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- EMDB-3431: Negative Stain EM of NuRD subcomplex of RBBP4 and MTA1 (Human). -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3431
タイトルNegative Stain EM of NuRD subcomplex of RBBP4 and MTA1 (Human).
マップデータHuman MTA1 truncation mutant (residues 449 to 715) bound to two copies of RBBP4.
試料
  • 試料: Human MTA1 C-terminal truncation mutant (residues 449 to 715) bound to two copies of RBBP4.
  • タンパク質・ペプチド: Metastasis-associated protein MTA1 C-terminus (449-715)
  • タンパク質・ペプチド: Histone-binding protein RBBP4
キーワードNuRD complex / RBBP4 / MTA1 / transcription regulation / chromatin (クロマチン) / protein structure (タンパク質構造)
機能・相同性
機能・相同性情報


CAF-1 complex / NURF complex / NuRD complex / regulation of cell fate specification / DNA replication-dependent chromatin assembly / negative regulation of stem cell population maintenance / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / ESC/E(Z) complex / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 / regulation of stem cell differentiation ...CAF-1 complex / NURF complex / NuRD complex / regulation of cell fate specification / DNA replication-dependent chromatin assembly / negative regulation of stem cell population maintenance / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / ESC/E(Z) complex / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 / regulation of stem cell differentiation / Polo-like kinase mediated events / positive regulation of protein autoubiquitination / negative regulation of gene expression, epigenetic / response to ionizing radiation / ATPase complex / G1/S-Specific Transcription / Sin3-type complex / positive regulation of stem cell population maintenance / entrainment of circadian clock by photoperiod / Transcriptional Regulation by E2F6 / locomotor rhythm / RNA Polymerase I Transcription Initiation / histone deacetylase complex / SUMOylation of transcription factors / G0 and Early G1 / Cyclin E associated events during G1/S transition / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / negative regulation of cell migration / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of PTEN gene transcription / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / brain development / circadian regulation of gene expression / PKMTs methylate histone lysines / nucleosome assembly / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / histone deacetylase binding / transcription corepressor activity / double-strand break repair / 核膜 / histone binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / Oxidative Stress Induced Senescence / 微小管 / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / Potential therapeutics for SARS / DNA複製 / chromosome, telomeric region / transcription coactivator activity / クロマチンリモデリング / 細胞周期 / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of cell population proliferation / intracellular membrane-bounded organelle / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / クロマチン / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / シグナル伝達 / protein-containing complex / 核質 / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Metastasis-associated protein MTA1, R1 domain / Mesoderm induction early response protein/metastasis-associated protein / MTA R1 domain / zinc finger binding to DNA consensus sequence [AT]GATA[AG] / GATA zinc finger / Zinc finger, GATA-type / Histone-binding protein RBBP4, N-terminal / Histone-binding protein RBBP4 or subunit C of CAF1 complex / ELM2 domain / ELM2 domain ...Metastasis-associated protein MTA1, R1 domain / Mesoderm induction early response protein/metastasis-associated protein / MTA R1 domain / zinc finger binding to DNA consensus sequence [AT]GATA[AG] / GATA zinc finger / Zinc finger, GATA-type / Histone-binding protein RBBP4, N-terminal / Histone-binding protein RBBP4 or subunit C of CAF1 complex / ELM2 domain / ELM2 domain / ELM2 domain profile. / ELM2 / Bromo adjacent homology (BAH) domain superfamily / Bromo adjacent homology domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain / BAH domain / BAH domain profile. / SANT domain profile. / SANT domain / Myb-like DNA-binding domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SANT/Myb domain / Homeobox-like domain superfamily / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / WD40リピート / WD40リピート / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone-binding protein RBBP4 / Metastasis-associated protein MTA1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 29.7 Å
データ登録者Schmidberger JW / Sharif Tabar M / Torrado M / Silva APG / Landsberg MJ / Brilault L / Alqarni S / Zeng YC / Parker BL / Low JKK / Mackay JP
引用ジャーナル: Protein Sci / 年: 2016
タイトル: The MTA1 subunit of the nucleosome remodeling and deacetylase complex can recruit two copies of RBBP4/7.
著者: Jason W Schmidberger / Mehdi Sharifi Tabar / Mario Torrado / Ana P G Silva / Michael J Landsberg / Lou Brillault / Saad AlQarni / Yi Cheng Zeng / Benjamin L Parker / Jason K K Low / Joel P Mackay /
要旨: The nucleosome remodeling and deacetylase (NuRD) complex remodels the genome in the context of both gene transcription and DNA damage repair. It is essential for normal development and is distributed ...The nucleosome remodeling and deacetylase (NuRD) complex remodels the genome in the context of both gene transcription and DNA damage repair. It is essential for normal development and is distributed across multiple tissues in organisms ranging from mammals to nematode worms. In common with other chromatin-remodeling complexes, however, its molecular mechanism of action is not well understood and only limited structural information is available to show how the complex is assembled. As a step towards understanding the structure of the NuRD complex, we have characterized the interaction between two subunits: the metastasis associated protein MTA1 and the histone-binding protein RBBP4. We show that MTA1 can bind to two molecules of RBBP4 and present negative stain electron microscopy and chemical crosslinking data that allow us to build a low-resolution model of an MTA1-(RBBP4)2 subcomplex. These data build on our understanding of NuRD complex structure and move us closer towards an understanding of the biochemical basis for the activity of this complex.
履歴
登録2016年5月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年5月18日-
マップ公開2016年5月18日-
更新2016年8月24日-
現状2016年8月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.068
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.068
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_3431.tif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3431.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 538.1 KB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Human MTA1 truncation mutant (residues 449 to 715) bound to two copies of RBBP4.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 5.58 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.068 / ムービー #1: 0.068
最小 - 最大-0.31457576 - 0.4855015
平均 (標準偏差)-0.01756996 (±0.05386001)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ525252
Spacing525252
セルA=B=C: 290.16 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z5.585.585.58
M x/y/z525252
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z290.160290.160290.160
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS525252
D min/max/mean-0.3150.486-0.018

