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- PDB-2rf4: Crystal structure of the RNA Polymerase I subcomplex A14/43 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2rf4
タイトルCrystal structure of the RNA Polymerase I subcomplex A14/43
要素(DNA-directed RNA polymerase I subunit RPA4ポリメラーゼ) x 2
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Transferase DNA/RNA / DNA-binding / Phosphorylation (リン酸化) / RNA Polymerase I (RNAポリメラーゼI) / Pol I / PolI / RPolI / Nuclear Protein / Nucleolar Protein (核小体) / Transcription (転写 (生物学)) / DDRP / Rpb4/7 / Ribosome biogenesis (リボソーム生合成) / DNA-directed RNA polymerase (ポリメラーゼ) / Nucleus (Nucleus)
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA Polymerase I Transcription Initiation / regulation of cell size / RNA Polymerase I Promoter Escape / RNA polymerase I activity / termination of RNA polymerase I transcription / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / transcription initiation at RNA polymerase I promoter / transcription elongation by RNA polymerase I / RNA polymerase I complex / transcription by RNA polymerase I ...RNA Polymerase I Transcription Initiation / regulation of cell size / RNA Polymerase I Promoter Escape / RNA polymerase I activity / termination of RNA polymerase I transcription / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / transcription initiation at RNA polymerase I promoter / transcription elongation by RNA polymerase I / RNA polymerase I complex / transcription by RNA polymerase I / リボソーム生合成 / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #3390 / RNA polymerase I, subunit Rpa14, fungi / Yeast RNA polymerase I subunit RPA14 / Rpa43, N-terminal ribonucleoprotein (RNP) domain / RNA polymerase Rpb7-like, N-terminal domain / RPA43, OB domain / RPA43 OB domain in RNA Pol I / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / RNA polymerase subunit Rpb7-like / RNA polymerase Rpb7-like , N-terminal ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #3390 / RNA polymerase I, subunit Rpa14, fungi / Yeast RNA polymerase I subunit RPA14 / Rpa43, N-terminal ribonucleoprotein (RNP) domain / RNA polymerase Rpb7-like, N-terminal domain / RPA43, OB domain / RPA43 OB domain in RNA Pol I / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / RNA polymerase subunit Rpb7-like / RNA polymerase Rpb7-like , N-terminal / RNA polymerase Rpb7-like, N-terminal domain superfamily / SHS2 domain found in N terminus of Rpb7p/Rpc25p/MJ0397 / Nucleic acid-binding proteins / Dna Ligase; domain 1 / Helix non-globular / Special / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Βバレル / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA-directed RNA polymerase I subunit RPA43 / DNA-directed RNA polymerase I subunit RPA14
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Geiger, S.R. / Kuhn, C.D. / Cramer, P.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2007
タイトル: Functional architecture of RNA polymerase I.
著者: Claus-D Kuhn / Sebastian R Geiger / Sonja Baumli / Marco Gartmann / Jochen Gerber / Stefan Jennebach / Thorsten Mielke / Herbert Tschochner / Roland Beckmann / Patrick Cramer /
要旨: Synthesis of ribosomal RNA (rRNA) by RNA polymerase (Pol) I is the first step in ribosome biogenesis and a regulatory switch in eukaryotic cell growth. Here we report the 12 A cryo-electron ...Synthesis of ribosomal RNA (rRNA) by RNA polymerase (Pol) I is the first step in ribosome biogenesis and a regulatory switch in eukaryotic cell growth. Here we report the 12 A cryo-electron microscopic structure for the complete 14-subunit yeast Pol I, a homology model for the core enzyme, and the crystal structure of the subcomplex A14/43. In the resulting hybrid structure of Pol I, A14/43, the clamp, and the dock domain contribute to a unique surface interacting with promoter-specific initiation factors. The Pol I-specific subunits A49 and A34.5 form a heterodimer near the enzyme funnel that acts as a built-in elongation factor and is related to the Pol II-associated factor TFIIF. In contrast to Pol II, Pol I has a strong intrinsic 3'-RNA cleavage activity, which requires the C-terminal domain of subunit A12.2 and, apparently, enables ribosomal RNA proofreading and 3'-end trimming.
履歴
登録2007年9月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年8月9日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: DNA-directed RNA polymerase I subunit RPA4
B: DNA-directed RNA polymerase I subunit RPA4
C: DNA-directed RNA polymerase I subunit RPA4
D: DNA-directed RNA polymerase I subunit RPA4
E: DNA-directed RNA polymerase I subunit RPA4
F: DNA-directed RNA polymerase I subunit RPA4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,6976
ポリマ－101,6976
非ポリマー00
水0
1
A: DNA-directed RNA polymerase I subunit RPA4
B: DNA-directed RNA polymerase I subunit RPA4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,8992
ポリマ－33,8992
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3310 Å2
手法PISA
2
C: DNA-directed RNA polymerase I subunit RPA4
D: DNA-directed RNA polymerase I subunit RPA4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,8992
ポリマ－33,8992
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3310 Å2
手法PISA
3
E: DNA-directed RNA polymerase I subunit RPA4
F: DNA-directed RNA polymerase I subunit RPA4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,8992
ポリマ－33,8992
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)229.857, 63.942, 65.395
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 DNA-directed RNA polymerase I subunit RPA4 / ポリメラーゼ / DNA-directed DNA-dependent RNA polymerase 36 kDa polypeptide / A43


分子量: 24223.096 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: RPA43, RRN12 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 RIL / 参照: UniProt: P46669, ポリメラーゼ
#2: タンパク質 DNA-directed RNA polymerase I subunit RPA4 / ポリメラーゼ / DNA-directed RNA polymerase I 14 kDa polypeptide / A14


分子量: 9675.876 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: RPA43, RRN12 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 RIL / 参照: UniProt: P50106, ポリメラーゼ

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.94 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: 18 % (w/v) PEG 3350, 350 mM potassium acetate, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.97848 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年12月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97848 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→30 Å / Num. all: 33804 / Num. obs: 33670 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 5.5 % / Rsym value: 0.077 / Net I/σ(I): 16.14
反射 シェル解像度: 3.1→3.25 Å / 冗長度: 5.4 % / Mean I/σ(I) obs: 4.97 / Num. unique all: 4457 / Rsym value: 0.399 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345データ収集
SHELXD位相決定
CNS1.2精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.1→30 Å / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2854 1660 -
Rwork0.2524 --
all-33770 -
obs-33670 99.7 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5530 0 0 0 5530
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.92202
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d0.008917

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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