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- PDB-8exj: Crystal structure of PTP1B D181A/Q262A phosphatase domain in comp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8exj
タイトルCrystal structure of PTP1B D181A/Q262A phosphatase domain in complex with a JAK1 activation loop phosphopeptide
要素
  • Tyrosine-protein kinase JAK1 activation loop peptide
  • Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / PTP1B / JAK/STAT (JAK-STATシグナル伝達経路) / IRK
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to cell-cell junction / interleukin-11-mediated signaling pathway / CCR5 chemokine receptor binding / T-helper 17 cell lineage commitment / positive regulation of homotypic cell-cell adhesion / type III interferon-mediated signaling pathway / Interleukin-9 signaling / Interleukin-21 signaling / interleukin-9-mediated signaling pathway / interleukin-4-mediated signaling pathway ...protein localization to cell-cell junction / interleukin-11-mediated signaling pathway / CCR5 chemokine receptor binding / T-helper 17 cell lineage commitment / positive regulation of homotypic cell-cell adhesion / type III interferon-mediated signaling pathway / Interleukin-9 signaling / Interleukin-21 signaling / interleukin-9-mediated signaling pathway / interleukin-4-mediated signaling pathway / interleukin-2-mediated signaling pathway / interleukin-15-mediated signaling pathway / Interleukin-15 signaling / Interleukin-12 signaling / Interleukin-35 Signalling / Interleukin-27 signaling / IL-6-type cytokine receptor ligand interactions / Interleukin-2 signaling / growth hormone receptor binding / Other interleukin signaling / IFNG signaling activates MAPKs / regulation of hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / PTK6 Down-Regulation / Interleukin-20 family signaling / peptidyl-tyrosine dephosphorylation involved in inactivation of protein kinase activity / positive regulation of receptor catabolic process / insulin receptor recycling / type I interferon-mediated signaling pathway / Interleukin-6 signaling / interleukin-6-mediated signaling pathway / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of sprouting angiogenesis / regulation of intracellular protein transport / IRE1-mediated unfolded protein response / MAPK3 (ERK1) activation / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane / sorting endosome / mitochondrial crista / platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / Interleukin-10 signaling / MAPK1 (ERK2) activation / positive regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / regulation of endocytosis / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / Regulation of IFNA/IFNB signaling / regulation of signal transduction / cellular response to unfolded protein / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / growth hormone receptor signaling pathway via JAK-STAT / Interleukin receptor SHC signaling / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of signal transduction / type II interferon-mediated signaling pathway / Regulation of IFNG signaling / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / Growth hormone receptor signaling / endoplasmic reticulum unfolded protein response / Signaling by CSF3 (G-CSF) / positive regulation of JUN kinase activity / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / Insulin receptor recycling / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / Interleukin-7 signaling / ephrin receptor binding / Integrin signaling / protein dephosphorylation / プロテインチロシンホスファターゼ / protein phosphatase 2A binding / negative regulation of MAP kinase activity / protein tyrosine phosphatase activity / endosome lumen / non-specific protein-tyrosine kinase / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / insulin receptor binding / Negative regulation of MET activity / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / cytoplasmic side of plasma membrane / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / receptor tyrosine kinase binding / ISG15 antiviral mechanism / cellular response to virus / cytokine-mediated signaling pathway / positive regulation of protein localization to nucleus / Interferon gamma signaling / Interferon alpha/beta signaling / insulin receptor signaling pathway / actin cytoskeleton organization / RAF/MAP kinase cascade / protein phosphatase binding / protein tyrosine kinase activity / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / Potential therapeutics for SARS / 細胞分化 / 細胞骨格 / エンドソーム / エンドソーム
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase, non-receptor Jak1 / Tyrosine-protein kinase, non-receptor Jak/Tyk2 / JAK, FERM F2 lobe domain / FERM F1 lobe ubiquitin-like domain / JAK1-3/TYK2, pleckstrin homology-like domain / Jak1 pleckstrin homology-like domain / FERM F2 acyl-CoA binding protein-like domain / FERM F1 ubiquitin-like domain / Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / FERM central domain ...Tyrosine-protein kinase, non-receptor Jak1 / Tyrosine-protein kinase, non-receptor Jak/Tyk2 / JAK, FERM F2 lobe domain / FERM F1 lobe ubiquitin-like domain / JAK1-3/TYK2, pleckstrin homology-like domain / Jak1 pleckstrin homology-like domain / FERM F2 acyl-CoA binding protein-like domain / FERM F1 ubiquitin-like domain / Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2ドメイン / SH2 domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
リン酸塩 / Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1 / Tyrosine-protein kinase JAK1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.301 Å
データ登録者Morris, R. / Kershaw, N.J. / Babon, J.J.
資金援助 オーストラリア, 1件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia) オーストラリア
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2023
タイトル: Structure guided studies of the interaction between PTP1B and JAK.
著者: Morris, R. / Keating, N. / Tan, C. / Chen, H. / Laktyushin, A. / Saiyed, T. / Liau, N.P.D. / Nicola, N.A. / Tiganis, T. / Kershaw, N.J. / Babon, J.J.
履歴
登録2022年10月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年7月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1
D: Tyrosine-protein kinase JAK1 activation loop peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,9925
ポリマ－36,6532
非ポリマー3393
水93752
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1210 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area13670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.578, 88.578, 132.433
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1 / Protein-tyrosine phosphatase 1B / PTP-1B


分子量: 34732.664 Da / 分子数: 1 / 変異: D181A/Q262A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN1, PTP1B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P18031, プロテインチロシンホスファターゼ
#2: タンパク質・ペプチド Tyrosine-protein kinase JAK1 activation loop peptide / Janus kinase 1 / JAK-1


分子量: 1920.033 Da / 分子数: 1 / Fragment: residues 1027-1042 of JAK1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P23458, non-specific protein-tyrosine kinase
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム / トリスヒドロキシメチルアミノメタン


分子量: 122.143 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 52 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.28 %
結晶化温度: 281.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 12% Peg 4K, 0.1 M Calcium acetate, 0.05 M MES (pH 6.5)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.95373 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年11月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95373 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.301→45.503 Å / Num. obs: 24067 / % possible obs: 97.33 % / 冗長度: 8.3 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.1511 / Net I/σ(I): 9.56
反射 シェル解像度: 2.301→2.383 Å / Rmerge(I) obs: 4.248 / Num. unique obs: 2349 / CC1/2: 0.11

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1PTY

1pty


解像度: 2.301→45.503 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 30.2 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.238 1942 8.28 %
Rwork0.2069 21509 -
obs0.2094 23451 97.33 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 118.84 Å2 / Biso mean: 69.3133 Å2 / Biso min: 43.39 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.301→45.503 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2426 0 45 52 2523
Biso mean--92.98 62.21 -
残基数----305
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.301-2.35840.4645950.4235106568
2.3584-2.42210.40291290.3789144294
2.4221-2.49340.36621400.34511544100
2.4934-2.57390.35381410.32031549100
2.5739-2.66590.37551400.30821557100
2.6659-2.77260.33391410.29411561100
2.7726-2.89880.35791410.30321546100
2.8988-3.05150.30811390.26551568100
3.0515-3.24270.29581420.24181559100
3.2427-3.4930.28661430.22581579100
3.493-3.84430.21611430.1921582100
3.8443-4.40020.20781450.16311597100
4.4002-5.54220.17291460.1541635100
5.5422-45.5030.18211570.17081725100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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