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- PDB-2v64: Crystallographic structure of the conformational dimer of the Spi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2v64
タイトルCrystallographic structure of the conformational dimer of the Spindle Assembly Checkpoint protein Mad2.
要素
  • (MITOTIC SPINDLE ASSEMBLY CHECKPOINT PROTEIN MAD2A) x 2
  • MBP1Alpha-enolase
キーワードCELL CYCLE (細胞周期) / SPINDLE ASSEMBLY CHECKPOINT (紡錘体チェックポイント) / MAD2 (Mad2) / NUCLEUS (細胞核) / MITOSIS (有糸分裂) / APOPTOSIS (アポトーシス) / CELL DIVISION (細胞分裂) / PHOSPHORYLATION (リン酸化) / CONFORMATIONAL DIMER
機能・相同性
機能・相同性情報


mitotic spindle assembly checkpoint MAD1-MAD2 complex / Inhibition of the proteolytic activity of APC/C required for the onset of anaphase by mitotic spindle checkpoint components / mitotic checkpoint complex / positive regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / establishment of centrosome localization / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / nuclear pore nuclear basket / negative regulation of ubiquitin protein ligase activity / mitotic spindle assembly checkpoint signaling ...mitotic spindle assembly checkpoint MAD1-MAD2 complex / Inhibition of the proteolytic activity of APC/C required for the onset of anaphase by mitotic spindle checkpoint components / mitotic checkpoint complex / positive regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / establishment of centrosome localization / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / nuclear pore nuclear basket / negative regulation of ubiquitin protein ligase activity / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / mitotic sister chromatid segregation / establishment of mitotic spindle orientation / negative regulation of mitotic cell cycle / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / RHO GTPases Activate Formins / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / negative regulation of protein catabolic process / 紡錘体 / 動原体 / 紡錘体 / Separation of Sister Chromatids / 細胞分裂 / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / 核質 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Cell Cycle, Spindle Assembly Checkpoint Protein; Chain A / HORMA domain / Mad2-like / HORMA domain / HORMA domain / HORMA domain profile. / HORMA domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Mapelli, M. / Massimiliano, L. / Santaguida, S. / Musacchio, A.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2007
タイトル: The MAD2 Conformational Dimer: Structure and Implications for the Spindle Assembly Checkpoint
著者: Mapelli, M. / Massimiliano, L. / Santaguida, S. / Musacchio, A.
履歴
登録2007年7月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月21日Group: Derived calculations / Non-polymer description ...Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MITOTIC SPINDLE ASSEMBLY CHECKPOINT PROTEIN MAD2A
B: MBP1
C: MITOTIC SPINDLE ASSEMBLY CHECKPOINT PROTEIN MAD2A
D: MITOTIC SPINDLE ASSEMBLY CHECKPOINT PROTEIN MAD2A
E: MITOTIC SPINDLE ASSEMBLY CHECKPOINT PROTEIN MAD2A
F: MITOTIC SPINDLE ASSEMBLY CHECKPOINT PROTEIN MAD2A
G: MBP1
H: MITOTIC SPINDLE ASSEMBLY CHECKPOINT PROTEIN MAD2A
I: MBP1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)149,1689
ポリマ－149,1689
非ポリマー00
水1086
1
A: MITOTIC SPINDLE ASSEMBLY CHECKPOINT PROTEIN MAD2A
B: MBP1
E: MITOTIC SPINDLE ASSEMBLY CHECKPOINT PROTEIN MAD2A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,7233
ポリマ－49,7233
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3860 Å2
ΔGint-17.2 kcal/mol
Surface area19150 Å2
手法PISA
2
C: MITOTIC SPINDLE ASSEMBLY CHECKPOINT PROTEIN MAD2A
D: MITOTIC SPINDLE ASSEMBLY CHECKPOINT PROTEIN MAD2A
I: MBP1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,7233
ポリマ－49,7233
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3800 Å2
ΔGint-18.81 kcal/mol
Surface area19290 Å2
手法PISA
3
F: MITOTIC SPINDLE ASSEMBLY CHECKPOINT PROTEIN MAD2A
G: MBP1
H: MITOTIC SPINDLE ASSEMBLY CHECKPOINT PROTEIN MAD2A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,7233
ポリマ－49,7233
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3860 Å2
ΔGint-18.15 kcal/mol
Surface area19340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)112.580, 111.880, 131.760
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.33906, -0.24022, 0.90958), (0.90672, 0.17431, 0.38403), (-0.2508, 0.95494, 0.15871)-7.2454, 2.385, 0.4897
2given(-0.34287, 0.9062, -0.24749), (-0.25919, 0.16198, 0.95215), (0.90292, 0.39061, 0.17934)-2.9211, 5.3961, -4.085

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要素

#1: タンパク質 MITOTIC SPINDLE ASSEMBLY CHECKPOINT PROTEIN MAD2A / MAD2-LIKE 1 / HSMAD2 / MAD2


分子量: 24506.896 Da / 分子数: 3 / 断片: RESIDUES 2-205 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q13257
#2: タンパク質・ペプチド MBP1 / Alpha-enolase


分子量: 1451.604 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: SEQUENCE SWYSYPPPQRAV / 由来: (合成) SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
#3: タンパク質 MITOTIC SPINDLE ASSEMBLY CHECKPOINT PROTEIN MAD2A / MAD2-LIKE 1 / HSMAD2 / MAD2


分子量: 23764.076 Da / 分子数: 3 / 断片: RESIDUES 2-108,118-205 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q13257
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細N-TERMINAL HISTIDINE TAG IN CHAINS A, C, F. N-TERMINAL HISTIDINE TAG AND SUBSTITUTION OF RESIDUES ...N-TERMINAL HISTIDINE TAG IN CHAINS A, C, F. N-TERMINAL HISTIDINE TAG AND SUBSTITUTION OF RESIDUES 109- 117 WITH GSG IN CHAINS D, E, H.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 % / 解説: NONE
結晶化pH: 4.6 / 詳細: 0.1M NAACETATE PH 4.6, 3.5M NAFORMATE

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データ収集

回折平均測定温度: 287 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.9333
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年10月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9333 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→30 Å / Num. obs: 37591 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 33 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.01 / Net I/σ(I): 16.2
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.45 / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1GO4

1go4


解像度: 2.9→29.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 2539666.54 / Isotropic thermal model: GROUP / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.273 1766 5 %RANDOM
Rwork0.233 ---
obs0.233 35593 94.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 33.5759 Å2 / ksol: 0.385076 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 39.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.19 Å20 Å20 Å2
2--0.21 Å20 Å2
3---3.98 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.43 Å0.35 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.5 Å0.43 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→29.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9642 0 0 6 9648
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.04
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3.08 Å / Rfactor Rfree error: 0.021 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.359 303 5.2 %
Rwork0.308 5527 -
obs--94.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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