[日本語] English
万見
- EMDB-2846: Three-dimensional structure of the autophagic phosphatidylinosito... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2846
タイトルThree-dimensional structure of the autophagic phosphatidylinositol 3-kinase complex.
マップデータThree-dimensional structure of the autophagic phosphatidylinositol 3-kinase complex, PI3KC3-C1.
試料
  • 試料: Autophagic phosphatidylinositol 3-kinase complex, PI3KC3-C1.
  • タンパク質・ペプチド: phosphatidylinositol 3-kinase, catalytic subunit type 3PI3キナーゼ
  • タンパク質・ペプチド: phosphoinositide-3-kinase, regulatory subunit 4
  • タンパク質・ペプチド: beclin1
  • タンパク質・ペプチド: autophagy related 14
キーワードkinase (キナーゼ) / lipid kinase (キナーゼ) / protein kinase (プロテインキナーゼ) / autophagy (オートファジー) / phosphatidylinositol 3-kinase (PI3キナーゼ) / PI3K (PI3キナーゼ) / phosphatidylinositol 3-phosphate / PI(3)P
機能・相同性
機能・相同性情報


extrinsic component of omegasome membrane / phosphatidylinositol 3-kinase inhibitor activity / regulation of triglyceride metabolic process / extrinsic component of phagophore assembly site membrane / nucleus-vacuole junction / cellular response to aluminum ion / Toll Like Receptor 9 (TLR9) Cascade / protein lipidation / Synthesis of PIPs at the late endosome membrane / Synthesis of PIPs at the early endosome membrane ...extrinsic component of omegasome membrane / phosphatidylinositol 3-kinase inhibitor activity / regulation of triglyceride metabolic process / extrinsic component of phagophore assembly site membrane / nucleus-vacuole junction / cellular response to aluminum ion / Toll Like Receptor 9 (TLR9) Cascade / protein lipidation / Synthesis of PIPs at the late endosome membrane / Synthesis of PIPs at the early endosome membrane / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class III / cellular response to oxygen-glucose deprivation / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class III, type II / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class III, type I / mitochondria-associated endoplasmic reticulum membrane contact site / positive regulation by host of viral genome replication / response to mitochondrial depolarisation / positive regulation of attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / cytoplasmic side of mitochondrial outer membrane / negative regulation of lysosome organization / Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / positive regulation of autophagosome assembly / engulfment of apoptotic cell / negative regulation of autophagosome assembly / receptor catabolic process / regulation of protein complex stability / phosphatidylinositol kinase activity / protein localization to phagophore assembly site / phagophore assembly site membrane / protein targeting to vacuole / protein targeting to lysosome / suppression by virus of host autophagy / early endosome to late endosome transport / cellular response to nitrogen starvation / late endosome to vacuole transport / SMAD protein signal transduction / phosphatidylinositol-mediated signaling / phagophore assembly site / Translation of Replicase and Assembly of the Replication Transcription Complex / response to iron(II) ion / negative regulation of programmed cell death / オートファゴソーム / PI3キナーゼ / phosphatidylinositol-3-phosphate biosynthetic process / 1-phosphatidylinositol-3-kinase activity / オートファジー / post-transcriptional regulation of gene expression / mitotic metaphase chromosome alignment / lysosome organization / autophagosome membrane docking / endosome to lysosome transport / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / p38MAPK cascade / axoneme / autophagosome maturation / autophagosome membrane / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / マイトファジー / autophagosome assembly / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / PI3K Cascade / neuron development / オートファゴソーム / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / response to vitamin E / regulation of macroautophagy / cellular response to glucose starvation / cellular defense response / phosphatidylinositol 3-kinase binding / phagocytic vesicle / amyloid-beta metabolic process / positive regulation of autophagy / protein-membrane adaptor activity / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / JNK cascade / cellular response to epidermal growth factor stimulus / cellular response to copper ion / cellular response to amino acid starvation / cellular response to starvation / negative regulation of protein phosphorylation / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / regulation of cytokinesis / regulation of autophagy / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / オートファジー / response to lead ion / regulation of protein phosphorylation / ゴルジ体 / ISG15 antiviral mechanism / cellular response to hydrogen peroxide / オートファジー / エンドサイトーシス / ペルオキシソーム / phagocytic vesicle membrane / microtubule cytoskeleton / protein-macromolecule adaptor activity / late endosome / GTPase binding / Translation of Replicase and Assembly of the Replication Transcription Complex
