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- PDB-8tua: Full-length P-Rex1 in complex with inositol 1,3,4,5-tetrakisphosp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8tua
タイトルFull-length P-Rex1 in complex with inositol 1,3,4,5-tetrakisphosphate (IP4)
要素Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate-dependent Rac exchanger 1 protein
キーワードSIGNALING PROTEIN / Rho guanine-nucleotide exchange factor / Dbl homology domain / pleckstrin homology domain / Phosphatidylinositol 3 (ホスファチジルイノシトール) / 4 / 5-trisphosphate binding
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of signaling / regulation of dendrite development / 好中球 / regulation of actin filament polymerization / regulation of small GTPase mediated signal transduction / RHOB GTPase cycle / NRAGE signals death through JNK / superoxide metabolic process / RHOJ GTPase cycle / RHOC GTPase cycle ...regulation of signaling / regulation of dendrite development / 好中球 / regulation of actin filament polymerization / regulation of small GTPase mediated signal transduction / RHOB GTPase cycle / NRAGE signals death through JNK / superoxide metabolic process / RHOJ GTPase cycle / RHOC GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / T cell differentiation / RHOA GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / RAC1 GTPase cycle / actin filament polymerization / GTPase activator activity / 好中球 / guanyl-nucleotide exchange factor activity / dendritic shaft / phospholipid binding / G alpha (12/13) signalling events / 成長円錐 / positive regulation of cell migration / intracellular signal transduction / G protein-coupled receptor signaling pathway / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin (DEP) / DEP domain profile. / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin / DEP domain / Guanine-nucleotide dissociation stimulator, CDC24, conserved site / Dbl homology (DH) domain signature. / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases / Dbl homology (DH) domain ...Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin (DEP) / DEP domain profile. / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin / DEP domain / Guanine-nucleotide dissociation stimulator, CDC24, conserved site / Dbl homology (DH) domain signature. / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases / Dbl homology (DH) domain / Dbl homology (DH) domain profile. / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZドメイン / PDZ superfamily / PH-like domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
INOSITOL-(1,3,4,5)-TETRAKISPHOSPHATE / Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate-dependent Rac exchanger 1 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Cash, J.N. / Tesmer, J.J.G.
資金援助 米国, 5件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA254402 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA221289 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL071818 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)P30CA023168 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM146664 米国
引用
ジャーナル: Elife / 年: 2024
タイトル: Full-length P-Rex1 in complex with inositol 1,3,4,5-tetrakisphosphate (IP4)
著者: Ravala, S.K. / Adame-Garcia, S.R. / Li, S. / Chen, C. / Cianfrocco, M.A. / Gutkind, J.S. / Cash, J.N. / Tesmer, J.J.G.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2019
タイトル: Macromolecular structure determination using X-rays, neutrons and electrons: recent developments in Phenix.
著者: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / ...著者: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / Robert D Oeffner / Billy K Poon / Michael G Prisant / Randy J Read / Jane S Richardson / David C Richardson / Massimo D Sammito / Oleg V Sobolev / Duncan H Stockwell / Thomas C Terwilliger / Alexandre G Urzhumtsev / Lizbeth L Videau / Christopher J Williams / Paul D Adams /
要旨: Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological ...Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological processes and to develop new therapeutics against diseases. The overall structure-solution workflow is similar for these techniques, but nuances exist because the properties of the reduced experimental data are different. Software tools for structure determination should therefore be tailored for each method. Phenix is a comprehensive software package for macromolecular structure determination that handles data from any of these techniques. Tasks performed with Phenix include data-quality assessment, map improvement, model building, the validation/rebuilding/refinement cycle and deposition. Each tool caters to the type of experimental data. The design of Phenix emphasizes the automation of procedures, where possible, to minimize repetitive and time-consuming manual tasks, while default parameters are chosen to encourage best practice. A graphical user interface provides access to many command-line features of Phenix and streamlines the transition between programs, project tracking and re-running of previous tasks.
#2: ジャーナル: Nat Methods / 年: 2019
タイトル: Real-time cryo-electron microscopy data preprocessing with Warp.
著者: Dimitry Tegunov / Patrick Cramer /
要旨: The acquisition of cryo-electron microscopy (cryo-EM) data from biological specimens must be tightly coupled to data preprocessing to ensure the best data quality and microscope usage. Here we ...The acquisition of cryo-electron microscopy (cryo-EM) data from biological specimens must be tightly coupled to data preprocessing to ensure the best data quality and microscope usage. Here we describe Warp, a software that automates all preprocessing steps of cryo-EM data acquisition and enables real-time evaluation. Warp corrects micrographs for global and local motion, estimates the local defocus and monitors key parameters for each recorded micrograph or tomographic tilt series in real time. The software further includes deep-learning-based models for accurate particle picking and image denoising. The output from Warp can be fed into established programs for particle classification and 3D-map refinement. Our benchmarks show improvement in the nominal resolution, which went from 3.9 Å to 3.2 Å, of a published cryo-EM data set for influenza virus hemagglutinin. Warp is easy to install from http://github.com/cramerlab/warp and computationally inexpensive, and has an intuitive, streamlined user interface.
#3: ジャーナル: Nat Methods / 年: 2020
タイトル: Non-uniform refinement: adaptive regularization improves single-particle cryo-EM reconstruction.
著者: Ali Punjani / Haowei Zhang / David J Fleet /
要旨: Cryogenic electron microscopy (cryo-EM) is widely used to study biological macromolecules that comprise regions with disorder, flexibility or partial occupancy. For example, membrane proteins are ...Cryogenic electron microscopy (cryo-EM) is widely used to study biological macromolecules that comprise regions with disorder, flexibility or partial occupancy. For example, membrane proteins are often kept in solution with detergent micelles and lipid nanodiscs that are locally disordered. Such spatial variability negatively impacts computational three-dimensional (3D) reconstruction with existing iterative refinement algorithms that assume rigidity. We introduce non-uniform refinement, an algorithm based on cross-validation optimization, which automatically regularizes 3D density maps during refinement to account for spatial variability. Unlike common shift-invariant regularizers, non-uniform refinement systematically removes noise from disordered regions, while retaining signal useful for aligning particle images, yielding dramatically improved resolution and 3D map quality in many cases. We obtain high-resolution reconstructions for multiple membrane proteins as small as 100 kDa, demonstrating increased effectiveness of cryo-EM for this class of targets critical in structural biology and drug discovery. Non-uniform refinement is implemented in the cryoSPARC software package.
履歴
登録2023年8月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate-dependent Rac exchanger 1 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)183,9602
ポリマ－183,4591
非ポリマー5001
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate-dependent Rac exchanger 1 protein


