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- EMDB-3163: Single-particle reconstruction of negatively stained SufBCD -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3163
タイトルSingle-particle reconstruction of negatively stained SufBCD
マップデータReconstruction of SufBCD. The particle images were low-pass filtered before refinement. The FSC that was calculated using eotest shows higher values than 0.5 every frequencies.
試料
  • 試料: SufBCD
  • タンパク質・ペプチド: SufBCD
キーワードIron-sulfur cluster (鉄・硫黄クラスター) / ABC-ATPase / Suf machinery / ABC-transporter
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 30.0 Å
データ登録者Hirabayashi K / Yuda E / Tanaka N / Katayama S / Iwasaki K / Matsumoto T / Kurisu G / Outten FW / Fukuyama K / Takahashi Y / Wada K
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2015
タイトル: Functional Dynamics Revealed by the Structure of the SufBCD Complex, a Novel ATP-binding Cassette (ABC) Protein That Serves as a Scaffold for Iron-Sulfur Cluster Biogenesis.
著者: Kei Hirabayashi / Eiki Yuda / Naoyuki Tanaka / Sumie Katayama / Kenji Iwasaki / Takashi Matsumoto / Genji Kurisu / F Wayne Outten / Keiichi Fukuyama / Yasuhiro Takahashi / Kei Wada /
要旨: ATP-binding cassette (ABC)-type ATPases are chemomechanical engines involved in diverse biological pathways. Recent genomic information reveals that ABC ATPase domains/subunits act not only in ABC ...ATP-binding cassette (ABC)-type ATPases are chemomechanical engines involved in diverse biological pathways. Recent genomic information reveals that ABC ATPase domains/subunits act not only in ABC transporters and structural maintenance of chromosome proteins, but also in iron-sulfur (Fe-S) cluster biogenesis. A novel type of ABC protein, the SufBCD complex, functions in the biosynthesis of nascent Fe-S clusters in almost all Eubacteria and Archaea, as well as eukaryotic chloroplasts. In this study, we determined the first crystal structure of the Escherichia coli SufBCD complex, which exhibits the common architecture of ABC proteins: two ABC ATPase components (SufC) with function-specific components (SufB-SufD protomers). Biochemical and physiological analyses based on this structure provided critical insights into Fe-S cluster assembly and revealed a dynamic conformational change driven by ABC ATPase activity. We propose a molecular mechanism for the biogenesis of the Fe-S cluster in the SufBCD complex.
履歴
登録2015年9月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年10月14日-
マップ公開2015年10月28日-
更新2016年1月13日-
現状2016年1月13日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 2.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 2.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-3163.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3163.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of SufBCD. The particle images were low-pass filtered before refinement. The FSC that was calculated using eotest shows higher values than 0.5 every frequencies.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.2 Å
密度
表面レベルBy EMDB: 5.31 / ムービー #1: 2.5
最小 - 最大-2.65798402 - 9.84889793
平均 (標準偏差)0.0 (±0.99999994)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-50-50-50
サイズ100100100
Spacing100100100
セルA=B=C: 220.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.22.22.2
M x/y/z100100100
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z220.000220.000220.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-50-50-50
NC/NR/NS100100100
D min/max/mean-2.6589.8490.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : SufBCD

全体名称: SufBCD
要素
  • 試料: SufBCD
  • タンパク質・ペプチド: SufBCD

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超分子 #1000: SufBCD

超分子名称: SufBCD / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: The sample was monodisperse.
集合状態: One of a couple of the SufC subunits binds to the SufB protomer of the heterodimeric complex of SufB and SufD. The other SufC subunit binds to the SufD protomer.
Number unique components: 3
分子量実験値: 160 KDa / 理論値: 156.7 KDa
手法: Size-exclusion chromatography and Dynamic light scattering

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分子 #1: SufBCD

分子名称: SufBCD / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: Carbon coated grid. Negatively staining with uranyl acetate.
集合状態: Heterotetramer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 細胞中の位置: Cytosol
分子量実験値: 160 KDa / 理論値: 156.7 KDa

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: 2% Uranyl acetate
グリッド詳細: Carbon coated grid.
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡HITACHI H-9500SD
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系倍率（補正後）: 109091 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.8 mm / 倍率（公称値）: 80000
試料ステージ試料ホルダー: Room temperature / 試料ホルダーモデル: OTHER
温度平均: 293 K
日付2009年1月21日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F224 (2k x 2k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 24 µm

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画像解析

CTF補正詳細: No correction
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 30.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: EMAN1
詳細: Particles images were lowpass-filtered at 30A before refinement. Therefore, FSC shows higher values than 0.5 in every frequency ranges.So, we think that, in our case, FSC is not appropriate ...詳細: Particles images were lowpass-filtered at 30A before refinement. Therefore, FSC shows higher values than 0.5 in every frequency ranges.So, we think that, in our case, FSC is not appropriate to use resolution determination. We used eotest of EMAN. We do not know if this corresponds to FCS type "even/odd maps were refined agains the same model (semi-independedt) or not.
使用した粒子像数: 7146

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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