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万見
- PDB-3zq0: Visualizing GroEL-ES in the Act of Encapsulating a Non-Native Sub... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zq0
タイトルVisualizing GroEL-ES in the Act of Encapsulating a Non-Native Substrate Protein
要素
  • 10 KDA CHAPERONIN
  • 60 KDA CHAPERONIN
キーワードPROTEIN FOLDING (フォールディング) / HETEROGENEITY / ENCAPSULATION
機能・相同性
機能・相同性情報


GroEL-GroES complex / chaperonin ATPase / virion assembly / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein folding chaperone / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation / unfolded protein binding / フォールディング ...GroEL-GroES complex / chaperonin ATPase / virion assembly / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein folding chaperone / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation / unfolded protein binding / フォールディング / response to heat / protein-folding chaperone binding / protein refolding / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 生体膜 / identical protein binding / metal ion binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Chaperonin GroES, conserved site / Chaperonins cpn10 signature. / Chaperonin 10 Kd subunit / GroES chaperonin family / GroES chaperonin superfamily / Chaperonin 10 Kd subunit / Chaperonin Cpn60, conserved site / Chaperonins cpn60 signature. / Chaperonin Cpn60/GroEL / GroEL-like equatorial domain superfamily ...Chaperonin GroES, conserved site / Chaperonins cpn10 signature. / Chaperonin 10 Kd subunit / GroES chaperonin family / GroES chaperonin superfamily / Chaperonin 10 Kd subunit / Chaperonin Cpn60, conserved site / Chaperonins cpn60 signature. / Chaperonin Cpn60/GroEL / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family / GroES-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Chaperonin GroEL / Co-chaperonin GroES
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI BL21 (大腸菌)
ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.2 Å
データ登録者Chen, D.-H. / Madan, D. / Weaver, J. / Lin, Z. / Schroder, G.F. / Chiu, W. / Rye, H.S.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2013
タイトル: Visualizing GroEL/ES in the act of encapsulating a folding protein.
著者: Dong-Hua Chen / Damian Madan / Jeremy Weaver / Zong Lin / Gunnar F Schröder / Wah Chiu / Hays S Rye /
要旨: The GroEL/ES chaperonin system is required for the assisted folding of many proteins. How these substrate proteins are encapsulated within the GroEL-GroES cavity is poorly understood. Using symmetry- ...The GroEL/ES chaperonin system is required for the assisted folding of many proteins. How these substrate proteins are encapsulated within the GroEL-GroES cavity is poorly understood. Using symmetry-free, single-particle cryo-electron microscopy, we have characterized a chemically modified mutant of GroEL (EL43Py) that is trapped at a normally transient stage of substrate protein encapsulation. We show that the symmetric pattern of the GroEL subunits is broken as the GroEL cis-ring apical domains reorient to accommodate the simultaneous binding of GroES and an incompletely folded substrate protein (RuBisCO). The collapsed RuBisCO folding intermediate binds to the lower segment of two apical domains, as well as to the normally unstructured GroEL C-terminal tails. A comparative structural analysis suggests that the allosteric transitions leading to substrate protein release and folding involve concerted shifts of GroES and the GroEL apical domains and C-terminal tails.
履歴
登録2013年3月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月23日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: em_3d_fitting / em_software
Item: _em_3d_fitting.target_criteria / _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2326
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 60 KDA CHAPERONIN
B: 60 KDA CHAPERONIN
C: 60 KDA CHAPERONIN
D: 60 KDA CHAPERONIN
E: 60 KDA CHAPERONIN
F: 60 KDA CHAPERONIN
G: 60 KDA CHAPERONIN
H: 60 KDA CHAPERONIN
I: 60 KDA CHAPERONIN
J: 60 KDA CHAPERONIN
K: 60 KDA CHAPERONIN
L: 60 KDA CHAPERONIN
M: 60 KDA CHAPERONIN
N: 60 KDA CHAPERONIN
O: 10 KDA CHAPERONIN
P: 10 KDA CHAPERONIN
Q: 10 KDA CHAPERONIN
R: 10 KDA CHAPERONIN
S: 10 KDA CHAPERONIN
T: 10 KDA CHAPERONIN
U: 10 KDA CHAPERONIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)849,04935
ポリマ－845,88821
非ポリマー3,16114
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA

