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- PDB-2rdo: 50S subunit with EF-G(GDPNP) and RRF bound -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2rdo
タイトル50S subunit with EF-G(GDPNP) and RRF bound
要素
  • (50S ribosomal protein ...) x 30
  • 23S RIBOSOMAL RNA23SリボソームRNA
  • 5S RIBOSOMAL RNA5SリボソームRNA
  • Elongation factor GEF-G
  • Ribosome recycling factor
キーワードRIBOSOME (リボソーム) / elongation factor G (EF-G) / EF-G (EF-G) / RRF / ribosome recycling factor / GDPNP / 50S subunit / cryo-EM (低温電子顕微鏡法) / Real-space refinement / Ribonucleoprotein (核タンパク質) / Ribosomal protein / RNA-binding / rRNA-binding / Methylation (メチル化) / Antibiotic resistance (抗微生物薬耐性) / Repressor (リプレッサー) / Transcription (転写 (生物学)) / Transcription regulation / Transcription termination / Translation regulation / tRNA-binding / Phosphoprotein / Metal-binding / GTP-binding / Nucleotide-binding / Protein biosynthesis (タンパク質生合成)
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoplasmic translational termination / ribosome disassembly / negative regulation of cytoplasmic translational initiation / translational elongation / guanosine tetraphosphate binding / stringent response / ribosomal large subunit binding / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity ...cytoplasmic translational termination / ribosome disassembly / negative regulation of cytoplasmic translational initiation / translational elongation / guanosine tetraphosphate binding / stringent response / ribosomal large subunit binding / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity / positive regulation of ribosome biogenesis / negative regulation of cytoplasmic translation / translation elongation factor activity / translational termination / DnaA-L2 complex / translation repressor activity / negative regulation of translational initiation / translational initiation / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / ribosome assembly / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / assembly of large subunit precursor of preribosome / response to reactive oxygen species / cytosolic ribosome assembly / regulation of cell growth / DNA-templated transcription termination / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / response to radiation / mRNA 5'-UTR binding / ribosomal large subunit assembly / large ribosomal subunit rRNA binding / ribosome binding / large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / 5S rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / transferase activity / tRNA binding / negative regulation of translation / rRNA binding / リボソーム / structural constituent of ribosome / 翻訳 (生物学) / response to antibiotic / mRNA binding / GTPase activity / negative regulation of DNA-templated transcription / GTP binding / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Ribosome recycling factor / Ribosome recycling factor domain / RRF superfamily / Ribosome recycling factor / : / Translation elongation factor EFG/EF2 / Elongation factor G, domain III / EFG, domain V / Elongation Factor G, domain II / Elongation Factor G, domain III ...Ribosome recycling factor / Ribosome recycling factor domain / RRF superfamily / Ribosome recycling factor / : / Translation elongation factor EFG/EF2 / Elongation factor G, domain III / EFG, domain V / Elongation Factor G, domain II / Elongation Factor G, domain III / Ribosomal protein L1, bacterial-type / Translation elongation factor EFG/EF2, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G C-terminus / Elongation factor EFG, domain V-like / Elongation factor G C-terminus / EF-G domain III/V-like / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Ribosomal protein L1, conserved site / Ribosomal protein L1 / Ribosomal protein L1 signature. / Ribosomal protein L1, 3-layer alpha/beta-sandwich / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Ribosomal protein L25, short-form / Ribosomal protein L1-like / Ribosomal protein L1/ribosomal biogenesis protein / Elongation factor Tu domain 2 / Ribosomal protein L1p/L10e family / Ribosomal protein L11, bacterial-type / Ribosomal protein L31 type A / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Ribosomal protein