分子量: 183459.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Inositol 1,3,4,5-tetrakisphosphate / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PREX1 / 細胞株 (発現宿主): 293 Freestyle / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8TCU6
#2: 化合物 ChemComp-4IP / INOSITOL-(1,3,4,5)-TETRAKISPHOSPHATE / イノシト-ル1,3,4,5-テトラキスりん酸


分子量: 500.075 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H16O18P4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Complex of full-length Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate (PIP3)-dependent Rac exchanger 1 (P-Rex1) bound to inositol 1,3,4,5-tetrakisphosphate (IP4)
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.183 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 株: HEK293 Freestyle
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMHEPES1
2100 mMsodium chloride塩化ナトリウムNaCl塩化ナトリウム1
32 mMDTT1
試料濃度: 0.56 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 81000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 200 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 57.8 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.21_5207 / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 2426612
詳細: 806,067 particles untilted and 1,620,545 particles tilted
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 187734 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1 / Chain-ID: A / PDB chain-ID: A / Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB-IDAccession codeInitial refinement model-ID
16PCV

6pcv

6PCV1
26VSK

6vsk

6VSK2
35D3X

5d3x

5D3X3
45FI1

5fi1

5FI14
57RX9

7rx9

7RX95
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 103.39 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.004210876
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.558414670
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.03651640
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00391883
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d12.95984153

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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