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Yorodumi- PDB-6i4q: Crystal structure of the human dihydrolipoamide dehydrogenase at ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6i4q | |||||||||||||||||||||||||||||||||
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Title | Crystal structure of the human dihydrolipoamide dehydrogenase at 1.75 Angstrom resolution | |||||||||||||||||||||||||||||||||
Components | Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrialDihydrolipoamide dehydrogenase | |||||||||||||||||||||||||||||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / Lipoamide dehydrogenase / Pathogenic mutation / E3 deficiency / Alpha-ketoglutarate dehydrogenase complex / 2-oxoglutarate dehydrogenase complex / Pyruvate dehydrogenase complex | |||||||||||||||||||||||||||||||||
Function / homology | Function and homology information acetyltransferase complex / acrosomal matrix / Glycine degradation / : / dihydrolipoyl dehydrogenase / dihydrolipoyl dehydrogenase activity / oxoglutarate dehydrogenase complex / : / acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate / pyruvate dehydrogenase complex ...acetyltransferase complex / acrosomal matrix / Glycine degradation / : / dihydrolipoyl dehydrogenase / dihydrolipoyl dehydrogenase activity / oxoglutarate dehydrogenase complex / : / acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate / pyruvate dehydrogenase complex / : / Lysine catabolism / branched-chain amino acid catabolic process / Citric acid cycle (TCA cycle) / Branched-chain amino acid catabolism / Pyruvate metabolism / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / Regulation of pyruvate dehydrogenase (PDH) complex / motile cilium / sperm capacitation / Signaling by Retinoic Acid / mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / gastrulation / regulation of membrane potential / flavin adenine dinucleotide binding / mitochondrial matrix / mitochondrion / proteolysis / nucleus Similarity search - Function | |||||||||||||||||||||||||||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | |||||||||||||||||||||||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 1.75 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||
Authors | Nagy, B. / Szabo, E. / Wilk, P. / Torocsik, B. / Weiss, M.S. / Adam-Vizi, V. / Ambrus, A. | |||||||||||||||||||||||||||||||||
Funding support | Hungary, United States, Germany, 10items
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Citation | Journal: Hum.Mol.Genet. / Year: 2019 Title: Underlying molecular alterations in human dihydrolipoamide dehydrogenase deficiency revealed by structural analyses of disease-causing enzyme variants. Authors: Szabo, E. / Wilk, P. / Nagy, B. / Zambo, Z. / Bui, D. / Weichsel, A. / Arjunan, P. / Torocsik, B. / Hubert, A. / Furey, W. / Montfort, W.R. / Jordan, F. / Weiss, M.S. / Adam-Vizi, V. / Ambrus, A. | |||||||||||||||||||||||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6i4q.cif.gz | 551.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6i4q.ent.gz | 461.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6i4q.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/i4/6i4q ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/i4/6i4q | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 6i4pC 6i4rC 6i4sC 6i4tC 6i4uC 6i4zC 1zmdS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
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-Components
#1: Protein | Mass: 52637.172 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Sequence of the Strep-tag with linker amino-acids: MASWSHPQFEKGALEVLFQGPG Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: DLD, GCSL, LAD, PHE3 / Plasmid: pET52b+ / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / References: UniProt: P09622, dihydrolipoyl dehydrogenase #2: Chemical | #3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-SO4 / #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.07 Å3/Da / Density % sol: 59.88 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.9 Details: 2 M ammonium sulfate, 1.5 (v/v)% PEG 400, 0.1 M Bis-Tris (pH 6.9) |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: BESSY / Beamline: 14.1 / Wavelength: 0.9184 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 6M / Detector: PIXEL / Date: Aug 25, 2017 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9184 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.75→46.002 Å / Num. obs: 125138 / % possible obs: 98.1 % / Redundancy: 6.612 % / Biso Wilson estimate: 31.94 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.088 / Rrim(I) all: 0.096 / Χ2: 1.022 / Net I/σ(I): 10.72 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | ||||||
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Phasing MR | R rigid body: 0.654
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1ZMD Resolution: 1.75→46.002 Å / SU ML: 0.33 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / Phase error: 32.74 Details: TLS groups, NCS torsion-angle restraints, automatic occupancy refinement and real-space refinement were involved, hydrogen atoms were added to the final model during refinement
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 255.5 Å2 / Biso mean: 54.3977 Å2 / Biso min: 24.97 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.75→46.002 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 15
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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