類似検索 - 分子機能
UV radiation resistance protein/autophagy-related protein 14 / Vacuolar sorting 38 and autophagy-related subunit 14 / Serine/threonine-protein kinase Vps15-like / Beclin-1, BH3 domain / Beclin-1 BH3 domain, Bcl-2-interacting / Atg6/Beclin / Atg6/Beclin C-terminal domain superfamily / Atg6, BARA domain / Atg6/beclin, coiled-coil domain / Apg6 BARA domain ...UV radiation resistance protein/autophagy-related protein 14 / Vacuolar sorting 38 and autophagy-related subunit 14 / Serine/threonine-protein kinase Vps15-like / Beclin-1, BH3 domain / Beclin-1 BH3 domain, Bcl-2-interacting / Atg6/Beclin / Atg6/Beclin C-terminal domain superfamily / Atg6, BARA domain / Atg6/beclin, coiled-coil domain / Apg6 BARA domain / Apg6 coiled-coil region / Phosphatidylinositol 3-kinase, Vps34 type / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 / Phosphoinositide 3-kinase C2 / Phosphoinositide 3-kinase, region postulated to contain C2 domain / C2 phosphatidylinositol 3-kinase-type domain / C2 phosphatidylinositol 3-kinase (PI3K)-type domain profile. / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain / Phosphatidylinositol kinase / PIK helical domain profile. / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / C2 domain superfamily / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / WD40リピート / WD40リピート / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40-repeat-containing domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Beclin-1 / Beclin 1-associated autophagy-related key regulator / Phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit type 3 / Phosphoinositide 3-kinase regulatory subunit 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 27.5 Å
データ登録者Baskaran S / Carlson L-A / Stjepanovic G / Young LN / Kim DJ / Grob P / Stanley RE / Nogales E / Hurley JH
引用ジャーナル: Elife / 年: 2014
タイトル: Architecture and dynamics of the autophagic phosphatidylinositol 3-kinase complex.
著者: Sulochanadevi Baskaran / Lars-Anders Carlson / Goran Stjepanovic / Lindsey N Young / Do Jin Kim / Patricia Grob / Robin E Stanley / Eva Nogales / James H Hurley /
要旨: The class III phosphatidylinositol 3-kinase complex I (PI3KC3-C1) that functions in early autophagy consists of the lipid kinase VPS34, the scaffolding protein VPS15, the tumor suppressor BECN1, and ...The class III phosphatidylinositol 3-kinase complex I (PI3KC3-C1) that functions in early autophagy consists of the lipid kinase VPS34, the scaffolding protein VPS15, the tumor suppressor BECN1, and the autophagy-specific subunit ATG14. The structure of the ATG14-containing PI3KC3-C1 was determined by single-particle EM, revealing a V-shaped architecture. All of the ordered domains of VPS34, VPS15, and BECN1 were mapped by MBP tagging. The dynamics of the complex were defined using hydrogen-deuterium exchange, revealing a novel 20-residue ordered region C-terminal to the VPS34 C2 domain. VPS15 organizes the complex and serves as a bridge between VPS34 and the ATG14:BECN1 subcomplex. Dynamic transitions occur in which the lipid kinase domain is ejected from the complex and VPS15 pivots at the base of the V. The N-terminus of BECN1, the target for signaling inputs, resides near the pivot point. These observations provide a framework for understanding the allosteric regulation of lipid kinase activity.
履歴
登録2014年12月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年1月14日-
マップ公開2015年1月14日-
更新2015年1月14日-
現状2015年1月14日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_2846.tif

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2846.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Three-dimensional structure of the autophagic phosphatidylinositol 3-kinase complex, PI3KC3-C1.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.01 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.02 / ムービー #1: 0.02
最小 - 最大-0.02966253 - 0.09436484
平均 (標準偏差)0.00045778 (±0.00435199)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-64-64-64
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 385.28 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.013.013.01
M x/y/z128128128
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z385.280385.280385.280
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-40-32-96
NX/NY/NZ8165193
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-64-64-64
NC/NR/NS128128128
D min/max/mean-0.0300.0940.000

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : Autophagic phosphatidylinositol 3-kinase complex, PI3KC3-C1.

