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万見
- PDB-1x1l: Interaction of ERA,a GTPase protein, with the 3'minor domain of t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1x1l
タイトルInteraction of ERA,a GTPase protein, with the 3'minor domain of the 16S rRNA within the THERMUS THERMOPHILUS 30S subunit.
要素
  • GTP-binding protein era
  • RNA (130-MER)
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN/RNA (構造) / Interaction of Era protein with the 3'minor domain of 16S rRNA / STRUCTURAL PROTEIN-RNA COMPLEX (構造)
機能・相同性
機能・相同性情報


guanosine tetraphosphate binding / ribosomal small subunit binding / ribosomal small subunit biogenesis / small ribosomal subunit rRNA binding / ribosomal small subunit assembly / rRNA binding / protein phosphorylation / GTPase activity / GTP binding / RNA binding ...guanosine tetraphosphate binding / ribosomal small subunit binding / ribosomal small subunit biogenesis / small ribosomal subunit rRNA binding / ribosomal small subunit assembly / rRNA binding / protein phosphorylation / GTPase activity / GTP binding / RNA binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
GTP-binding protein Era / Era-type guanine nucleotide-binding (G) domain / Era-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / 50S ribosome-binding GTPase / GTP binding domain / K Homology domain, type 2 / KHドメイン / K homology domain superfamily, prokaryotic type / Type-2 KH domain profile. / K homology domain-like, alpha/beta ...GTP-binding protein Era / Era-type guanine nucleotide-binding (G) domain / Era-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / 50S ribosome-binding GTPase / GTP binding domain / K Homology domain, type 2 / KHドメイン / K homology domain superfamily, prokaryotic type / Type-2 KH domain profile. / K homology domain-like, alpha/beta / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
リボ核酸 / RNA (> 10) / RNA (> 100) / GTPase Era
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)
Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 13.5 Å
データ登録者Sharma, M.R. / Barat, C. / Agrawal, R.K.
引用
ジャーナル: Mol Cell / 年: 2005
タイトル: Interaction of Era with the 30S ribosomal subunit implications for 30S subunit assembly.
著者: Manjuli R Sharma / Chandana Barat / Daniel N Wilson / Timothy M Booth / Masahito Kawazoe / Chie Hori-Takemoto / Mikako Shirouzu / Shigeyuki Yokoyama / Paola Fucini / Rajendra K Agrawal /
要旨: Era (E. coliRas-like protein) is a highly conserved and essential GTPase in bacteria. It binds to the 16S ribosomal RNA (rRNA) of the small (30S) ribosomal subunit, and its depletion leads to ...Era (E. coliRas-like protein) is a highly conserved and essential GTPase in bacteria. It binds to the 16S ribosomal RNA (rRNA) of the small (30S) ribosomal subunit, and its depletion leads to accumulation of an unprocessed precursor of the 16S rRNA. We have obtained a three-dimensional cryo-electron microscopic map of the Thermus thermophilus 30S-Era complex. Era binds in the cleft between the head and platform of the 30S subunit and locks the subunit in a conformation that is not favorable for association with the large (50S) ribosomal subunit. The RNA binding KH motif present within the C-terminal domain of Era interacts with the conserved nucleotides in the 3' region of the 16S rRNA. Furthermore, Era makes contact with several assembly elements of the 30S subunit. These observations suggest a direct involvement of Era in the assembly and maturation of the 30S subunit.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 2000
タイトル: Molecular biology. Small subunit, big science.
#2: ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of ERA: a GTPase-dependent cell cycle regulator containing an RNA binding motif.
著者: X Chen / D L Court / X Ji /
要旨: ERA forms a unique family of GTPase. It is widely conserved and essential in bacteria. ERA functions in cell cycle control by coupling cell division with growth rate. ERA homologues also are found in ...ERA forms a unique family of GTPase. It is widely conserved and essential in bacteria. ERA functions in cell cycle control by coupling cell division with growth rate. ERA homologues also are found in eukaryotes. Here we report the crystal structure of ERA from Escherichia coli. The structure has been determined at 2.4-A resolution. It reveals a two-domain arrangement of the molecule: an N-terminal domain that resembles p21 Ras and a C-terminal domain that is unique. Structure-based topological search of the C domain fails to reveal any meaningful match, although sequence analysis suggests that it contains a KH domain. KH domains are RNA binding motifs that usually occur in tandem repeats and exhibit low sequence similarity except for the well-conserved segment VIGxxGxxIK. We have identified a betaalphaalphabeta fold that contains the VIGxxGxxIK sequence and is shared by the C domain of ERA and the KH domain. We propose that this betaalphaalphabeta fold is the RNA binding motif, the minimum structural requirement for RNA binding. ERA dimerizes in crystal. The dimer formation involves a significantly distorted switch II region, which may shed light on how ERA protein regulates downstream events.
#3: ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of Era from Thermus thermophilus
著者: Kawazoe, M. / Takemoto, C. / Kaminishi, T. / Sekine, S. / Shirouzu, M. / Fucini, P. / Agrawal, R.K. / Yokoyama, S.
履歴
登録2005年4月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年5月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年12月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: database_2 / em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA (130-MER)
X: GTP-binding protein era


