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万見
- PDB-4bzi: The structure of the COPII coat assembled on membranes -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bzi
タイトルThe structure of the COPII coat assembled on membranes
要素
  • (SEC24P) x 2
  • SAR1P
  • SEC23P
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / SECRETION (分泌) / TRAFFICKING / SEC23 / SEC24 / SAR1 (COPII)
機能・相同性
機能・相同性情報


Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / Cargo concentration in the ER / regulation of COPII vesicle coating / positive regulation of ER to Golgi vesicle-mediated transport / mitochondria-associated endoplasmic reticulum membrane contact site / COPII-mediated vesicle transport / nuclear envelope organization / COPII-coated vesicle cargo loading / vesicle organization / COPII vesicle coat ...Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / Cargo concentration in the ER / regulation of COPII vesicle coating / positive regulation of ER to Golgi vesicle-mediated transport / mitochondria-associated endoplasmic reticulum membrane contact site / COPII-mediated vesicle transport / nuclear envelope organization / COPII-coated vesicle cargo loading / vesicle organization / COPII vesicle coat / positive regulation of protein exit from endoplasmic reticulum / membrane organization / signal sequence binding / mitochondrial fission / mitochondrial membrane organization / fungal-type vacuole membrane / reticulophagy / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / endoplasmic reticulum exit site / vesicle-mediated transport / GTPase activator activity / SNARE binding / オートファジー / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / intracellular protein transport / ER to Golgi transport vesicle membrane / ゴルジ体 / GTPase activity / GTP binding / endoplasmic reticulum membrane / ゴルジ体 / 小胞体 / ミトコンドリア / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
small GTPase SAR1 family profile. / Small GTPase superfamily, SAR1-type / Protein transport protein Sec23 / Sec23, C-terminal / Sec24-like, trunk domain / Zinc finger, Sec23/Sec24-type / Sec23/Sec24, trunk domain / Sec23/Sec24, helical domain / Sec23/Sec24 beta-sandwich / Zinc finger, Sec23/Sec24-type superfamily ...small GTPase SAR1 family profile. / Small GTPase superfamily, SAR1-type / Protein transport protein Sec23 / Sec23, C-terminal / Sec24-like, trunk domain / Zinc finger, Sec23/Sec24-type / Sec23/Sec24, trunk domain / Sec23/Sec24, helical domain / Sec23/Sec24 beta-sandwich / Zinc finger, Sec23/Sec24-type superfamily / Sec23/Sec24 helical domain superfamily / Sec23/Sec24 zinc finger / Sec23/Sec24 trunk domain / Sec23/Sec24 helical domain / Sec23/Sec24 beta-sandwich domain / Gelsolin-like domain superfamily / small GTPase Arf family profile. / Sar1p-like members of the Ras-family of small GTPases / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / Small GTPase superfamily, ARF/SAR type / ADP-ribosylation factor family / ARF-like small GTPases; ARF, ADP-ribosylation factor / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / von Willebrand factor A-like domain superfamily / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Sec24p / Small COPII coat GTPase SAR1 / : / Protein transport protein SEC23 / Small COPII coat GTPase SAR1 / Protein transport protein SEC24
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 電子線トモグラフィー法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 23 Å
データ登録者Zanetti, G. / Prinz, S. / Daum, S. / Meister, A. / Schekman, R. / Bacia, K. / Briggs, J.A.G.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2013
タイトル: The structure of the COPII transport-vesicle coat assembled on membranes.
著者: Giulia Zanetti / Simone Prinz / Sebastian Daum / Annette Meister / Randy Schekman / Kirsten Bacia / John A G Briggs /
要旨: Coat protein complex II (COPII) mediates formation of the membrane vesicles that export newly synthesised proteins from the endoplasmic reticulum. The inner COPII proteins bind to cargo and membrane, ...Coat protein complex II (COPII) mediates formation of the membrane vesicles that export newly synthesised proteins from the endoplasmic reticulum. The inner COPII proteins bind to cargo and membrane, linking them to the outer COPII components that form a cage around the vesicle. Regulated flexibility in coat architecture is essential for transport of a variety of differently sized cargoes, but structural data on the assembled coat has not been available. We have used cryo-electron tomography and subtomogram averaging to determine the structure of the complete, membrane-assembled COPII coat. We describe a novel arrangement of the outer coat and find that the inner coat can assemble into regular lattices. The data reveal how coat subunits interact with one another and with the membrane, suggesting how coordinated assembly of inner and outer coats can mediate and regulate packaging of vesicles ranging from small spheres to large tubular carriers. DOI:http://dx.doi.org/10.7554/eLife.00951.001.
履歴
登録2013年7月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年9月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年10月23日Group: Database references
改定 1.22017年8月30日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: em_3d_fitting / em_software / pdbx_struct_assembly_gen
Item: _em_3d_fitting.target_criteria / _em_software.fitting_id ..._em_3d_fitting.target_criteria / _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id / _em_software.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list
改定 1.32018年6月20日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_close_contact / struct_conn
Item: _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id ..._pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value
改定 1.42018年10月3日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_conn_type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-2428
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2428
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SEC23P
B: SAR1P
D: SEC23P
E: SEC24P
F: SEC24P
G: SEC23P
J: SAR1P
K: SAR1P
L: SEC24P
M: SEC24P
N: SEC24P
O: SEC24P
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)945,06524
ポリマ－943,03312
非ポリマー2,03212
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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タンパク質 , 4種, 12分子 ADGBJKELMFNO

