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万見
- PDB-3bo0: Ribosome-SecY complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bo0
タイトルRibosome-SecY complex
要素
  • (23S RIBOSOMAL ...リボソーム) x 4
  • (PREPROTEIN TRANSLOCASE ...) x 3
キーワードRIBOSOME (リボソーム) / Ribosome-SecY complex / protein translocation
機能・相同性
機能・相同性情報


intracellular protein transmembrane transport / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, translocation / signal sequence binding / protein transmembrane transporter activity / protein secretion / protein targeting / protein transport / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Preprotein translocase subunit SecG / Protein translocase subunit SecY / Protein transport protein SecG/Sec61-beta/Sbh / Sec61beta family / Protein translocase SEC61 complex, gamma subunit / Protein translocase SecE domain superfamily / Translocon Sec61/SecY, plug domain / Plug domain of Sec61p / Protein secY signature 1. / Protein secY signature 2. ...Preprotein translocase subunit SecG / Protein translocase subunit SecY / Protein transport protein SecG/Sec61-beta/Sbh / Sec61beta family / Protein translocase SEC61 complex, gamma subunit / Protein translocase SecE domain superfamily / Translocon Sec61/SecY, plug domain / Plug domain of Sec61p / Protein secY signature 1. / Protein secY signature 2. / SecE/Sec61-gamma subunits of protein translocation complex / Protein translocase complex, SecE/Sec61-gamma subunit / SecY/SEC61-alpha family / SecY domain superfamily / SecY conserved site / SecY
類似検索 - ドメイン・相同性
: / リボ核酸 / RNA (> 10) / Preprotein translocase subunit SecG / Protein translocase subunit SecE / Protein translocase subunit SecY
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.6 Å
データ登録者Akey, C.W. / Menetret, J.F.
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2007
タイトル: Ribosome binding of a single copy of the SecY complex: implications for protein translocation.
著者: Jean-François Ménétret / Julia Schaletzky / William M Clemons / Andrew R Osborne / Sigrid S Skånland / Carilee Denison / Steven P Gygi / Don S Kirkpatrick / Eunyong Park / Steven J Ludtke ...著者: Jean-François Ménétret / Julia Schaletzky / William M Clemons / Andrew R Osborne / Sigrid S Skånland / Carilee Denison / Steven P Gygi / Don S Kirkpatrick / Eunyong Park / Steven J Ludtke / Tom A Rapoport / Christopher W Akey /
要旨: The SecY complex associates with the ribosome to form a protein translocation channel in the bacterial plasma membrane. We have used cryo-electron microscopy and quantitative mass spectrometry to ...The SecY complex associates with the ribosome to form a protein translocation channel in the bacterial plasma membrane. We have used cryo-electron microscopy and quantitative mass spectrometry to show that a nontranslating E. coli ribosome binds to a single SecY complex. The crystal structure of an archaeal SecY complex was then docked into the electron density maps. In the resulting model, two cytoplasmic loops of SecY extend into the exit tunnel near proteins L23, L29, and L24. The loop between transmembrane helices 8 and 9 interacts with helices H59 and H50 in the large subunit RNA, while the 6/7 loop interacts with H7. We also show that point mutations of basic residues within either loop abolish ribosome binding. We suggest that SecY binds to this primary site on the ribosome and subsequently captures and translocates the nascent chain.
履歴
登録2007年12月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / em_image_scans / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1484
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1484
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: 23S RIBOSOMAL RNA
E: 23S RIBOSOMAL RNA
F: 23S RIBOSOMAL RNA
G: 23S RIBOSOMAL RNA
A: PREPROTEIN TRANSLOCASE SecY SUBUNIT
B: PREPROTEIN TRANSLOCASE SecE SUBUNIT
C: Preprotein translocase secG subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,1227
ポリマ－93,1227
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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23S RIBOSOMAL ... , 4種, 4分子 DEFG

#1: RNA鎖 23S RIBOSOMAL RNA / 23SリボソームRNA


分子量: 8698.224 Da / 分子数: 1 / 断片: GB residues 79-105 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: helix 7 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: GenBank: 33357927
#2: RNA鎖 23S RIBOSOMAL RNA / 23SリボソームRNA


分子量: 8860.439 Da / 分子数: 1 / 断片: GB residues 478-504 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: helix 24 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: GenBank: 33357927
#3: RNA鎖 23S RIBOSOMAL RNA / 23SリボソームRNA


分子量: 6024.601 Da / 分子数: 1 / 断片: GB residues 1385-1403 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: helix 47 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: GenBank: 33357927
#4: RNA鎖 23S RIBOSOMAL RNA / 23SリボソームRNA


分子量: 10382.260 Da / 分子数: 1 / 断片: GB residues 1518-1549 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: helix 59 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: GenBank: 33357927

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PREPROTEIN TRANSLOCASE ... , 3種, 3分子 ABC

#5: タンパク質 PREPROTEIN TRANSLOCASE SecY SUBUNIT


分子量: 48367.695 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q60175*PLUS
#6: タンパク質 PREPROTEIN TRANSLOCASE SecE SUBUNIT / PROTEIN TRANSPORT PROTEIN SEC61 GAMMA SUBUNIT


分子量: 7149.573 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q57817*PLUS
#7: タンパク質・ペプチド Preprotein translocase secG subunit / Protein transport protein SEC61 subunit beta homolog


分子量: 3639.310 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P60460*PLUS

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詳細

配列の詳細THIS PDB FILE WAS OBTAINED UPON RIGID BODY REFINEMENT OF A STARTING PDB FILE INTO A CRYO-EM MAP. ...THIS PDB FILE WAS OBTAINED UPON RIGID BODY REFINEMENT OF A STARTING PDB FILE INTO A CRYO-EM MAP. THE E. COLI RIBOSOMES ARE OBTAINED NATURALLY, BUT FOR THE MODELING OF THE PROTEINS INTO THE EM MAP, AUTHORS SOMETIMES DID NOT MODEL IN THE ENTIRE PROTEIN.

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Ribosome-SecY complex / タイプ: RIBOSOME / 詳細: in DDM
緩衝液名称: 50 mM HEPES- KOH pH 7.5, 100 mM KOAc, 10 mM Mg(OAc)2, 0.05% DDM
pH: 7.5
詳細: 50 mM HEPES- KOH pH 7.5, 100 mM KOAc, 10 mM Mg(OAc)2, 0.05% DDM
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Solid carbon on a holey film, 400 mesh Cu grid
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE
詳細: The specimens were plunge frozen in liquid ethane at 4 degrees C at an RH of ~90-95%.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 詳細: Gatan DH626 cold holder
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 50000 X / 倍率（補正後）: 51000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: -3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: -700 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 93 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 15 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM

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解析

CTF補正詳細: EMAN- phase flipping of particles form the same micrograph
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: Projection matching in EMAN / 解像度: 9.6 Å / 粒子像の数: 39000 / ピクセルサイズ（実測値）: 2.73 Å / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: visual fit in O and Chimera
詳細: REFINEMENT PROTOCOL--rigid body, followed by manual rebuilding and extension of the loops
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
11RHZ

1rhz

11RHZ1PDBexperimental model
22I2T

2i2t
PDB 未公開エントリ

12I2T2PDBexperimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4169 2263 0 0 6432

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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