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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-6050 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the yeast dynein motor domain in the presence of ADP-vanadate | |||||||||
マップデータ | Reconstruction of yeast dynein motor domain in the presence of 5 mM ADP-vanadate (prepared by mixing ATP and sodium vanadate at equimolar concentrations) | |||||||||
試料 |
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キーワード | motor proteins (モータータンパク質) / power stroke / dynein (ダイニン) / AAA protein / ATPase (ATPアーゼ) | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 karyogamy / establishment of mitotic spindle localization / astral microtubule / nuclear migration along microtubule / minus-end-directed microtubule motor activity / cytoplasmic dynein complex / dynein light intermediate chain binding / spindle pole body / nuclear migration / dynein intermediate chain binding ...karyogamy / establishment of mitotic spindle localization / astral microtubule / nuclear migration along microtubule / minus-end-directed microtubule motor activity / cytoplasmic dynein complex / dynein light intermediate chain binding / spindle pole body / nuclear migration / dynein intermediate chain binding / mitotic sister chromatid segregation / establishment of mitotic spindle orientation / cytoplasmic microtubule / cytoplasmic microtubule organization / Neutrophil degranulation / mitotic spindle organization / 細胞皮質 / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 15.0 Å | |||||||||
データ登録者 | Bhabha G / Moeller A / Liao M / Speir JA / Vale RD / Cheng Y | |||||||||
引用 | ジャーナル: Cell / 年: 2014 タイトル: Allosteric communication in the dynein motor domain. 著者: Gira Bhabha / Hui-Chun Cheng / Nan Zhang / Arne Moeller / Maofu Liao / Jeffrey A Speir / Yifan Cheng / Ronald D Vale / 要旨: Dyneins power microtubule motility using ring-shaped, AAA-containing motor domains. Here, we report X-ray and electron microscopy (EM) structures of yeast dynein bound to different ATP analogs, which ...Dyneins power microtubule motility using ring-shaped, AAA-containing motor domains. Here, we report X-ray and electron microscopy (EM) structures of yeast dynein bound to different ATP analogs, which collectively provide insight into the roles of dynein's two major ATPase sites, AAA1 and AAA3, in the conformational change mechanism. ATP binding to AAA1 triggers a cascade of conformational changes that propagate to all six AAA domains and cause a large movement of the "linker," dynein's mechanical element. In contrast to the role of AAA1 in driving motility, nucleotide transitions in AAA3 gate the transmission of conformational changes between AAA1 and the linker, suggesting that AAA3 acts as a regulatory switch. Further structural and mutational studies also uncover a role for the linker in regulating the catalytic cycle of AAA1. Together, these results reveal how dynein's two major ATP-binding sites initiate and modulate conformational changes in the motor domain during motility. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_6050.map.gz | 284.5 KB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-6050-v30.xml emd-6050.xml | 9.5 KB 9.5 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_6050.png | 149.8 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-6050 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-6050 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 6047C 6048C 6049C 6051C 6052C 6053C 6054C 6055C 6056C 6058C 6059C 6060C 6061C 6062C 6063C 6064C 6065C 6066C 6067C 6068C 6069C 6070C 6071C 6072C 6073C 6074C 4w8fC C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_6050.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 910.2 KB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Reconstruction of yeast dynein motor domain in the presence of 5 mM ADP-vanadate (prepared by mixing ATP and sodium vanadate at equimolar concentrations) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 3.64 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : yeast dynein motor domain in the presence of ADP-vanadate (class 2)
全体 | 名称: yeast dynein motor domain in the presence of ADP-vanadate (class 2)モータータンパク質 |
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要素 |
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-超分子 #1000: yeast dynein motor domain in the presence of ADP-vanadate (class 2)
超分子 | 名称: yeast dynein motor domain in the presence of ADP-vanadate (class 2) タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: monomer / Number unique components: 1 |
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分子量 | 理論値: 303 KDa |
-分子 #1: dynein
分子 | 名称: dynein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes |
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由来(天然) | 生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: VY1027 / 別称: yeast |
分子量 | 理論値: 303 KDa |
組換発現 | 生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) |
配列 | UniProtKB: Dynein heavy chain, cytoplasmic |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 0.2 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 8 詳細: 50 mM Tris, pH 8.0, 200 mM sodium chloride, 1 mM EGTA, 2 mM magnesium acetate, 1 mM DTT |
グリッド | 詳細: Quantifoil, Cu 400 mesh, R1.2/1.3 |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / 装置: FEI VITROBOT MARK II / 手法: blot for 4 seconds before plunging |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI POLARA 300 |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.5 µm / 倍率(公称値): 31000 |
試料ステージ | 試料ホルダー: cooled to liquid nitrogen temperature / 試料ホルダーモデル: OTHER |
詳細 | Gatan K2 Summit operated in super-resolution counting mode; image recorded with dose fractionation method. |
日付 | 2013年11月3日 |
撮影 | カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 (4k x 4k) / 実像数: 657 / 平均電子線量: 21 e/Å2 |
実験機器 | モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
CTF補正 | 詳細: each particle |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 15.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Relion / 使用した粒子像数: 7369 |