L31 signature. / Ribosomal protein L31 / Ribosomal protein L31 superfamily / Ribosomal protein L31 / Ribosomal protein L11, conserved site / Ribosomal protein L21, conserved site / Ribosomal protein L21 signature. / Ribosomal protein L11 signature. / Ribosomal protein L16 signature 1. / : / Ribosomal protein L6, conserved site / Ribosomal protein L6 signature 1. / Ribosomal protein L16, conserved site / Ribosomal protein L16 signature 2. / Ribosomal protein L11, N-terminal / Ribosomal protein L9 signature. / Ribosomal protein L17 signature. / Ribosomal protein L9, bacteria/chloroplast / Ribosomal protein L9, C-terminal / Ribosomal protein L9, C-terminal domain / Ribosomal protein L9, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, C-terminal / Ribosomal protein L11, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L11, RNA binding domain / Ribosomal L25p family / Ribosomal protein L25 / Ribosomal protein L36 signature. / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, N-terminal / Ribosomal protein L32p, bacterial type / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, anti-codon-binding domain superfamily / Ribosomal protein L9, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L9 / Ribosomal protein L9, N-terminal / Ribosomal protein L9, N-terminal domain / Ribosomal protein L35, conserved site / Ribosomal protein L35 signature. / Ribosomal protein L33, conserved site / Ribosomal protein L33 signature. / Ribosomal protein L35, non-mitochondrial / Ribosomal protein L5, bacterial-type / Ribosomal protein L6, bacterial-type / Ribosomal protein L18, bacterial-type / Ribosomal protein L19, conserved site / Ribosomal protein L19 signature. / Ribosomal protein L36 / Ribosomal protein L36 superfamily / Ribosomal protein L36 / Ribosomal protein L9/RNase H1, N-terminal / Ribosomal protein L20 signature. / Ribosomal protein L27, conserved site / Ribosomal protein L27 signature. / Ribosomal protein L14P, bacterial-type / Ribosomal protein L34, conserved site / Ribosomal protein L34 signature. / Ribosomal protein L22, bacterial/chloroplast-type / Ribosomal protein L35 / Ribosomal protein L35 superfamily / Ribosomal protein L2, bacterial/organellar-type / Ribosomal protein L35 / Ribosomal protein L33 / Ribosomal protein L33
類似検索 - ドメイン・相同性
: / : / リボ核酸 / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Large ribosomal subunit protein uL15 / EF-G / Large ribosomal subunit protein uL11 / Large ribosomal subunit protein bL19 ...: / : / リボ核酸 / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Large ribosomal subunit protein uL15 / EF-G / Large ribosomal subunit protein uL11 / Large ribosomal subunit protein bL19 / Large ribosomal subunit protein uL1 / Large ribosomal subunit protein bL20 / Large ribosomal subunit protein bL27 / Large ribosomal subunit protein uL29 / Large ribosomal subunit protein bL31 / Large ribosomal subunit protein bL32 / Large ribosomal subunit protein bL33 / Large ribosomal subunit protein bL34 / Large ribosomal subunit protein bL35 / Large ribosomal subunit protein bL36A / Large ribosomal subunit protein bL9 / Ribosome-recycling factor / Large ribosomal subunit protein uL13 / Large ribosomal subunit protein uL14 / Large ribosomal subunit protein uL16 / Large ribosomal subunit protein uL23 / Large ribosomal subunit protein bL17 / Large ribosomal subunit protein bL21 / Large ribosomal subunit protein uL30 / Large ribosomal subunit protein uL6 / Large ribosomal subunit protein uL18 / Large ribosomal subunit protein uL2 / Large ribosomal subunit protein uL3 / Large ribosomal subunit protein uL24 / Large ribosomal subunit protein uL4 / Large ribosomal subunit protein uL22 / Large ribosomal subunit protein uL5 / Large ribosomal subunit protein bL25
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.1 Å
データ登録者Gao, N. / Zavialov, A.V. / Ehrenberg, M. / Frank, J.
引用
ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2007
タイトル: Specific interaction between EF-G and RRF and its implication for GTP-dependent ribosome splitting into subunits.
著者: Ning Gao / Andrey V Zavialov / Måns Ehrenberg / Joachim Frank /
