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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2nvu | ||||||
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タイトル | Structure of APPBP1-UBA3~NEDD8-NEDD8-MgATP-Ubc12(C111A), a trapped ubiquitin-like protein activation complex | ||||||
要素 |
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キーワード | PROTEIN TURNOVER / LIGASE (リガーゼ) / Multifunction macromolecular complex / Ubiquitin (ユビキチン) / NEDD8 / E1 / E2 / ATP (アデノシン三リン酸) / Conformational change (コンフォメーション変化) / thioester (チオエステル) / switch (開閉器) / adenylation (アデニリル化) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 E2 NEDD8-conjugating enzyme / NEDD8 conjugating enzyme activity / E1 NEDD8-activating enzyme / NEDD8 activating enzyme activity / endomitotic cell cycle / ubiquitin activating enzyme activity / NEDD8 transferase activity / regulation of proteolysis / mitotic DNA replication checkpoint signaling / protein neddylation ...E2 NEDD8-conjugating enzyme / NEDD8 conjugating enzyme activity / E1 NEDD8-activating enzyme / NEDD8 activating enzyme activity / endomitotic cell cycle / ubiquitin activating enzyme activity / NEDD8 transferase activity / regulation of proteolysis / mitotic DNA replication checkpoint signaling / protein neddylation / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / anatomical structure morphogenesis / regulation of neuron apoptotic process / post-translational protein modification / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Iron uptake and transport / protein modification process / modification-dependent protein catabolic process / protein localization / protein tag activity / ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of neuron apoptotic process / UCH proteinases / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / neuron apoptotic process / regulation of apoptotic process / protein ubiquitination / regulation of cell cycle / protein heterodimerization activity / DNA damage response / ubiquitin protein ligase binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / シグナル伝達 / protein-containing complex / タンパク質分解 / extracellular exosome / 核質 / ATP binding / identical protein binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å | ||||||
データ登録者 | Huang, D.T. / Hunt, H.W. / Zhuang, M. / Ohi, M.D. / Holton, J.M. / Schulman, B.A. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nature / 年: 2007 タイトル: Basis for a ubiquitin-like protein thioester switch toggling E1-E2 affinity. 著者: Huang, D.T. / Hunt, H.W. / Zhuang, M. / Ohi, M.D. / Holton, J.M. / Schulman, B.A. | ||||||
履歴 |
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Remark 999 | SEQUENCE ENTITY 2 (CHAIN B) CONTAINS TWO DIFFERENT PROTEINS: MALTOSE BINDING PROTEIN (MBP, RESIDUES ...SEQUENCE ENTITY 2 (CHAIN B) CONTAINS TWO DIFFERENT PROTEINS: MALTOSE BINDING PROTEIN (MBP, RESIDUES 1001-1368) AND NEDD8-ACTIVATING ENZYME E1 CATALYTIC SUBUNIT (UBA3, RESIDUES 2012-2442) CONNECTED BY THE ALA-ALA-ALA LINKER (RESIDUES 1369-1371). THERE IS NO DATABASE SEQUENCE AVAILABLE AT UNIPROT FOR MBP AT THE TIME OF DEPOSITION. AUTHORS STATE THAT THE MBP SEQUENCE IS AVAILABLE ONLY IN NCBI DATABASE WITH ACCESSION NUMBERS AAB86559 OR 1R6Z_P. PROTEIN UBA3 HAS A DATABASE SEQUENCE REFERENCE IN UNIPROT WHICH IS STATED IN DBREF. ENTITY 2 ALSO CONTAINS N-TERMINAL CLONING ARTIFACT (RESIDUES MET-LYS-LEU, RESIDUES 998-1000) AND THREE MUTATIONS (E1360A,K1363A,D1364A). THE C-TERMINAL CARBON ATOM OF CHAIN "J" (RESIDUE 76) FORMS A THIOESTER LINK WITH CHAIN "B" BY THE SIDE CHAIN ATOM SG OF RESIDUE 2216 OF THE UBA3 MOIETY |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2nvu.cif.gz | 339.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2nvu.ent.gz | 266.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2nvu.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nv/2nvu ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nv/2nvu | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
-タンパク質 , 4種, 5分子 ABCIJ
#1: タンパク質 | 分子量: 60459.227 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APPBP1 / プラスミド: pGEX4T-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)GOLD / 参照: UniProt: Q13564 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 89332.766 Da / 分子数: 1 / Fragment: Residues 33-463 / 由来タイプ: 組換発現 詳細: Fusion protein. Maltose binding protein (residues 1001-1371), and the NEDD8-activating enzyme E1 catalytic subunit (residues 2012-2442) is from a human source 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE1C, UBA3 / プラスミド: pGEX4T-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)GOLD 参照: UniProt: Q8TBC4, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ(ペプチド合成) |
#3: タンパク質 | 分子量: 20665.666 Da / 分子数: 1 / Mutation: del(S16-T20), C111A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2M, UBC12 / プラスミド: pGEX4T-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)GOLD 参照: UniProt: P61081, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ(ペプチド合成) |
#4: タンパク質 | 分子量: 8919.289 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NEDD8 / プラスミド: pGEX4T-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)GOLD / 参照: UniProt: Q15843 |
-非ポリマー , 4種, 48分子
#5: 化合物 | ChemComp-MG / |
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#6: 化合物 | ChemComp-ZN / |
#7: 化合物 | ChemComp-ATP / |
#8: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.59 % 解説: AUTHORS SCREENED >900 CRYSTALS AND USED ALL THREE BEAMLINES TO OBTAIN NECESSARY INFORMATION FOR FINAL STRUCTURE DETERMINATION FROM SINGLE CRYSTAL AT APS BEAMLINE 22-ID |
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結晶化 | 温度: 291 K / pH: 7 詳細: 17% v/v PEG 3350, 0.1 M HEPES pH 7.0, 0.2 M Disodium tartrate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K, pH 7.00 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.9793 |
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年6月16日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9793 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 65807 / % possible obs: 95.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.6 % / Rsym value: 0.134 / Net I/σ(I): 25.7 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRIES 1R4M, 1Y8X 解像度: 2.8→50 Å / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 32.29 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 83.78 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.8→50 Å
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拘束条件 |
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Xplor file |
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