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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1zmd | ||||||
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タイトル | Crystal Structure of Human dihydrolipoamide dehydrogenase complexed to NADH | ||||||
要素 | Dihydrolipoyl dehydrogenaseジヒドロリポイルデヒドロゲナーゼ | ||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / E3 / lipoamide dehydrogenase (ジヒドロリポイルデヒドロゲナーゼ) / pyruvate dehydrogenase (ピルビン酸デヒドロゲナーゼ) / alpha-ketoglutarate dehydrogenase / branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase / glycine decarboxylase (グリシンデヒドロゲナーゼ (脱炭酸)) / glycine cleavage | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 acetyltransferase complex / acrosomal matrix / Glycine degradation / : / ジヒドロリポイルデヒドロゲナーゼ / dihydrolipoyl dehydrogenase activity / oxoglutarate dehydrogenase complex / : / acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate / ピルビン酸デヒドロゲナーゼ複合体 ...acetyltransferase complex / acrosomal matrix / Glycine degradation / : / ジヒドロリポイルデヒドロゲナーゼ / dihydrolipoyl dehydrogenase activity / oxoglutarate dehydrogenase complex / : / acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate / ピルビン酸デヒドロゲナーゼ複合体 / : / Lysine catabolism / branched-chain amino acid catabolic process / Citric acid cycle (TCA cycle) / Branched-chain amino acid catabolism / ピルビン酸 / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / Regulation of pyruvate dehydrogenase (PDH) complex / 繊毛 / sperm capacitation / Signaling by Retinoic Acid / mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / gastrulation / regulation of membrane potential / flavin adenine dinucleotide binding / ミトコンドリアマトリックス / ミトコンドリア / タンパク質分解 / 細胞核 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.08 Å | ||||||
データ登録者 | Brautigam, C.A. / Chuang, J.L. / Tomchick, D.R. / Machius, M. / Chuang, D.T. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005 タイトル: Crystal Structure of Human Dihydrolipoamide Dehydrogenase: NAD+/NADH Binding and the Structural Basis of Disease-causing Mutations 著者: Brautigam, C.A. / Chuang, J.L. / Tomchick, D.R. / Machius, M. / Chuang, D.T. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1zmd.cif.gz | 759.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1zmd.ent.gz | 626.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1zmd.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zm/1zmd ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zm/1zmd | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 50208.406 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DLD, GCSL, LAD, PHE3 / プラスミド: PLASMID / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): XL1-blue 参照: UniProt: P09622, ジヒドロリポイルデヒドロゲナーゼ #2: 化合物 | ChemComp-SO4 / #3: 化合物 | ChemComp-FAD / #4: 化合物 | ChemComp-NAI / #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 詳細: HEPES, PEG 4000, ammonium sulfate, pH 7.0, temperature 293K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97943 Å |
検出器 | タイプ: APS / 検出器: CCD / 日付: 2004年7月10日 |
放射 | モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.97943 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.08→33.1 Å / Num. all: 281138 / Num. obs: 281013 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.3 % / Biso Wilson estimate: 19.7 Å2 / Rsym value: 0.054 / Net I/σ(I): 20.1 |
反射 シェル | 解像度: 2.08→2.15 Å / 冗長度: 7.8 % / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique all: 27865 / Rsym value: 0.434 / % possible all: 99.9 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 1JEH 解像度: 2.08→33.06 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 5519904.25 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 45.2125 Å2 / ksol: 0.337679 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 33 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.08→33.06 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.08→2.21 Å / Rfactor Rfree error: 0.019 / Total num. of bins used: 6
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Xplor file |
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