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,1612
ポリマ－76,1612
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: RNA鎖 RNA (130-MER) / 座標モデル: P原子のみ


分子量: 42303.242 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)
#2: タンパク質 GTP-binding protein era / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 33858.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06616

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: THERMUS THERMOPHILUS 30S ribosomal subunit complexed with Era
タイプ: RIBOSOME / 詳細: Era was bound to a S1-depleted 30S subunit
緩衝液名称: Hepes-KOH / pH: 7.5 / 詳細: Hepes-KOH
試料濃度: 0.032 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Quantifoil holley-carbon film GRIDS
急速凍結詳細: Rapid-freezing in liquid ethane

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2003年3月25日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 50000 X / 倍率（補正後）: 49696 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3940 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1180 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 93 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ詳細
1OモデルフィッティングMANUAL
2SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: CTF correction of 3D-maps by wiener filtration
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: reference based alignment / 解像度: 13.5 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 2.82 Å / 倍率補正: TMV
詳細: projection matching using spider package. The coordinates for only the alpha carbons in protein and phosphoruses in rRNA are present in the structure. The number of missing atoms was so much ...詳細: projection matching using spider package. The coordinates for only the alpha carbons in protein and phosphoruses in rRNA are present in the structure. The number of missing atoms was so much that remark 470 for the missing atoms list were removed.
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
Target criteria: X-ray coordinates of the 30S ribosomal subunit and ERA were fitted into the 13.5 angstroms resolution CRYO-EM map of the T. Thermophilus 30S subunit-ERA complex. the atomic structure ...Target criteria: X-ray coordinates of the 30S ribosomal subunit and ERA were fitted into the 13.5 angstroms resolution CRYO-EM map of the T. Thermophilus 30S subunit-ERA complex. the atomic structure of ERA was fitted as 3 rigid bodies, N-terminal domain, C-terminal domain and C-terminal helix within the C-terminal domain. The resultant ERA structure was then energy minimized. The X-ray coordinates of T. Thermophilus 30S subunit was fitted as 4 rigid bodies, head, body, platform and 16S rRNA 3' minor domains. Only the coordinates of the 16S rRNA 3' minor domain and ERA are included HERE. The KH domain of ERA makes direct contact with the 3' terminus of the 16S rRNA.
詳細: METHOD--cross-correlation based manual fitting in O REFINEMENT PROTOCOL--MULTIPLE RIGID BODY
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
11FJF

1fjf
PDB 未公開エントリ

11FJF1PDBexperimental model
21EGA

1ega

11EGA2PDBexperimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数292 130 0 0 422

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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