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- PDB-1gw7: QUASI-ATOMIC RESOLUTION MODEL OF BACTERIOPHAGE PRD1 CAPSID, OBTAI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gw7
タイトルQUASI-ATOMIC RESOLUTION MODEL OF BACTERIOPHAGE PRD1 CAPSID, OBTAINED BY COMBINED CRYO-EM AND X-RAY CRYSTALLOGRAPHY.
要素MAJOR CAPSID PROTEIN
キーワードVIRUS/VIRAL PROTEIN / TECTIVIRIDAE / BACTERIOPHAGE PRD1 / CRYO- EM / IMAGE RECONSTRUCTION / ICOSAHEDRAL VIRUS / VIRUS-VIRAL PROTEIN complex
機能・相同性Bacteriophage PRD1, P3 / Bacteriophage PRD1, P3, N-terminal / P3 major capsid protein / Group II dsDNA virus coat/capsid protein / Viral coat protein subunit / カプシド / Major capsid protein P3
機能・相同性情報
生物種BACTERIOPHAGE PRD1 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 13.5 Å
データ登録者San Martin, C. / Huiskonen, J. / Bamford, J.K.H. / Butcher, S.J. / Fuller, S.D. / Bamford, D.H. / Burnett, R.M.
引用
ジャーナル: Nat Struct Biol / 年: 2002
タイトル: Minor proteins, mobile arms and membrane-capsid interactions in the bacteriophage PRD1 capsid.
著者: Carmen San Martín / Juha T Huiskonen / Jaana K H Bamford / Sarah J Butcher / Stephen D Fuller / Dennis H Bamford / Roger M Burnett /
要旨: Bacteriophage PRD1 shares many structural and functional similarities with adenovirus. A major difference is the PRD1 internal membrane, which acts in concert with vertex proteins to translocate the ...Bacteriophage PRD1 shares many structural and functional similarities with adenovirus. A major difference is the PRD1 internal membrane, which acts in concert with vertex proteins to translocate the phage genome into the host. Multiresolution models of the PRD1 capsid, together with genetic analyses, provide fine details of the molecular interactions associated with particle stability and membrane dynamics. The N- and C-termini of the major coat protein (P3), which are required for capsid assembly, act as conformational switches bridging capsid to membrane and linking P3 trimers. Electrostatic P3-membrane interactions increase virion stability upon DNA packaging. Newly revealed proteins suggest how the metastable vertex works and how the capsid edges are stabilized.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr D Biol Crystallogr / 年: 2002
タイトル: The X-ray crystal structure of P3, the major coat protein of the lipid-containing bacteriophage PRD1, at 1.65 A resolution.
著者: Stacy D Benson / Jaana K H Bamford / Dennis H Bamford / Roger M Burnett /
要旨: P3 has been imaged with X-ray crystallography to reveal a trimeric molecule with strikingly similar characteristics to hexon, the major coat protein of adenovirus. The structure of native P3 has now ...P3 has been imaged with X-ray crystallography to reveal a trimeric molecule with strikingly similar characteristics to hexon, the major coat protein of adenovirus. The structure of native P3 has now been extended to 1.65 A resolution (R(work) = 19.0% and R(free) = 20.8%). The new high-resolution model shows that P3 forms crystals through hydrophobic patches solvated by 2-methyl-2,4-pentanediol molecules. It reveals details of how the molecule's high stability may be achieved through ordered solvent in addition to intra- and intersubunit interactions. Of particular importance is a 'puddle' at the top of the molecule containing a four-layer deep hydration shell that cross-links a complex structural feature formed by 'trimerization loops'. These loops also link subunits by extending over a neighbor to reach the third subunit in the trimer. As each subunit has two eight-stranded viral jelly rolls, the trimer has a pseudo-hexagonal shape to allow close packing in its 240 hexavalent capsid positions. Flexible regions in P3 facilitate these interactions within the capsid and with the underlying membrane. A selenometh-ionine P3 derivative, with which the structure was solved, has been refined to 2.2 A resolution (R(work) = 20.1% and R(free) = 22.8%). The derivatized molecule is essentially unchanged, although synchrotron radiation has the curious effect of causing it to rotate about its threefold axis. P3 is a second example of a trimeric 'double-barrel' protein that forms a stable building block with optimal shape for constructing a large icosahedral viral capsid. A major difference is that hexon has long variable loops that distinguish different adenovirus species. The short loops in P3 and the severe constraints of its various interactions explain why the PRD1 family has highly conserved coat proteins.
#2: ジャーナル: Structure / 年: 2001
タイトル: Combined EM/X-ray imaging yields a quasi-atomic model of the adenovirus-related bacteriophage PRD1 and shows key capsid and membrane interactions.
著者: C S Martín / R M Burnett / F de Haas / R Heinkel / T Rutten / S D Fuller / S J Butcher / D H Bamford /
要旨: BACKGROUND: The dsDNA bacteriophage PRD1 has a membrane inside its icosahedral capsid. While its large size (66 MDa) hinders the study of the complete virion at atomic resolution, a 1.65-A ...BACKGROUND: The dsDNA bacteriophage PRD1 has a membrane inside its icosahedral capsid. While its large size (66 MDa) hinders the study of the complete virion at atomic resolution, a 1.65-A crystallographic structure of its major coat protein, P3, is available. Cryo-electron microscopy (cryo-EM) and three-dimensional reconstruction have shown the capsid at 20-28 A resolution. Striking architectural similarities between PRD1 and the mammalian adenovirus indicate a common ancestor.
RESULTS: The P3 atomic structure has been fitted into improved cryo-EM reconstructions for three types of PRD1 particles: the wild-type virion, a packaging mutant without DNA, and a P3-shell lacking ...RESULTS: The P3 atomic structure has been fitted into improved cryo-EM reconstructions for three types of PRD1 particles: the wild-type virion, a packaging mutant without DNA, and a P3-shell lacking the membrane and the vertices. Establishing the absolute EM scale was crucial for an accurate match. The resulting "quasi-atomic" models of the capsid define the residues involved in the major P3 interactions, within the quasi-equivalent interfaces and with the membrane, and show how these are altered upon DNA packaging.
CONCLUSIONS: The new cryo-EM reconstructions reveal the structure of the PRD1 vertex and the concentric packing of DNA. The capsid is essentially unchanged upon DNA packaging, with alterations ...CONCLUSIONS: The new cryo-EM reconstructions reveal the structure of the PRD1 vertex and the concentric packing of DNA. The capsid is essentially unchanged upon DNA packaging, with alterations limited to those P3 residues involved in membrane contacts. These are restricted to a few of the N termini along the icosahedral edges in the empty particle; DNA packaging leads to a 4-fold increase in the number of contacts, including almost all copies of the N terminus and the loop between the two beta barrels. Analysis of the P3 residues in each quasi-equivalent interface suggests two sites for minor proteins in the capsid edges, analogous to those in adenovirus.
#3: ジャーナル: Cell / 年: 1999
タイトル: Viral evolution revealed by bacteriophage PRD1 and human adenovirus coat protein structures.
著者: S D Benson / J K Bamford / D H Bamford / R M Burnett /
要旨: The unusual bacteriophage PRD1 features a membrane beneath its icosahedral protein coat. The crystal structure of the major coat protein, P3, at 1.85 A resolution reveals a molecule with three ...The unusual bacteriophage PRD1 features a membrane beneath its icosahedral protein coat. The crystal structure of the major coat protein, P3, at 1.85 A resolution reveals a molecule with three interlocking subunits, each with two eight-stranded viral jelly rolls normal to the viral capsid, and putative membrane-interacting regions. Surprisingly, the P3 molecule closely resembles hexon, the equivalent protein in human adenovirus. Both viruses also have similar overall architecture, with identical capsid lattices and attachment proteins at their vertices. Although these two dsDNA viruses infect hosts from very different kingdoms, their striking similarities, from major coat protein through capsid architecture, strongly suggest their evolutionary relationship.
履歴
登録2002年3月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年8月23日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: em_3d_fitting / em_software
Item: _em_3d_fitting.target_criteria / _em_software.fitting_id ..._em_3d_fitting.target_criteria / _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.42019年8月21日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.name
改定 1.52019年10月23日Group: Data collection / Other / カテゴリ: cell / Item: _cell.Z_PDB
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
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  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: MAJOR CAPSID PROTEIN
B: MAJOR CAPSID PROTEIN
C: MAJOR CAPSID PROTEIN
D: MAJOR CAPSID PROTEIN
E: MAJOR CAPSID PROTEIN
F: MAJOR CAPSID PROTEIN
G: MAJOR CAPSID PROTEIN
H: MAJOR CAPSID PROTEIN
I: MAJOR CAPSID PROTEIN
J: MAJOR CAPSID PROTEIN
K: MAJOR CAPSID PROTEIN
L: MAJOR CAPSID PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)520,15512
ポリマ－520,15512
非ポリマー00
水0
1
A: MAJOR CAPSID PROTEIN
B: MAJOR CAPSID PROTEIN
C: MAJOR CAPSID PROTEIN
D: MAJOR CAPSID PROTEIN
E: MAJOR CAPSID PROTEIN
F: MAJOR CAPSID PROTEIN
G: MAJOR CAPSID PROTEIN
H: MAJOR CAPSID PROTEIN
I: MAJOR CAPSID PROTEIN
J: MAJOR CAPSID PROTEIN
K: MAJOR CAPSID PROTEIN
L: MAJOR CAPSID PROTEIN
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,209,278720
ポリマ－31,209,278720
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation60
2


