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- PDB-3fl7: Crystal structure of the human ephrin A2 ectodomain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fl7
タイトルCrystal structure of the human ephrin A2 ectodomain
要素Ephrin receptorEph受容体
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / SIGNALING PROTEIN / ATP-BINDING / KINASE (キナーゼ) / NUCLEOTIDE-BINDING / RECEPTOR (受容体) / PHOSPHORYLATION (リン酸化) / TRANSMEMBRANE (膜貫通型タンパク質) / TYROSINE-PROTEIN KINASE / GLYCOPROTEIN (糖タンパク質) / LIGAND BINDING DOMAIN (リガンド) / CYSTEINE-RICH DOMAIN / SUSHI DOMAIN / EGF-LIKE MOTIF / FIBRONECTIN DOMAIN (フィブロネクチン) / STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM / SGC / Membrane (生体膜) / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


transmembrane-ephrin receptor activity / notochord cell development / notochord formation / lens fiber cell morphogenesis / blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / negative regulation of lymphangiogenesis / axial mesoderm formation / multicellular organism development / pericyte cell differentiation / cAMP metabolic process ...transmembrane-ephrin receptor activity / notochord cell development / notochord formation / lens fiber cell morphogenesis / blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / negative regulation of lymphangiogenesis / axial mesoderm formation / multicellular organism development / pericyte cell differentiation / cAMP metabolic process / positive regulation of bicellular tight junction assembly / regulation of blood vessel endothelial cell migration / negative regulation of chemokine production / ephrin receptor activity / leading edge membrane / bone remodeling / post-anal tail morphogenesis / response to growth factor / activation of GTPase activity / positive regulation of kinase activity / regulation of lamellipodium assembly / 密着結合 / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / EPH-Ephrin signaling / neural tube development / RND1 GTPase cycle / RND2 GTPase cycle / RND3 GTPase cycle / mammary gland epithelial cell proliferation / RHOV GTPase cycle / EPHA-mediated growth cone collapse / growth factor binding / plasma membrane => GO:0005886 / regulation of cell adhesion mediated by integrin / lamellipodium membrane / RHOU GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / ephrin receptor signaling pathway / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / 脈管形成 / regulation of angiogenesis / keratinocyte differentiation / RAC1 GTPase cycle / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / cell chemotaxis / negative regulation of angiogenesis / osteoclast differentiation / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / skeletal system development / molecular function activator activity / 運動性 / 軸索誘導 / protein localization to plasma membrane / positive regulation of protein localization to plasma membrane / 受容体型チロシンキナーゼ / neuron differentiation / ruffle membrane / osteoblast differentiation / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / 遊走 / virus receptor activity / lamellipodium / receptor complex / 細胞接着 / neuron projection / positive regulation of cell migration / defense response to Gram-positive bacterium / cadherin binding / 炎症 / リン酸化 / focal adhesion / 細胞膜 / ATP binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
ephrin a2 ectodomain / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A, domain 2 / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A; domain 2 / Ephrin type-A receptor 2, ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / Ephrin receptor ligand binding domain ...ephrin a2 ectodomain / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A, domain 2 / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A; domain 2 / Ephrin type-A receptor 2, ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. / Ephrin receptor ligand binding domain / Putative ephrin-receptor like / SAM domain (Sterile alpha motif) / Galactose-binding domain-like / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / フィブロネクチンIII型ドメイン / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / リボン / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Jelly Rolls / 抗体 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ephrin type-A receptor 2 / Ephrin type-A receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Walker, J.R. / Yermekbayeva, L. / Seitova, A. / Butler-Cole, C. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Dhe-Paganon, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用
#1: ジャーナル: J.Cell Biol. / : 2004
タイトル: Recruitment of Eph receptors into signaling clusters does not require ephrin contact.
著者: Wimmer-Kleikamp, S.H. / Janes, P.W. / Squire, A. / Bastiaens, P.I. / Lackmann, M.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / : 1998
タイトル: Distinct subdomains of the EphA3 receptor mediate ligand binding and receptor dimerization.
著者: Lackmann, M. / Oates, A.C. / Dottori, M. / Smith, F.M. / Do, C. / Power, M. / Kravets, L. / Boyd, A.W.
#3: ジャーナル: Nature / : 2001
タイトル: Crystal structure of an Eph receptor-ephrin complex.
著者: Himanen, J.P. / Rajashankar, K.R. / Lackmann, M. / Cowan, C.A. / Henkemeyer, M. / Nikolov, D.B.
履歴
登録2008年12月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22020年7月29日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_PDB_caveat ...chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ephrin receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,5696
ポリマ-59,2191
非ポリマー3515
82946
1
A: Ephrin receptor
ヘテロ分子