全体名称: Autophagic phosphatidylinositol 3-kinase complex, PI3KC3-C1.
要素
  • 試料: Autophagic phosphatidylinositol 3-kinase complex, PI3KC3-C1.
  • タンパク質・ペプチド: phosphatidylinositol 3-kinase, catalytic subunit type 3PI3キナーゼ
  • タンパク質・ペプチド: phosphoinositide-3-kinase, regulatory subunit 4
  • タンパク質・ペプチド: beclin1
  • タンパク質・ペプチド: autophagy related 14

-
超分子 #1000: Autophagic phosphatidylinositol 3-kinase complex, PI3KC3-C1.

超分子名称: Autophagic phosphatidylinositol 3-kinase complex, PI3KC3-C1.
タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: heterotetramer / Number unique components: 4
分子量理論値: 361.8 KDa

-
分子 #1: phosphatidylinositol 3-kinase, catalytic subunit type 3

分子名称: phosphatidylinositol 3-kinase, catalytic subunit type 3
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: VPS34, PI3KC3 / コピー数: 1 / 集合状態: one component of heterotetramer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / Organelle: autophagosome / 細胞中の位置: autophagosome membrane
分子量理論値: 102 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: HEK293 / 組換プラスミド: pCAG
配列UniProtKB: Phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit type 3
GO: 1-phosphatidylinositol-3-kinase activity, phosphatidylinositol 3-kinase complex, class III, type I, オートファジー, autophagosome assembly

-
分子 #2: phosphoinositide-3-kinase, regulatory subunit 4

分子名称: phosphoinositide-3-kinase, regulatory subunit 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: VPS15, p150, PIK3R4 / コピー数: 1 / 集合状態: one component of heterotetramer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / Organelle: autophagosome / 細胞中の位置: autophagosome membrane
分子量理論値: 153 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: HEK293 / 組換プラスミド: pCAG
配列UniProtKB: Phosphoinositide 3-kinase regulatory subunit 4
GO: phosphatidylinositol 3-kinase complex, class III, type I, オートファジー, autophagosome assembly

-
分子 #3: beclin1

分子名称: beclin1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / Name.synonym: BECN1 / コピー数: 1 / 集合状態: one component of heterotetramer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / Organelle: autophagosome / 細胞中の位置: autophagosome membrane
分子量理論値: 52 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: HEK293 / 組換プラスミド: pCAG
配列UniProtKB: Beclin-1
GO: phosphatidylinositol 3-kinase complex, class III, type I, オートファジー, autophagosome assembly

-
分子 #4: autophagy related 14

分子名称: autophagy related 14 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / Name.synonym: ATG14, ATG14L, BARKOR / コピー数: 1 / 集合状態: one component of heterotetramer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / Organelle: autophagosome / 細胞中の位置: autophagosome membrane
分子量理論値: 55 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: HEK293 / 組換プラスミド: pCAG
配列UniProtKB: Beclin 1-associated autophagy-related key regulator
GO: phosphatidylinositol 3-kinase complex, class III, type I, オートファジー, autophagosome assembly

-
実験情報

-
構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.01 mg/mL
緩衝液pH: 8
詳細: 20 mM Tris-HCl, 200 mM NaCl, 2 mM MgCl2, 1 mM TCEP, 3% trehalose
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: Protein was incubated on grids for 30s, followed by sequential 10 s incubations on four 50 ul drops of 1% uranyl formate. The stained grids were blotted to near dryness with a filter paper and air-dried.
グリッド詳細: Continuous carbon, plasma cleaned for 10 s in a Gatan Solarus at 10% O2.
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 100333 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 80000
試料ステージ試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC / Tilt angle max: 45
温度最低: 292 K / 最高: 294 K / 平均: 293 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 80,000 times magnification.
日付2014年5月28日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 15 µm / 実像数: 1614 / 平均電子線量: 25 e/Å2 / ビット/ピクセル: 32
Tilt angle min0
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

CTF補正詳細: tilt-dependent phase flip
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 27.5 Å / 解像度の算出法: OTHER
ソフトウェア - 名称: Spider, EMAN, EMAN2, IMAGIC, RELION
詳細: Final map calculated in RELION using a single 3D class. Data acquired at 0, 30, and 45 degrees were used to refine an initial RCT model low-pass filtered to 80A. Gold standard FSC calculated using RELION.
使用した粒子像数: 38745
詳細The final three-dimensional structure was calculated in RELION using a single 3D class. Starting model for this calculation was a random conical tilt model low-pass filtered to 80A.

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る