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要素

#1: タンパク質
60 KDA CHAPERONIN / GROEL PROTEIN / PROTEIN CPN60 / GROELCYS0-D398A-S43C-PYRENE


分子量: 55220.105 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: A GROEL VARIANT IN WHICH THE ENDOGENOUS CYS RESIDUES (138,458,519) HAVE BEEN CHANGED TO ALA (GROELCYS0) WAS MODIFIED TO CONTAIN TWO ADDITIONAL MUTATIONS, D398A AND S43C. THE D398A MUTATION ...詳細: A GROEL VARIANT IN WHICH THE ENDOGENOUS CYS RESIDUES (138,458,519) HAVE BEEN CHANGED TO ALA (GROELCYS0) WAS MODIFIED TO CONTAIN TWO ADDITIONAL MUTATIONS, D398A AND S43C. THE D398A MUTATION PREVENTS ATP HYDROLYSIS BY GROEL, WHILE THE S43C MUTATION, LOCATED AT THE TIP OF STEM LOOP AT THE BOTTOM OF THE GROEL CAVITY, PERMITS THE COVALENT ATTACHMENT OF N-1-PYRENE MALEIMIDE TO THIS POSITION.
由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI BL21 (大腸菌) / プラスミド: PACYC / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A6F5
#2: タンパク質
10 KDA CHAPERONIN / GROES PROTEIN / PROTEIN CPN10


分子量: 10400.938 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌) / プラスミド: PACYC / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A6F9
#3: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: NON-NATIVE RUBISCO SUBSTRATE PROTEIN ENCAPSULATED INSIDE THE CAVITY OF GROEL VARIANT EL43PY CAPPED BY GROES WITH THE ASSISTANCE OF NUCLEOTIDE ATP
タイプ: COMPLEX
緩衝液名称: 50 MM HEPES, 50 MM KOAC, 10 MM MG(OAC)2, 2 MM DTT / pH: 7.6 / 詳細: 50 MM HEPES, 50 MM KOAC, 10 MM MG(OAC)2, 2 MM DTT
試料濃度: 2.4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE
詳細: VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE, HUMIDITY- 95, TEMPERATURE- 98, INSTRUMENT- FEI VITROBOT MARK III, METHOD BLOT FOR 1 SECOND BEFORE PLUNGIN

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL KYOTO-3000SFF / 日付: 2008年8月16日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: OTHER / 倍率（公称値）: 50000 X / 倍率（補正後）: 73530 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4700 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 1.6 mm
試料ホルダ温度: 50.5 K
撮影電子線照射量: 30 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GENERIC GATAN
画像スキャンデジタル画像の数: 2000
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1DireXモデルフィッティング
2EMAN1３次元再構成
CTF補正詳細: EACH FRAME
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: FOURIER METHODS / 解像度: 9.2 Å / 粒子像の数: 17611 / ピクセルサイズ（公称値）: 2.14 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 2.04 Å
倍率補正: THE RMSD BETWEEN ALL EQUATORIAL DOMAINS OF THE FITTED MODELS AND THE X-RAY STRUCTURE OF THE GROEL-GROES-ADP COMPLEX WAS CALCULATED AND THE OPTIMAL PIXEL SIZE WAS CHOSEN AS THE ONE THAT ...倍率補正: THE RMSD BETWEEN ALL EQUATORIAL DOMAINS OF THE FITTED MODELS AND THE X-RAY STRUCTURE OF THE GROEL-GROES-ADP COMPLEX WAS CALCULATED AND THE OPTIMAL PIXEL SIZE WAS CHOSEN AS THE ONE THAT LEADS TO THE SMALLEST RMSD VALUE
詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2326. (DEPOSITION ID: 11455).
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient / 詳細: METHOD--FLEXIBLE REFINEMENT PROTOCOL--X-RAY
原子モデル構築PDB-ID: 1AON

1aon

精密化最高解像度: 9.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 9.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数59080 0 196 0 59276

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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