A: Ephrin receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,13912
ポリマ-118,4382
非ポリマー70110
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.358, 89.992, 136.476
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Ephrin receptor / Eph受容体


分子量: 59218.930 Da / 分子数: 1 / 断片: Ectodomain, UNP residues 23-531 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ECK, EPHA2, hCG_24712, RP11-276H7.1-001 / プラスミド: pFHMSP-LIC-N
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9
参照: UniProt: Q8N3Z2, UniProt: P29317*PLUS, 受容体型チロシンキナーゼ
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Na
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / : Cl
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / : C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water /


分子量: 18.015 Da / 分子数: 46 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.03 %
結晶化温度: 290.9 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 3.0% PEG 4000, 0.1M Sodium acetate, 0.1 M Cacodylate pH 5.5, 0.5 M NDSB 256, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290.9K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.97948 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年11月20日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97948 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→41 Å / Num. obs: 25966 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.1 % / Rsym value: 0.07 / Net I/σ(I): 22.43
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 4 % / Mean I/σ(I) obs: 2.94 / Num. unique all: 2510 / Rsym value: 0.375 / % possible all: 98.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0063精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 3C8X, 2E7H
解像度: 2.5→40.59 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.927 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.895 / SU B: 25.979 / SU ML: 0.259 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.398 / ESU R Free: 0.3 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29943 1311 5.1 %RANDOM
Rwork0.246 ---
obs0.24873 24331 98.49 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 35.468 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.42 Å20 Å20 Å2
2--9.4 Å20 Å2
3----3.97 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→40.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3658 0 18 46 3722
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0223798
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2411.9585185
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6395477
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.70523.913161
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.37415554
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.0031521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0820.2573
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0212924
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.72522414
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.25933890
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.70921384
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.12631295
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.565 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.432 80 -
Rwork0.338 1757 -
obs--96.63 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.3020.01930.77891.96520.33373.345-0.00040.2142-0.2213-0.18620.011-0.00850.23740.385-0.01060.24050.0217-0.01330.0487-0.00350.263714.418440.22581.1483
24.06580.52251.03191.5933-0.35291.67190.0804-0.1750.0009-0.163-0.0253-0.1335-0.06510.5282-0.05510.2488-0.0402-0.01510.2755-0.01950.226916.356346.4455.4322
36.729-1.65268.79067.4921-1.59211.5301-0.17810.1680.0683-0.25610.1213-0.1107-0.25230.23270.05690.63950.0250.31070.01030.01870.478415.697646.3725-0.053
40.3888-0.13681.0360.2772-0.90485.39510.0707-0.12870.01550.1519-0.0095-0.0109-0.26940.2588-0.06130.3605-0.0254-0.00580.24370.01270.313618.612137.469237.8725
50.6008-0.46321.47330.3828-1.18253.7025-0.0234-0.03170.0065-0.09110.06140.00310.1327-0.1896-0.0380.5330.0334-0.05970.54680.09910.41121.901421.740373.9865
62.7402-0.29520.36781.90210.06744.5672-0.0046-0.20660.35820.2176-0.02870.0368-0.274-0.20510.03320.3906-0.00320.00950.19580.01820.416535.564921.5071102.2759
74.9198-1.23920.66182.09820.34513.43360.06370.8681-0.4193-0.1352-0.0446-0.0070.23460.1484-0.0190.48410.0252-0.01290.2061-0.1210.450864.277129.5405118.9362
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A25 - 122
2X-RAY DIFFRACTION2A123 - 179
3X-RAY DIFFRACTION3A180 - 184
4X-RAY DIFFRACTION4A185 - 283
5X-RAY DIFFRACTION5A284 - 334
6X-RAY DIFFRACTION6A335 - 437
7X-RAY DIFFRACTION7A438 - 528

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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