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万見
- EMDB-1233: Structure of eEF3 and the mechanism of transfer RNA release from ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1233
タイトルStructure of eEF3 and the mechanism of transfer RNA release from the E-site.
マップデータCryo-EM density map of yeast eEF3 bound to translating yeast 80S ribosome
試料
  • 試料: 80S-RNC-eEF3-AMP-PNP complex from S. cerevisiae
  • 複合体: programmed 80S ribosome
  • タンパク質・ペプチド: elongation factor 3
機能・相同性
機能・相同性情報


: / translational elongation / translation elongation factor activity / translational termination / cytosolic ribosome / negative regulation of protein phosphorylation / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / negative regulation of protein kinase activity / cytoplasmic stress granule / rRNA binding ...: / translational elongation / translation elongation factor activity / translational termination / cytosolic ribosome / negative regulation of protein phosphorylation / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / negative regulation of protein kinase activity / cytoplasmic stress granule / rRNA binding / リボソーム / ATP hydrolysis activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Elongation Factor 3 / Four helical bundle domain / : / : / Four helical bundle domain / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter ...Elongation Factor 3 / Four helical bundle domain / : / : / Four helical bundle domain / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Elongation factor 3A
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 9.9 Å
データ登録者Beckmann R / Andersen G
引用ジャーナル: Nature / 年: 2006
タイトル: Structure of eEF3 and the mechanism of transfer RNA release from the E-site.
著者: Christian B F Andersen / Thomas Becker / Michael Blau / Monika Anand / Mario Halic / Bharvi Balar / Thorsten Mielke / Thomas Boesen / Jan Skov Pedersen / Christian M T Spahn / Terri Goss ...著者: Christian B F Andersen / Thomas Becker / Michael Blau / Monika Anand / Mario Halic / Bharvi Balar / Thorsten Mielke / Thomas Boesen / Jan Skov Pedersen / Christian M T Spahn / Terri Goss Kinzy / Gregers R Andersen / Roland Beckmann /
要旨: Elongation factor eEF3 is an ATPase that, in addition to the two canonical factors eEF1A and eEF2, serves an essential function in the translation cycle of fungi. eEF3 is required for the binding of ...Elongation factor eEF3 is an ATPase that, in addition to the two canonical factors eEF1A and eEF2, serves an essential function in the translation cycle of fungi. eEF3 is required for the binding of the aminoacyl-tRNA-eEF1A-GTP ternary complex to the ribosomal A-site and has been suggested to facilitate the clearance of deacyl-tRNA from the E-site. Here we present the crystal structure of Saccharomyces cerevisiae eEF3, showing that it consists of an amino-terminal HEAT repeat domain, followed by a four-helix bundle and two ABC-type ATPase domains, with a chromodomain inserted in ABC2. Moreover, we present the cryo-electron microscopy structure of the ATP-bound form of eEF3 in complex with the post-translocational-state 80S ribosome from yeast. eEF3 uses an entirely new factor binding site near the ribosomal E-site, with the chromodomain likely to stabilize the ribosomal L1 stalk in an open conformation, thus allowing tRNA release.
履歴
登録2006年6月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2006年6月27日-
マップ公開2006年10月12日-
更新2011年9月2日-
現状2011年9月2日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0004
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.0004
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-2ix8
  • 表面レベル: 0.0004
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-2ix8
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1233.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1233.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 78.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM density map of yeast eEF3 bound to translating yeast 80S ribosome
ボクセルのサイズ
XYZ
EMDB情報222
CCP4マップ ヘッダ情報222
EM Navigator ムービー #11.651.651.65
密度
表面レベルBy EMDB: 0.0004 / ムービー #1: 0.0004
最小 - 最大-0.000957181 - 0.00209009
平均 (標準偏差)0.0000123222 (±0.000166518)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-138-138-138
サイズ276276276
Spacing276276276
セルA=B=C: 552 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z222
M x/y/z276276276
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z552.000552.000552.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-64-64-64
NX/NY/NZ128128128
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-138-138-138
NC/NR/NS276276276
D min/max/mean-0.0010.0020.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : 80S-RNC-eEF3-AMP-PNP complex from S. cerevisiae

全体名称: 80S-RNC-eEF3-AMP-PNP complex from S. cerevisiae
要素
  • 試料: 80S-RNC-eEF3-AMP-PNP complex from S. cerevisiae
  • 複合体: programmed 80S ribosome
  • タンパク質・ペプチド: elongation factor 3

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超分子 #1000: 80S-RNC-eEF3-AMP-PNP complex from S. cerevisiae

超分子名称: 80S-RNC-eEF3-AMP-PNP complex from S. cerevisiae / タイプ: sample / ID: 1000
詳細: The emerging signal sequence of the ribosome nascent chain (RNC) was saturated using purified trimeric Sec61 complex in order to prevent biased orientation of particles
集合状態: One ribosome binds to one molecule of eEF3 / Number unique components: 2
分子量理論値: 4.3 MDa

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超分子 #1: programmed 80S ribosome

超分子名称: programmed 80S ribosome / タイプ: complex / ID: 1 / Name.synonym: RNC / 詳細: programmed 80S ribosome with a P-site tRNA / Ribosome-details: ribosome-eukaryote: ALL
分子量実験値: 4.2 MDa / 理論値: 4.2 MDa

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分子 #1: elongation factor 3

分子名称: elongation factor 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: eEF3 / 詳細: eEF3 with a C-terminal His-Tag and a factor / コピー数: 1 / 集合状態: Monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Saccharomyces Cerevisiae / 細胞: Saccharomyces Cerevisiae / Organelle: cytosol / 細胞中の位置: cytosol
分子量実験値: 115 KDa / 理論値: 115 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 組換プラスミド: pYES2.1 TOPO

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.168 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
詳細: 20 mM HEPES, pH 7.5, 10 mM Mg(OAc)2, 150 mM KOAc 1 mM DTT, 0.05% Nikkol, 125 mM Sucrose,0.01 mg ml-1 Cycloheximide, 0.5 mM AMP-PNP, 0.1 mM Neomycin, 0.3 % DesoxyBigChaps
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: Cryo-EM, no staining
グリッド詳細: Quantifoil grids 200 mesh R2/4
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: Vitrobot
手法: Blot for 10 seconds before plunging, use 2 layers of filter paper

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F30
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 38900 / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.27 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.3 µm / 倍率（公称値）: 39000
試料ステージ試料ホルダー: Polara Multispecimen Holder / 試料ホルダーモデル: OTHER
温度最低: 95 K / 平均: 95 K
アライメント法Legacy - 非点収差: objective lens astigmatism was corrected at 100,000 time
日付2005年1月13日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: PRIMESCAN / デジタル化 - サンプリング間隔: 4.35 µm / 実像数: 141 / 平均電子線量: 20 e/Å2 / Od range: 1.2 / ビット/ピクセル: 16
実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER / 使用した粒子像数: 37700

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原子モデル構築 1

ソフトウェア名称: O and Situs
詳細Protocol: rigid body. The domains were separately fitted by manual docking using program O
精密化プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: cross correlation
得られたモデル

PDB-2ix8:
MODEL FOR EEF3 BOUND TO AN 80S RIBOSOME

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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