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- PDB-4drf: Crystal Structure of Bacterial Pnkp-C/Hen1-N Heterodimer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4drf
タイトルCrystal Structure of Bacterial Pnkp-C/Hen1-N Heterodimer
要素
  • Metallophosphoesterase
  • Methyltransferase type 12
キーワードPROTEIN BINDING (タンパク質) / TRANSFERASE (転移酵素) / RNA repair / RNA ligase (RNAリガーゼ) / Ligase-activating
機能・相同性
機能・相同性情報


small RNA 2'-O-methyltransferase / RNA methyltransferase activity / メチル化 / regulatory ncRNA-mediated gene silencing / O-methyltransferase activity / hydrolase activity / carbohydrate metabolic process / GTP binding / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Hen1, N-terminal domain / Helix Hairpins - #1010 / : / 3'-RNA ribose 2'-O-methyltransferase, Hen1, bacterial / Hen1, N-terminal / Hen1, N-terminal domain superfamily / RNA repair, ligase-Pnkp-associating, region of Hen1 / 3'-RNA ribose 2'-O-methyltransferase, Hen1 / c-terminal autoproteolytic domain of nucleoporin nup98 / Polynucleotide kinase-phosphatase, bacterial ...Hen1, N-terminal domain / Helix Hairpins - #1010 / : / 3'-RNA ribose 2'-O-methyltransferase, Hen1, bacterial / Hen1, N-terminal / Hen1, N-terminal domain superfamily / RNA repair, ligase-Pnkp-associating, region of Hen1 / 3'-RNA ribose 2'-O-methyltransferase, Hen1 / c-terminal autoproteolytic domain of nucleoporin nup98 / Polynucleotide kinase-phosphatase, bacterial / PrpE-like, metallophosphatase domain / Polynucleotide kinase-phosphatase, ligase domain / PNKP adenylyltransferase domain, ligase domain / AAA domain / DNA ligase/mRNA capping enzyme / Methyltransferase type 12 / Methyltransferase domain / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Helix Hairpins / Metallo-dependent phosphatase-like / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Helix non-globular / Special / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Small RNA 2'-O-methyltransferase / Metallophosphoesterase
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridium thermocellum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Huang, R.H. / Wang, P.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: Molecular basis of bacterial protein Hen1 activating the ligase activity of bacterial protein Pnkp for RNA repair.
著者: Wang, P. / Chan, C.M. / Christensen, D. / Zhang, C. / Selvadurai, K. / Huang, R.H.
履歴
登録2012年2月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年8月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年8月15日Group: Database references
改定 1.22012年8月29日Group: Database references
改定 1.32017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Metallophosphoesterase
B: Methyltransferase type 12
C: Metallophosphoesterase
D: Methyltransferase type 12
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)150,3315
ポリマ－150,2394
非ポリマー921
水2,774154
1
A: Metallophosphoesterase
B: Methyltransferase type 12
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,2113
ポリマ－75,1192
非ポリマー921
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4230 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area26000 Å2
手法PISA
2
C: Metallophosphoesterase
D: Methyltransferase type 12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,1192
ポリマ－75,1192
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4030 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area25950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.667, 59.707, 101.542
Angle α, β, γ (deg.)81.27, 87.67, 88.39
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN A AND (RESSEQ 452:648 OR RESSEQ 660:870 )
211CHAIN C AND (RESSEQ 452:648 OR RESSEQ 660:870 )
112CHAIN B AND (RESSEQ 1:61 OR RESSEQ 73:196 OR RESSEQ 203:223 )
212CHAIN D AND (RESSEQ 1:61 OR RESSEQ 73:196 OR RESSEQ 203:223 )

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 Metallophosphoesterase


分子量: 48882.141 Da / 分子数: 2 / 断片: C-terminal half of bacterial Pnkp / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium thermocellum (バクテリア)
株: ATCC 27405 / DSM 1237 / 遺伝子: Cthe_2768 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A3DJ38
#2: タンパク質 Methyltransferase type 12


分子量: 26237.260 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal half of bacterial Hen1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium thermocellum (バクテリア)
株: ATCC 27405 / DSM 1237 / 遺伝子: Cthe_2767 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A3DJ37
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 154 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.26 %
結晶化温度: 303 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.75
詳細: 16% PEG6000, 0.5M NaCl, 25mM CaCl2, 5% methanol, 50mM HEPES, 50 mM Tris-HCl, pH 7.75, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 303K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.9787 Å
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9787 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. all: 34296 / Num. obs: 41067 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2

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解析

ソフトウェア
名称分類
MAR345dtbデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.6→42.404 Å / SU ML: 0.42 / σ(F): 0.16 / 位相誤差: 27.4 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2446 1978 4.82 %Random
Rwork0.1845 ---
obs0.1874 33610 96.22 %-
all-42680 --
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 38.928 Å2 / ksol: 0.33 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.8585 Å2-10.1317 Å2-2.3552 Å2
2---2.1152 Å21.1218 Å2
3---7.9737 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→42.404 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9886 0 6 154 10046
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0110111
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.28413657
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.233808
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0851496
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061736
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A3276X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12C3276X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.053
21B1667X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22D1667X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.055
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6-2.6610.39341270.27352449X-RAY DIFFRACTION87
2.661-2.73290.32041380.24362641X-RAY DIFFRACTION91
2.7329-2.81330.34141360.25612698X-RAY DIFFRACTION93
2.8133-2.90410.35241330.21142729X-RAY DIFFRACTION95
2.9041-3.00790.30441460.22472822X-RAY DIFFRACTION96
3.0079-3.12830.29041360.19412807X-RAY DIFFRACTION97
3.1283-3.27060.2991480.212816X-RAY DIFFRACTION98
3.2706-3.4430.27721440.20212844X-RAY DIFFRACTION98
3.443-3.65860.24071470.18622881X-RAY DIFFRACTION99
3.6586-3.94090.20361430.17382866X-RAY DIFFRACTION99
3.9409-4.33710.21981450.15662885X-RAY DIFFRACTION99
4.3371-4.96380.19911500.13422906X-RAY DIFFRACTION99
4.9638-6.25070.19161460.17612871X-RAY DIFFRACTION99
6.2507-42.41010.2071390.17872874X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -14.2422 Å / Origin y: -28.7383 Å / Origin z: 37.5273 Å
111213212223313233
T0.1566 Å20.0319 Å2-0.0073 Å2-0.1329 Å2-0.0023 Å2--0.1697 Å2
L0.1955 °20.1486 °2-0.0377 °2-0.0831 °2-0.0341 °2--0.0826 °2
S0.013 Å °-0.0358 Å °0.0269 Å °0.005 Å °-0.0087 Å °-0.0073 Å °0.017 Å °0.0028 Å °-0 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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