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation1
3
A: MAJOR CAPSID PROTEIN
B: MAJOR CAPSID PROTEIN
C: MAJOR CAPSID PROTEIN
D: MAJOR CAPSID PROTEIN
E: MAJOR CAPSID PROTEIN
F: MAJOR CAPSID PROTEIN
G: MAJOR CAPSID PROTEIN
H: MAJOR CAPSID PROTEIN
I: MAJOR CAPSID PROTEIN
J: MAJOR CAPSID PROTEIN
K: MAJOR CAPSID PROTEIN
L: MAJOR CAPSID PROTEIN
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 2.6 MDa, 60 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,600,77360
ポリマ－2,600,77360
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation5
4
A: MAJOR CAPSID PROTEIN
B: MAJOR CAPSID PROTEIN
C: MAJOR CAPSID PROTEIN
D: MAJOR CAPSID PROTEIN
E: MAJOR CAPSID PROTEIN
F: MAJOR CAPSID PROTEIN
G: MAJOR CAPSID PROTEIN
H: MAJOR CAPSID PROTEIN
I: MAJOR CAPSID PROTEIN
J: MAJOR CAPSID PROTEIN
K: MAJOR CAPSID PROTEIN
L: MAJOR CAPSID PROTEIN
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 3.12 MDa, 72 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,120,92872
ポリマ－3,120,92872
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation6
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質
MAJOR CAPSID PROTEIN / PROTEIN P3


