptotic process / regulation of Rac protein signal transduction ...regulation of lipid kinase activity / protein N-acetylglucosaminyltransferase complex / O-GlcNAc転移酵素 / regulation of insulin receptor signaling pathway / protein O-acetylglucosaminyltransferase activity / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / FOXO-mediated transcription of cell cycle genes / acetylglucosaminyltransferase activity / regulation of necroptotic process / regulation of Rac protein signal transduction / negative regulation of stem cell population maintenance / protein O-linked glycosylation / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / NSL complex / : / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / regulation of glycolytic process / RIPK1-mediated regulated necrosis / regulation of synapse assembly / regulation of gluconeogenesis / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / positive regulation of stem cell population maintenance / G1/S-Specific Transcription / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / positive regulation of proteolysis / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / マイトファジー / 造血 / G0 and Early G1 / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / histone acetyltransferase complex / Cyclin E associated events during G1/S transition / positive regulation of lipid biosynthetic process / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / negative regulation of protein ubiquitination / positive regulation of TORC1 signaling / response to nutrient / negative regulation of cell migration / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / positive regulation of translation / cell projection / promoter-specific chromatin binding / cellular response to glucose stimulus / ミトコンドリア / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / circadian regulation of gene expression / response to insulin / Regulation of necroptotic cell death / protein processing / chromatin DNA binding / UCH proteinases / Cyclin D associated events in G1 / 染色体 / positive regulation of cold-induced thermogenesis / chromatin organization / HATs acetylate histones / transcription regulator complex / 細胞分化 / 細胞周期 / negative regulation of gene expression / glutamatergic synapse / apoptotic process / クロマチン / 核小体 / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / シグナル伝達 / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / extracellular exosome / 核質 / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3.1 Å | ||||||
データ登録者 | Schimpl, M. / van Aalten, D.M.F. | ||||||
資金援助 | 英国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2015 タイトル: The active site of O-GlcNAc transferase imposes constraints on substrate sequence. 著者: Pathak, S. / Alonso, J. / Schimpl, M. / Rafie, K. / Blair, D.E. / Borodkin, V.S. / Schuttelkopf, A.W. / Albarbarawi, O. / van Aalten, D.M. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4xi9.cif.gz | 544.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4xi9.ent.gz | 446.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4xi9.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xi/4xi9 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xi/4xi9 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域: Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: SER / Beg label comp-ID: SER / End auth comp-ID: LYS / End label comp-ID: LYS / Refine code: 1 / Auth seq-ID: 312 - 1028 / Label seq-ID: 4 - 720
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 80974.508 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 323-1041 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: OGT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O15294, O-GlcNAc転移酵素 #2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 744.833 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 416-422 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q08999 #3: 化合物 | ChemComp-12V / ( |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 4.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.02 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 詳細: 1.45 M potassium phosphate, 10 mM EDTA, 1% (w/v) xylitol |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.922 Å |
検出器 | タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年7月12日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.922 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3.1→25 Å / Num. obs: 108153 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 3.8 % / Net I/σ(I): 9.1 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 3.1→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.906 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.892 / SU B: 14.547 / SU ML: 0.247 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.697 / ESU R Free: 0.318 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 36.873 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.1→25 Å
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拘束条件 |
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