+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5nhg | |||||||||||||||||||||
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Title | Crystal structure of the human dihydrolipoamide dehydrogenase | |||||||||||||||||||||
Components | Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrialDihydrolipoamide dehydrogenase | |||||||||||||||||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / dihydrolipoamide dehydrogenase / E3 subunit / pyruvate dehydrogenase complex / alpha-ketoglutarate dehydrogenase complex | |||||||||||||||||||||
Function / homology | Function and homology information acetyltransferase complex / acrosomal matrix / Glycine degradation / : / dihydrolipoyl dehydrogenase / dihydrolipoyl dehydrogenase activity / oxoglutarate dehydrogenase complex / : / acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate / pyruvate dehydrogenase complex ...acetyltransferase complex / acrosomal matrix / Glycine degradation / : / dihydrolipoyl dehydrogenase / dihydrolipoyl dehydrogenase activity / oxoglutarate dehydrogenase complex / : / acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate / pyruvate dehydrogenase complex / : / Lysine catabolism / branched-chain amino acid catabolic process / Citric acid cycle (TCA cycle) / Branched-chain amino acid catabolism / Pyruvate metabolism / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / Regulation of pyruvate dehydrogenase (PDH) complex / motile cilium / sperm capacitation / Signaling by Retinoic Acid / mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / gastrulation / regulation of membrane potential / flavin adenine dinucleotide binding / mitochondrial matrix / mitochondrion / proteolysis / nucleus Similarity search - Function | |||||||||||||||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | |||||||||||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.27 Å | |||||||||||||||||||||
Authors | Szabo, E. / Mizsei, R. / Wilk, P. / Zambo, Z. / Torocsik, B. / Weiss, M.S. / Adam-Vizi, V. / Ambrus, A. | |||||||||||||||||||||
Funding support | Hungary, Germany, 6items
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Citation | Journal: Free Radic. Biol. Med. / Year: 2018 Title: Crystal structures of the disease-causing D444V mutant and the relevant wild type human dihydrolipoamide dehydrogenase. Authors: Szabo, E. / Mizsei, R. / Wilk, P. / Zambo, Z. / Torocsik, B. / Weiss, M.S. / Adam-Vizi, V. / Ambrus, A. | |||||||||||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5nhg.cif.gz | 2 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5nhg.ent.gz | 1.7 MB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5nhg.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nh/5nhg ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nh/5nhg | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 5j5zC 1zmdS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: PRO / Beg label comp-ID: PRO / End auth comp-ID: PHE / End label comp-ID: PHE / Auth seq-ID: 4 - 474 / Label seq-ID: 25 - 495
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-Components
#1: Protein | Mass: 52505.980 Da / Num. of mol.: 8 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: sequence of the Strep-tag with linker amino acids: ASWSHPQFEKGALEVLFQGPG Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: DLD, GCSL, LAD, PHE3 / Plasmid: pET52b+ / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / References: UniProt: P09622, dihydrolipoyl dehydrogenase #2: Chemical | ChemComp-FAD / #3: Chemical | ChemComp-TRS / #4: Chemical | ChemComp-BTB / | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.28 Å3/Da / Density % sol: 46.06 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.45 Details: 0.1 M Bis-Tris (pH 7.45), 0.2 M MgCl2, 25 (w/v)% PEG 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: BESSY / Beamline: 14.1 / Wavelength: 0.9184 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Sep 23, 2016 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Si-111 crystal / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9184 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.27→46.622 Å / Num. obs: 160435 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 3.756 % / Biso Wilson estimate: 48.38 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Rrim(I) all: 0.068 / Χ2: 1.022 / Net I/σ(I): 13.68 / Num. measured all: 602581 / Scaling rejects: 501 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1ZMD Resolution: 2.27→46.622 Å / SU ML: 0.29 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.13 / Phase error: 25.27 Details: torsion-angle NCS restraints were used during refinement in phenix.refine
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 190.7 Å2 / Biso mean: 74.983 Å2 / Biso min: 28.16 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.27→46.622 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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