#1: タンパク質 SEC23P


分子量: 85463.242 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
プラスミド: PTKY9 / 発現宿主: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 株 (発現宿主): RSY3764 / 参照: UniProt: E7QAP0, UniProt: P15303*PLUS
#2: タンパク質 SAR1P


分子量: 21472.564 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
プラスミド: PTY40 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): KBB1012 / 参照: UniProt: C8ZIG2, UniProt: P20606*PLUS
#3: タンパク質 SEC24P


分子量: 103733.250 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
プラスミド: PTKY9 / 発現宿主: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 株 (発現宿主): RSY3764 / 参照: UniProt: C8ZAD6, UniProt: P40482*PLUS
#4: タンパク質 SEC24P


分子量: 103675.172 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
プラスミド: PTKY9 / 発現宿主: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 株 (発現宿主): RSY3764 / 参照: UniProt: C8ZAD6, UniProt: P40482*PLUS

-
非ポリマー , 3種, 12分子

#5: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p / 5'-Guanylyl imidodiphosphate


分子量: 522.196 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#7: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: 電子線トモグラフィー法

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試料調製

構成要素名称: SEC23-23-SAR1 / タイプ: COMPLEX
緩衝液名称: MM HEPES, 50 MM KOAC, 1.2 MM MGCL2 / pH: 6.8 / 詳細: MM HEPES, 50 MM KOAC, 1.2 MM MGCL2
試料濃度: 0.03 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 詳細: LIQUID ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2012年9月18日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 19500 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ傾斜角・最大: 60 ° / 傾斜角・最小: -60 °
撮影電子線照射量: 80 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN MULTISCAN
画像スキャンデジタル画像の数: 26

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1UCSF Chimeraモデルフィッティング
2AV3３次元再構成
3MATLAB３次元再構成
4TOM Toolbox３次元再構成
CTF補正詳細: EACH TILTED IMAGE WITHIN TOMOGRAM
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: SUBTOMOGRAM ALIGNMENT AND AVERAGING / 解像度: 23 Å / 粒子像の数: 15000 / ピクセルサイズ（実測値）: 4.3 Å
詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2428. (DEPOSITION ID: 11856).
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient / 詳細: METHOD--RIGID BODY REFINEMENT PROTOCOL--X-RAY
原子モデル構築PDB-ID: 1M2O

1m2o

精密化最高解像度: 23 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数39049 0 105 0 39154

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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