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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3iyk | ||||||
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タイトル | Bluetongue virus structure reveals a sialic acid binding domain, amphipathic helices and a central coiled coil in the outer capsid proteins | ||||||
要素 |
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キーワード | VIRUS (ウイルス) / Icosahedral virus | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 | ||||||
生物種 | Bluetongue virus (ブルータングウイルス) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7 Å | ||||||
データ登録者 | Zhang, X. / Boyce, M. / Bhattacharya, B. / Zhang, X. / Schein, S. / Roy, P. / Zhou, Z.H. | ||||||
引用 | ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2010 タイトル: Bluetongue virus coat protein VP2 contains sialic acid-binding domains, and VP5 resembles enveloped virus fusion proteins. 著者: Xing Zhang / Mark Boyce / Bishnupriya Bhattacharya / Xiaokang Zhang / Stan Schein / Polly Roy / Z Hong Zhou / 要旨: Bluetongue virus (BTV) is transmitted by blood-feeding insects (Culicoides sp.) and causes hemorrhagic diseases in livestock. BTV is a nonenveloped, double-stranded RNA (dsRNA) virus with two capsids: ...Bluetongue virus (BTV) is transmitted by blood-feeding insects (Culicoides sp.) and causes hemorrhagic diseases in livestock. BTV is a nonenveloped, double-stranded RNA (dsRNA) virus with two capsids: a well-studied, stable core enclosing the dsRNA genome and a highly unstable, poorly studied coat responsible for host cell attachment and entry. Here, based on cryo-electron microscopy (cryoEM), we report a 7-A resolution structure of the infectious BTV virion, including the coat proteins. We show that unlike other dsRNA viruses, the VP2 attachment trimer has a triskelion shape composed of three tip domains branching from a central hub domain. We identify three putative sialic acid-binding pockets in the hub and present supporting biochemical data indicating sugar moiety binding is important for BTV infection. Despite being a nonenveloped virus, the putative VP5 membrane penetration trimer, located slightly inward of the VP2 attachment trimer, has a central coiled-coil alpha-helical bundle, similar to the fusion proteins of many enveloped viruses (e.g., HIV, herpesviruses, vesicular stomatitis virus, and influenza virus). Moreover, mapping of the amino acid sequence of VP5 to the secondary structural elements identified by cryoEM locates 15 amphipathic alpha-helical regions on the external surface of each VP5 trimer. The cryoEM density map also reveals few, weak interactions between the VP5 trimer and both the outer-coat VP2 trimer and the underlying core VP7 trimer, suggesting that the surface of VP5 could unfurl like an umbrella during penetration and shedding of the coat to release the transcriptionally active core particle. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3iyk.cif.gz | 115 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3iyk.ent.gz | 62.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3iyk.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/iy/3iyk ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/iy/3iyk | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
| x 60
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| x 5
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| x 6
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称)) |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 59070.371 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Bluetongue virus (ブルータングウイルス) 参照: UniProt: C5IWW1 #2: タンパク質 | 分子量: 70499.766 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Bluetongue virus (ブルータングウイルス) 参照: UniProt: C5IWV8 #3: 糖 | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Bluetongue Virusブルータング / タイプ: VIRUS / 詳細: Icosahedron. The sample was monodisperse in ice |
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ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / ホストのカテゴリ: VERTEBRATES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION |
天然宿主 | 生物種: Bos taurus |
緩衝液 | pH: 8 / 詳細: PBS |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: PBS |
急速凍結 | 装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / Temp: 90 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TECNAI F20 |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率(公称値): 80000 X / 倍率(補正後): 79787 X / Cs: 2 mm / カメラ長: 0 mm |
試料ホルダ | 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / 資料ホルダタイプ: Gatan 626 / 温度: 90 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 ° |
撮影 | 電子線照射量: 25 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GENERIC CCD |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 相対比: 1 |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | 詳細: Each particle | ||||||||||||
対称性 | 点対称性: I (正20面体型対称) | ||||||||||||
3次元再構成 | 手法: projection matching / 解像度: 7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 3400 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST
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