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- PDB-1y7v: X-ray structure of human acid-beta-glucosidase covalently bound t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1y7v
タイトルX-ray structure of human acid-beta-glucosidase covalently bound to conduritol B epoxide
要素Glucosylceramidaseグルコシルセラミダーゼ
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / GAUCHER DISEASE (ゴーシェ病) / GLUCOSIDASE / GLUCOCEREBROSIDASE (グルコセレブロシダーゼ) / CEREZYME (イミグルセラーゼ) / GLYCOSIDASE / SPHINGOLIPID METABOLISM (スフィンゴ脂質) / GLYCOPROTEIN (糖タンパク質) / LYSOSOME (リソソーム) / MEMBRANE (生体膜) / DISEASE MUTATION / ALTERNATIVE INITIATION / Israel Structural Proteomics Center / ISPC / Structural Genomics (構造ゲノミクス)
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of protein lipidation / steryl-beta-glucosidase activity / beta-glucoside catabolic process / positive regulation of neuronal action potential / cerebellar Purkinje cell layer formation / ガラクトシルセラミダーゼ / termination of signal transduction / galactosylceramidase activity / positive regulation of autophagy of mitochondrion in response to mitochondrial depolarization / lymphocyte migration ...positive regulation of protein lipidation / steryl-beta-glucosidase activity / beta-glucoside catabolic process / positive regulation of neuronal action potential / cerebellar Purkinje cell layer formation / ガラクトシルセラミダーゼ / termination of signal transduction / galactosylceramidase activity / positive regulation of autophagy of mitochondrion in response to mitochondrial depolarization / lymphocyte migration / グルコシルセラミダーゼ / glucosylceramide catabolic process / scavenger receptor binding / regulation of lysosomal protein catabolic process / sphingosine biosynthetic process / autophagosome organization / glucosylceramidase activity / microglial cell proliferation / regulation of TOR signaling / glucosyltransferase activity / ceramide biosynthetic process / lipid storage / response to thyroid hormone / microglia differentiation / Glycosphingolipid catabolism / pyramidal neuron differentiation / lipid glycosylation / brain morphogenesis / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素 / response to pH / positive regulation of protein-containing complex disassembly / motor behavior / neuromuscular process / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの / hematopoietic stem cell proliferation / lysosome organization / response to testosterone / response to dexamethasone / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / negative regulation of interleukin-6 production / homeostasis of number of cells / antigen processing and presentation / regulation of macroautophagy / establishment of skin barrier / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of protein dephosphorylation / cell maturation / respiratory electron transport chain / cellular response to starvation / cholesterol metabolic process / lysosomal lumen / negative regulation of MAP kinase activity / determination of adult lifespan / ゴルジ体 / オートファジー / negative regulation of inflammatory response / response to estrogen / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / T cell differentiation in thymus / cellular response to tumor necrosis factor / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / neuron apoptotic process / negative regulation of neuron apoptotic process / リソソーム / lysosomal membrane / signaling receptor binding / ゴルジ体 / 小胞体 / extracellular exosome
類似検索 - 分子機能
Glycosyl hydrolase family 30, TIM-barrel domain / Glycosyl hydrolase family 30 TIM-barrel domain / Glycosyl hydrolase family 30, beta sandwich domain / Glycosyl hydrolase family 30 beta sandwich domain / Glycoside hydrolase family 30 / Golgi alpha-mannosidase II / グリコシダーゼ / Glycoside hydrolase superfamily / TIMバレル / Alpha-Beta Barrel ...Glycosyl hydrolase family 30, TIM-barrel domain / Glycosyl hydrolase family 30 TIM-barrel domain / Glycosyl hydrolase family 30, beta sandwich domain / Glycosyl hydrolase family 30 beta sandwich domain / Glycoside hydrolase family 30 / Golgi alpha-mannosidase II / グリコシダーゼ / Glycoside hydrolase superfamily / TIMバレル / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,2,3,4,5,6-HEXAHYDROXY-CYCLOHEXANE / Lysosomal acid glucosylceramidase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / Difference Fourier technique / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Premkumar, L. / Sawkar, A.R. / Boldin-Adamsky, S. / Toker, L. / Silman, I. / Kelly, J.W. / Futerman, A.H. / Sussman, J.L. / Israel Structural Proteomics Center (ISPC)
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: X-ray structure of human acid-beta-glucosidase covalently bound to conduritol-B-epoxide. Implications for Gaucher disease.
著者: Premkumar, L. / Sawkar, A.R. / Boldin-Adamsky, S. / Toker, L. / Silman, I. / Kelly, J.W. / Futerman, A.H. / Sussman, J.L.
履歴
登録2004年12月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年4月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12021年10月20日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.22023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucosylceramidase
B: Glucosylceramidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,73819
ポリマ－111,2802
非ポリマー2,45817
水5,152286
1
A: Glucosylceramidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,91710
ポリマ－55,6401
非ポリマー1,2779
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Glucosylceramidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,8219
ポリマ－55,6401
非ポリマー1,1818
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
A: Glucosylceramidase
ヘテロ分子