要旨: After termination of protein synthesis, the bacterial ribosome is split into its 30S and 50S subunits by the action of ribosome recycling factor (RRF) and elongation factor G (EF-G) in a guanosine 5'- ...After termination of protein synthesis, the bacterial ribosome is split into its 30S and 50S subunits by the action of ribosome recycling factor (RRF) and elongation factor G (EF-G) in a guanosine 5'-triphosphate (GTP)-hydrolysis-dependent manner. Based on a previous cryo-electron microscopy study of ribosomal complexes, we have proposed that the binding of EF-G to an RRF-containing posttermination ribosome triggers an interdomain rotation of RRF, which destabilizes two strong intersubunit bridges (B2a and B3) and, ultimately, separates the two subunits. Here, we present a 9-A (Fourier shell correlation cutoff of 0.5) cryo-electron microscopy map of a 50S x EF-G x guanosine 5'-[(betagamma)-imido]triphosphate x RRF complex and a quasi-atomic model derived from it, showing the interaction between EF-G and RRF on the 50S subunit in the presence of the noncleavable GTP analogue guanosine 5'-[(betagamma)-imido]triphosphate. The detailed information in this model and a comparative analysis of EF-G structures in various nucleotide- and ribosome-bound states show how rotation of the RRF head domain may be triggered by various domains of EF-G. For validation of our structural model, all known mutations in EF-G and RRF that relate to ribosome recycling have been taken into account. More importantly, our results indicate a substantial conformational change in the Switch I region of EF-G, suggesting that a conformational signal transduction mechanism, similar to that employed in transfer RNA translocation on the ribosome by EF-G, translates a large-scale movement of EF-G's domain IV, induced by GTP hydrolysis, into the domain rotation of RRF that eventually splits the ribosome into subunits.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Structural insights into fusidic acid resistance and sensitivity in EF-G.
著者: Hansson, S. / Singh, R. / Gudkov, A.T. / Liljas, A. / Logan, D.T.
#2: ジャーナル: Science / 年: 2005
タイトル: Structures of the bacterial ribosome at 3.5 A resolution.
著者: Schuwirth, B.S. / Borovinskaya, M.A. / Hau, C.W. / Zhang, W. / Vila-Sanjurjo, A. / Holton, J.M. / Cate, J.H.
#3: ジャーナル: Embo J. / 年: 2000
タイトル: Crystal structure of the ribosome recycling factor from Escherichia coli.
著者: Kim, K.K. / Min, K. / Suh, S.W.
#4: ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Structure of the L1 protuberance in the ribosome.
著者: Nikulin, A. / Eliseikina, I. / Tishchenko, S. / Nevskaya, N. / Davydova, N. / Platonova, O. / Piendl, W. / Selmer, M. / Liljas, A. / Drygin, D. / Zimmermann, R. / Garber, M. / Nikonov, S.
#5: ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2005
タイトル: Mechanism for the disassembly of the posttermination complex inferred from cryo-EM studies.
著者: Gao, N. / Zavialov, A.V. / Li, W. / Sengupta, J. / Valle, M. / Gursky, R.P. / Ehrenberg, M. / Frank, J.
履歴
登録2007年9月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1430
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 5S RIBOSOMAL RNA
B: 23S RIBOSOMAL RNA
V: 50S ribosomal protein L25
C: 50S ribosomal protein L2
D: 50S ribosomal protein L3
E: 50S ribosomal protein L4
F: 50S ribosomal protein L5
G: 50S ribosomal protein L6
J: 50S ribosomal protein L13
K: 50S ribosomal protein L14
L: 50S ribosomal protein L15
M: 50S ribosomal protein L16
N: 50S ribosomal protein L17
O: 50S ribosomal protein L18
P: 50S ribosomal protein L19
Q: 50S ribosomal protein L20
R: 50S ribosomal protein L21
S: 50S ribosomal protein L22
T: 50S ribosomal protein L23
U: 50S ribosomal protein L24
W: 50S ribosomal protein L27
X: 50S ribosomal protein L29
Y: 50S ribosomal protein L30
Z: 50S ribosomal protein L31
0: 50S ribosomal protein L32
1: 50S ribosomal protein L33
2: 50S ribosomal protein L34
3: 50S ribosomal protein L35
4: 50S ribosomal protein L36
I: 50S ribosomal protein L11
H: 50S ribosomal protein L9
9: 50S ribosomal protein L1
7: Elongation factor G
8: Ribosome recycling factor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,477,82434
ポリマ－1,477,82434
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

