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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8q70 | ||||||
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タイトル | tRNA pseudouridine synthase A homodimer | ||||||
![]() | tRNA pseudouridine synthase A | ||||||
![]() | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
機能・相同性 | ![]() tRNA pseudouridine38-40 synthase / tRNA pseudouridine synthase activity / tRNA pseudouridine synthesis / ![]() 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Pacesa, M. / Correia, B.E. / Levy, E.D. | ||||||
資金援助 | European Union, 1件
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![]() | ![]() タイトル: An atlas of protein homo-oligomerization across domains of life. 著者: Hugo Schweke / Martin Pacesa / Tal Levin / Casper A Goverde / Prasun Kumar / Yoan Duhoo / Lars J Dornfeld / Benjamin Dubreuil / Sandrine Georgeon / Sergey Ovchinnikov / Derek N Woolfson / ...著者: Hugo Schweke / Martin Pacesa / Tal Levin / Casper A Goverde / Prasun Kumar / Yoan Duhoo / Lars J Dornfeld / Benjamin Dubreuil / Sandrine Georgeon / Sergey Ovchinnikov / Derek N Woolfson / Bruno E Correia / Sucharita Dey / Emmanuel D Levy / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() 要旨: Protein structures are essential to understanding cellular processes in molecular detail. While advances in artificial intelligence revealed the tertiary structure of proteins at scale, their ...Protein structures are essential to understanding cellular processes in molecular detail. While advances in artificial intelligence revealed the tertiary structure of proteins at scale, their quaternary structure remains mostly unknown. We devise a scalable strategy based on AlphaFold2 to predict homo-oligomeric assemblies across four proteomes spanning the tree of life. Our results suggest that approximately 45% of an archaeal proteome and a bacterial proteome and 20% of two eukaryotic proteomes form homomers. Our predictions accurately capture protein homo-oligomerization, recapitulate megadalton complexes, and unveil hundreds of homo-oligomer types, including three confirmed experimentally by structure determination. Integrating these datasets with omics information suggests that a majority of known protein complexes are symmetric. Finally, these datasets provide a structural context for interpreting disease mutations and reveal coiled-coil regions as major enablers of quaternary structure evolution in human. Our strategy is applicable to any organism and provides a comprehensive view of homo-oligomerization in proteomes. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 148.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 96.1 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 32178.018 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() 遺伝子: truA / 発現宿主: ![]() ![]() ![]() |
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#2: 化合物 | ChemComp-MG / |
#3: 化合物 | ChemComp-CL / ![]() |
#4: 水 | ChemComp-HOH / ![]() |
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.66 % |
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結晶化![]() | 温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 詳細: 0.1 M Tris 8.5, 0.2 M MgCl2.6H2O, 10% w/v PEG 8000, 10% w/v PEG 1000 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年7月5日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長![]() |
反射 | 解像度: 1.846→53.43 Å / Num. obs: 27910 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 21.3 % / Biso Wilson estimate: 35.39 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.175 / Net I/σ(I): 11.7 |
反射 シェル | 解像度: 1.846→1.878 Å / 冗長度: 22.5 % / Rmerge(I) obs: 3.114 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique obs: 1358 / CC1/2: 0.585 / % possible all: 100 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法![]() ![]() 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 45.28 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.85→53.43 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A
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