A: Glucosylceramidase
ヘテロ分子

B: Glucosylceramidase
ヘテロ分子

B: Glucosylceramidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)227,47738
ポリマ－222,5614
非ポリマー4,91634
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
crystal symmetry operation6_555-x+1/2,-y+1/2,z+1/21
crystal symmetry operation8_455x-1/2,-y+1/2,-z1
Buried area13550 Å2
ΔGint-354 kcal/mol
Surface area68140 Å2
手法PISA
4
A: Glucosylceramidase
ヘテロ分子

A: Glucosylceramidase
ヘテロ分子

B: Glucosylceramidase
ヘテロ分子

B: Glucosylceramidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)227,47738
ポリマ－222,5614
非ポリマー4,91634
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_554-x,y,-z-1/21
crystal symmetry operation6_554-x+1/2,-y+1/2,z-1/21
crystal symmetry operation8_455x-1/2,-y+1/2,-z1
Buried area15580 Å2
ΔGint-350 kcal/mol
Surface area66110 Å2
手法PISA
5
A: Glucosylceramidase
ヘテロ分子

B: Glucosylceramidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,73819
ポリマ－111,2802
非ポリマー2,45817
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_455x-1/2,-y+1/2,-z1
Buried area5640 Å2
ΔGint-166 kcal/mol
Surface area35200 Å2
手法PISA
6
A: Glucosylceramidase
ヘテロ分子

A: Glucosylceramidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,83420
ポリマ－111,2802
非ポリマー2,55418
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area5000 Å2
ΔGint-130 kcal/mol
Surface area35500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.49, 285.61, 91.51
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Glucosylceramidase / グルコシルセラミダーゼ / Beta-glucocerebrosidase / Acid beta-glucosidase / D-glucosyl-N-acylsphingosine glucohydrolase / ...Beta-glucocerebrosidase / Acid beta-glucosidase / D-glucosyl-N-acylsphingosine glucohydrolase / Alglucerase / Imiglucerase


分子量: 55640.168 Da / 分子数: 2 / 変異: R495H / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GBA, GC / 細胞株 (発現宿主): OVARY CELLS
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P04062, グルコシルセラミダーゼ
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-INS / 1,2,3,4,5,6-HEXAHYDROXY-CYCLOHEXANE / MYO-INOSITOL / イノシト-ル / イノシトール


分子量: 180.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H12O6 / コメント: 神経伝達物質, ホルモン*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 286 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.071 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.41 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: Ammonium sulfate, guanidine HCl, KCl, acetate , pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年4月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→30 Å / Num. all: 55602 / Num. obs: 55401 / % possible obs: 96.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Net I/σ(I): 12.75
反射 シェル解像度: 2.4→2.5 Å / Mean I/σ(I) obs: 4.88 / % possible all: 95.7

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解析

ソフトウェア
名称分類
XDSデータスケーリング
XSCALEデータスケーリング
CNS精密化
XDSデータ削減
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: Difference Fourier technique
開始モデル: PDB entry 1OGS

1ogs


解像度: 2.4→28.82 Å / Isotropic thermal model: Restrained / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28 2686 -Random
Rwork0.242 ---
all0.244 53193 --
obs0.244 53193 98.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 36.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-28.23 Å20 Å20 Å2
2---9.87 Å20 Å2
3----18.37 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.43 Å0.36 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.69 Å0.65 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→28.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7860 0 143 286 8289
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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