-
要素

-
RNA鎖 , 2種, 2分子 AB

#1: RNA鎖 5S RIBOSOMAL RNA / 5SリボソームRNA / 座標モデル: P原子のみ


分子量: 38790.090 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: GenBank: 33357928
#2: RNA鎖 23S RIBOSOMAL RNA / 23SリボソームRNA / 座標モデル: P原子のみ


分子量: 941612.375 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: GenBank: 33357927

+
50S ribosomal protein ... , 30種, 30分子 VCDEFGJKLMNOPQRSTUWXYZ01234IH9

#3: タンパク質 50S ribosomal protein L25 / / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 10713.465 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P68919
#4: タンパク質 50S ribosomal protein L2 / / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 29792.424 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P60422
#5: タンパク質 50S ribosomal protein L3 / / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 22277.535 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P60438
#6: タンパク質 50S ribosomal protein L4 / / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 22121.566 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P60723
#7: タンパク質 50S ribosomal protein L5 / / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 20202.416 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62399
#8: タンパク質 50S ribosomal protein L6 / / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 18801.598 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AG55
#9: タンパク質 50S ribosomal protein L13 / / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 16050.606 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AA10
#10: タンパク質 50S ribosomal protein L14 / / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 13565.067 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0ADY3
#11: タンパク質 50S ribosomal protein L15 / / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 15008.471 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02413
#12: タンパク質 50S ribosomal protein L16 / / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 15312.269 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0ADY7
#13: タンパク質 50S ribosomal protein L17 / / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 14393.657 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AG44
#14: タンパク質 50S ribosomal protein L18 / / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 12794.668 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0C018
#15: タンパク質 50S ribosomal protein L19 / / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 13028.082 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7K6
#16: タンパク質 50S ribosomal protein L20 / / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 13396.828 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7L3
#17: タンパク質 50S ribosomal protein L21 / / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 11586.374 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AG48
#18: タンパク質 50S ribosomal protein L22 / / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 12253.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61175
#19: タンパク質 50S ribosomal protein L23 / / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 11222.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0ADZ0
#20: タンパク質 50S ribosomal protein L24 / / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 11208.054 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P60624
#21: タンパク質 50S ribosomal protein L27 / / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 9015.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7L8
#22: タンパク質 50S ribosomal protein L29 / / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 7286.464 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7M6
#23: タンパク質 50S ribosomal protein L30 / / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 6423.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AG51
#24: タンパク質 50S ribosomal protein L31 / / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 7887.117 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7M9
#25: タンパク質 50S ribosomal protein L32 / / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 6332.249 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7N4
#26: タンパク質 50S ribosomal protein L33 / / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 6257.436 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7N9
#27: タンパク質・ペプチド 50S ribosomal protein L34 / / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 5397.463 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7P5
#28: タンパク質 50S ribosomal protein L35 / / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 7181.835 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7Q1
#29: タンパク質・ペプチド 50S ribosomal protein L36 / / Ribosomal protein B / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 4377.390 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7Q6
#30: タンパク質 50S ribosomal protein L11 / / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 14763.165 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7J7
#31: タンパク質 50S ribosomal protein L9 / / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 15789.020 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7R1
#32: タンパク質 50S ribosomal protein L1 / / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 24634.465 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7L0

-
タンパク質 , 2種, 2分子 78

#33: タンパク質 Elongation factor G / EF-G / EF-G / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 77676.227 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A6M8
#34: タンパク質 Ribosome recycling factor / / Ribosome-releasing factor / RRF / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 20671.621 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A805

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: E. coli 50S complex / タイプ: RIBOSOME
緩衝液名称: PolyMix / pH: 7.5 / 詳細: PolyMix
試料濃度: 32 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Quantifoil holey carbon film grids
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 詳細: Rapid-freezing in liquid ethane by Vitrobot

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2005年1月1日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 50000 X / 倍率（補正後）: 49700 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4900 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1100 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 93 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 15 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

-
解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ詳細
1RSRefモデルフィッティングTNT and Real-space refinement procedure
2SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: CTF correction of 3D maps by Wiener filtration
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: 3D projection matching / 解像度: 9.1 Å / 粒子像の数: 113355 / ピクセルサイズ（公称値）: 2.82 Å / 詳細: Spider Package / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL / 詳細: REFINEMENT PROTOCOL--Real-space refinement
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
12AW4

2aw4
PDB 未公開エントリ

12AW41PDBexperimental model
21EK8

1ek8

11EK82PDBexperimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4470 2958 0 0 7428

+
万見について

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お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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