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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3j89 | ||||||
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タイトル | Structural Plasticity of Helical Nanotubes Based on Coiled-Coil Assemblies | ||||||
要素 | synthetic peptideペプチド合成 | ||||||
キーワード | SYNTHETIC PEPTIDE (ペプチド合成) / coiled-coil (コイルドコイル) / nanotube (ナノチューブ) / helical filament | ||||||
生物種 | synthetic construct (人工物) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å | ||||||
データ登録者 | Egelman, E.H. / Xu, C. / DiMaio, F. / Magnotti, E. / Modlin, C. / Yu, X. / Wright, E. / Baker, D. / Conticello, V.P. | ||||||
引用 | ジャーナル: Structure / 年: 2015 タイトル: Structural plasticity of helical nanotubes based on coiled-coil assemblies. 著者: E H Egelman / C Xu / F DiMaio / E Magnotti / C Modlin / X Yu / E Wright / D Baker / V P Conticello / 要旨: Numerous instances can be seen in evolution in which protein quaternary structures have diverged while the sequences of the building blocks have remained fairly conserved. However, the path through ...Numerous instances can be seen in evolution in which protein quaternary structures have diverged while the sequences of the building blocks have remained fairly conserved. However, the path through which such divergence has taken place is usually not known. We have designed two synthetic 29-residue α-helical peptides, based on the coiled-coil structural motif, that spontaneously self-assemble into helical nanotubes in vitro. Using electron cryomicroscopy with a newly available direct electron detection capability, we can achieve near-atomic resolution of these thin structures. We show how conservative changes of only one or two amino acids result in dramatic changes in quaternary structure, in which the assemblies can be switched between two very different forms. This system provides a framework for understanding how small sequence changes in evolution can translate into very large changes in supramolecular structure, a phenomenon that may have significant implications for the de novo design of synthetic peptide assemblies. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3j89.cif.gz | 202.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3j89.ent.gz | 174 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3j89.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/j8/3j89 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/j8/3j89 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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対称性 | らせん対称: (回転対称性: 1 / Dyad axis: no / N subunits divisor: 1 / Num. of operations: 19 / Rise per n subunits: 2.2 Å / Rotation per n subunits: -87.1 °) |
詳細 | This peptide forms a helical nanotube of indeterminate length. The designation "nonadecameric" in REMARK 350 is an artifact of the PDB format and can be disregarded. |
-要素
#1: タンパク質・ペプチド | 分子量: 3309.797 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: HELICAL ARRAY / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Helical nanotube formed from a 29-residue peptide / タイプ: COMPLEX |
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試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 詳細: Plunged into liquid ethane (FEI VITROBOT MARK IV) |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2013年8月1日 |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス(公称値): 4400 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1400 nm / Cs: 2.7 mm |
試料ホルダ | 資料ホルダタイプ: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 10 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) |
画像スキャン | デジタル画像の数: 260 |
-解析
EMソフトウェア | 名称: SPIDER / カテゴリ: 3次元再構成 | ||||||||||||
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CTF補正 | 詳細: micrographs multiplied by CTF | ||||||||||||
らせん対称 | 回転角度/サブユニット: 87.1 ° / 軸方向距離/サブユニット: 2.2 Å / らせん対称軸の対称性: C1 | ||||||||||||
3次元再構成 | 手法: IHRSR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: OTHER / ピクセルサイズ(公称値): 1.02 Å / ピクセルサイズ(実測値): 1.02 Å 詳細: Both FSC and comparison with atomic model used for resolution determination. 対称性のタイプ: HELICAL | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST
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