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Human MTA1 C-terminal truncation mutant (residues 449 to 715) bou...

全体名称: Human MTA1 C-terminal truncation mutant (residues 449 to 715) bound to two copies of RBBP4.
要素
  • 試料: Human MTA1 C-terminal truncation mutant (residues 449 to 715) bound to two copies of RBBP4.
  • タンパク質・ペプチド: Metastasis-associated protein MTA1 C-terminus (449-715)
  • タンパク質・ペプチド: Histone-binding protein RBBP4

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超分子 #1000: Human MTA1 C-terminal truncation mutant (residues 449 to 715) bou...

超分子名称: Human MTA1 C-terminal truncation mutant (residues 449 to 715) bound to two copies of RBBP4.
タイプ: sample / ID: 1000
集合状態: One copy of MTA1-C binds to two copies of RBBP4.
Number unique components: 2
分子量実験値: 130 KDa / 理論値: 128 KDa / 手法: SDS PAGE

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分子 #1: Metastasis-associated protein MTA1 C-terminus (449-715)

分子名称: Metastasis-associated protein MTA1 C-terminus (449-715)
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: MTA (449-715) / コピー数: 1 / 集合状態: 1 X MTA1, 2 X RBBP4 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
分子量実験値: 30 KDa / 理論値: 30 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: HEK293 / 組換プラスミド: pcDNA3.1
配列UniProtKB: Metastasis-associated protein MTA1

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分子 #2: Histone-binding protein RBBP4

分子名称: Histone-binding protein RBBP4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: RBBP4 / コピー数: 2 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
分子量実験値: 50 KDa / 理論値: 48 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: HEK293 / 組換プラスミド: pcDNA3.1
配列UniProtKB: Histone-binding protein RBBP4

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.01 mg/mL
緩衝液pH: 8.2 / 詳細: 50 mM HEPES KOH pH 8.2, 150 mM NaCl, 1 mM DTT.
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: After an incubation time of 5 min, the grid was blotted and washed with five drops of distilled water, blotted again and subsequently stained with a 2% (w/v) uranyl acetate solution for one ...詳細: After an incubation time of 5 min, the grid was blotted and washed with five drops of distilled water, blotted again and subsequently stained with a 2% (w/v) uranyl acetate solution for one minute. Excess stain was then blotted away and the grid allowed to dry under air at ambient conditions.
グリッド詳細: Glow-discharged, carbon-coated 400-mesh copper grid (GSCu400CC ProSciTech)
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI 12
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 54000
試料ステージ試料ホルダーモデル: PHILIPS ROTATION HOLDER
日付2015年12月17日
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: OTHER / 実像数: 400

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画像解析

最終 2次元分類クラス数: 4
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 29.7 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 4000
詳細Particles were initially selected manually (1730 particles) then these were used to autopick 12114 particles using RELION. This was reduced to 9000 particles using manual inspection. Use of 2D class averaging reduced count to 4000 particles which were used to generate four 3D classes.
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4pby


Chain - #0 - Chain ID: A / Chain - #1 - Chain ID: B / Chain - #2 - Chain ID: C / Chain - #3 - Chain ID: D
ソフトウェア名称: Chimera
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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