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- EMDB-2392: Electron cryomicroscopy of human Respiratory Syncytial Virus pref... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2392
タイトルElectron cryomicroscopy of human Respiratory Syncytial Virus prefusion F
マップデータSubtomogram average of hRSV prefusion F
試料
  • 試料: Human Respiratory Syncytial VirusRSウイルス
  • タンパク質・ペプチド: prefusion F
キーワードRSV / fusion protein (融合タンパク質) / prefusion
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of syncytium formation by virus / host cell Golgi membrane / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / symbiont entry into host cell / fusion of virus membrane with host plasma membrane / エンベロープ (ウイルス) / host cell plasma membrane / virion membrane / 生体膜 / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Precursor fusion glycoprotein F0, Paramyxoviridae / Fusion glycoprotein F0
類似検索 - ドメイン・相同性
Fusion glycoprotein F0
類似検索 - 構成要素
生物種Human respiratory syncytial virus (RSウイルス)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 47.0 Å
データ登録者Liljeroos L / Krzyzaniak MA / Helenius A / Butcher SJ
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2013
タイトル: Architecture of respiratory syncytial virus revealed by electron cryotomography.
著者: Lassi Liljeroos / Magdalena Anna Krzyzaniak / Ari Helenius / Sarah Jane Butcher /
要旨: Human respiratory syncytial virus is a human pathogen that causes severe infection of the respiratory tract. Current information about the structure of the virus and its interaction with host cells ...Human respiratory syncytial virus is a human pathogen that causes severe infection of the respiratory tract. Current information about the structure of the virus and its interaction with host cells is limited. We carried out an electron cryotomographic characterization of cell culture-grown human respiratory syncytial virus to determine the architecture of the virion. The particles ranged from 100 nm to 1,000 nm in diameter and were spherical, filamentous, or a combination of the two. The filamentous morphology correlated with the presence of a cylindrical matrix protein layer linked to the inner leaflet of the viral envelope and with local ordering of the glycoprotein spikes. Recombinant viruses with only the fusion protein in their envelope showed that these glycoproteins were predominantly in the postfusion conformation, but some were also in the prefusion form. The ribonucleocapsids were left-handed, randomly oriented, and curved inside the virions. In filamentous particles, they were often adjacent to an intermediate layer of protein assigned to M2-1 (an envelope-associated protein known to mediate association of ribonucleocapsids with the matrix protein). Our results indicate important differences in structure between the Paramyxovirinae and Pneumovirinae subfamilies within the Paramyxoviridae, and provide fresh insights into host cell exit of a serious pathogen.
履歴
登録2013年6月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2013年7月3日-
マップ公開2013年7月3日-
更新2013年7月17日-
現状2013年7月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_2392.tif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2392.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1001 KB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Subtomogram average of hRSV prefusion F
ボクセルのサイズX=Y=Z: 7.68 Å
密度
表面レベル登録者による: 2.0 / ムービー #1: 2
最小 - 最大-6.45320606 - 13.86446857
平均 (標準偏差)0.0 (±1.00000012)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ646464
Spacing646464
セルA=B=C: 491.52 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z7.687.687.68
M x/y/z646464
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z491.520491.520491.520
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ00-40
NX/NY/NZ555581
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS646464
D min/max/mean-6.45313.864-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Human Respiratory Syncytial Virus

全体名称: Human Respiratory Syncytial Virus (RSウイルス)
要素
  • 試料: Human Respiratory Syncytial VirusRSウイルス
  • タンパク質・ペプチド: prefusion F

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超分子 #1000: Human Respiratory Syncytial Virus

超分子名称: Human Respiratory Syncytial Virus / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1

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分子 #1: prefusion F

分子名称: prefusion F / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 集合状態: Trimer / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Human respiratory syncytial virus (RSウイルス)
配列UniProtKB: Fusion glycoprotein F0

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4 / 詳細: HBSS, 25 mM Hepes
グリッド詳細: C-flat 2/2-2C and C-flat 2/2-4C, holey carbon copper grid
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 詳細: Vitrification instrument: Homemade plunger / 手法: Blot for 4 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 39400 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 6.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 6.0 µm / 倍率（公称値）: 39400
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / Tilt series - Axis1 - Min angle: -60 ° / Tilt series - Axis1 - Max angle: 60 °
日付2011年10月4日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 47.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: IMOD, PEET, Bsoft / 使用したサブトモグラム数: 828
詳細Subtomograms were manually selected from the tomograms by visual inspection

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4gip

ソフトウェア名称: Chimera
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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