分子量: 43346.219 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BACTERIOPHAGE PRD1 (ファージ) / 参照: UniProt: P22535

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: BACTERIOPHAGE PRD1 / タイプ: VIRUS
緩衝液名称: TRISトリスヒドロキシメチルアミノメタン
pH: 7.2 / 詳細: TRIS
試料濃度: 5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 詳細: ETHANE
結晶化
*PLUS
手法: cryo-electron microscopy

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM200FEG / 日付: 2001年12月1日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 50000 X / 倍率（補正後）: 45300 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4100 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1300 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 95 K
撮影電子線照射量: 6 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 13
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ詳細
1EMfitモデルフィッティング
2MRC IMAGE PROCESSING PACKAGE３次元再構成MRC_ICOS
3SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: PHASE RESTORATION BY CTF- MULTIPLICATION OF IMAGES. AMPLITUDE RESTORATION BY COMPARISON WITH QUASI- ATOMIC MODEL
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: POLAR FOURIER TRANSFORM, CROSS- COMMON LINES / 解像度: 13.5 Å / 粒子像の数: 1468 / ピクセルサイズ（公称値）: 3.68 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 3.34 Å / 倍率補正: COMPARISON WITH X- RAY DATA
詳細: RIGID BODY REFINEMENT AGAINST CRYO-EM MAP WAS DONE USING XPLOR 3.851 (BRUNGER) DATA USED IN REFINEMENT. NUMBER OF REFLECTIONS 1430672
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: RECIPROCAL / Target criteria: R-factor / 詳細: METHOD--RIGID BODY REFINEMENT PROTOCOL--X-RAY
原子モデル構築PDB-ID: 1GW7
精密化最高解像度: 13.5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 13.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数34170 0 0 0 34170

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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